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- PDB-3jtm: Structure of recombinant formate dehydrogenase from Arabidopsis t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jtm
タイトルStructure of recombinant formate dehydrogenase from Arabidopsis thaliana
要素Formate dehydrogenase, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / formate dehydrogenase / Mitochondrion / NAD / Transit peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


formate catabolic process / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / thylakoid / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / plastid / chloroplast / NAD binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
NAD-dependent formate dehydrogenase / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain ...NAD-dependent formate dehydrogenase / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AZIDE ION / Formate dehydrogenase, chloroplastic/mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Timofeev, V.I. / Shabalin, I.G. / Serov, A.E. / Polyakov, K.M. / Popov, V.O. / Tishkov, V.I. / Kuranova, I.P. / Samigina, V.R.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Structure of recombinant formate dehydrogenase from Arabidopsis thaliana
著者: Timofeev, V.I. / Shabalin, I.G. / Serov, A.E. / Polyakov, K.M. / Popov, V.O. / Tishkov, V.I. / Kuranova, I.P. / Samigina, V.R.
履歴
登録2009年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formate dehydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,37217
ポリマ－38,9911
非ポリマー1,38116
水7,080393
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Formate dehydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子

A: Formate dehydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,74434
ポリマ－77,9812
非ポリマー2,76332
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area11780 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area29400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.865, 107.865, 71.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-450-

HOH

21A-591-

HOH

31A-735-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Formate dehydrogenase, mitochondrial / NAD-dependent formate dehydrogenase / FDH


分子量: 38990.621 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 34-384 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
株: ecotype Columbia / 遺伝子: formate dehydrogenase AF217195 / プラスミド: modified pET23a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9S7E4, formate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-AZI / AZIDE ION / アザイド


分子量: 42.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: N3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 393 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.67 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.294→76.249 Å / Num. obs: 101134 / Biso Wilson estimate: 15.12 Å2

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.3→5.996 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.929 / SU ML: 0.14 / σ(F): 4.45 / 位相誤差: 14.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.178 4097 4.98 %
Rwork0.1526 78178 -
obs0.1538 82275 80.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 94.657 Å2 / ksol: 0.6 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 56.67 Å2 / Biso mean: 24.178 Å2 / Biso min: 10.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.406 Å20 Å2-0 Å2
2--2.406 Å20 Å2
3----4.812 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→5.996 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2703 0 88 393 3184
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062903
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1363928
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8121065
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079423
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006498
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3-1.31520.1581220.10872026X-RAY DIFFRACTION61
1.3152-1.3310.15341060.11032030X-RAY DIFFRACTION62
1.331-1.34770.15771170.11532177X-RAY DIFFRACTION66
1.3477-1.36520.1942910.11612273X-RAY DIFFRACTION68
1.3652-1.38370.1551150.12032281X-RAY DIFFRACTION69
1.3837-1.40320.17071060.11662320X-RAY DIFFRACTION70
1.4032-1.42390.15321110.11142424X-RAY DIFFRACTION73
1.4239-1.44580.17661320.1162408X-RAY DIFFRACTION74
1.4458-1.46920.13921490.11092434X-RAY DIFFRACTION74
1.4692-1.49410.15871340.10772533X-RAY DIFFRACTION77
1.4941-1.52090.1381300.11112576X-RAY DIFFRACTION77
1.5209-1.54960.14581320.11022622X-RAY DIFFRACTION79
1.5496-1.58070.14971390.11472726X-RAY DIFFRACTION81
1.5807-1.61440.13881510.1142719X-RAY DIFFRACTION83
1.6144-1.65120.14831420.12252717X-RAY DIFFRACTION82
1.6512-1.69160.1661280.12952709X-RAY DIFFRACTION81
1.6916-1.73630.20111220.13692861X-RAY DIFFRACTION85
1.7363-1.7860.18131550.13922737X-RAY DIFFRACTION83
1.786-1.84210.16751510.13822710X-RAY DIFFRACTION82
1.8421-1.90590.15151500.14712751X-RAY DIFFRACTION82
1.9059-1.97950.14491530.14322873X-RAY DIFFRACTION86
1.9795-2.06610.16651660.14153100X-RAY DIFFRACTION93
2.0661-2.17010.16731470.14863137X-RAY DIFFRACTION93
2.1701-2.29890.18321680.14743062X-RAY DIFFRACTION91
2.2989-2.46480.19141800.15523056X-RAY DIFFRACTION91
2.4648-2.69230.21271750.16823064X-RAY DIFFRACTION91
2.6923-3.03670.20151730.17673197X-RAY DIFFRACTION94
3.0367-3.67340.17691740.16063308X-RAY DIFFRACTION96
3.6734-5.99560.16621780.15953347X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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