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- PDB-3jq3: Crystal Structure of Lombricine Kinase, complexed with substrate ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jq3
タイトルCrystal Structure of Lombricine Kinase, complexed with substrate ADP
要素Lombricine kinase
キーワードTRANSFERASE / Mixed alpha / beta / Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphocreatine biosynthetic process / creatine kinase activity / extracellular space / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain ...Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Lombricine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Urechis caupo (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.503 Å
データ登録者Bush, D.J. / Kirillova, O. / Clark, S.A. / Fabiola, F. / Somasundaram, T. / Chapman, M.S.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: The structure of lombricine kinase: implications for phosphagen kinase conformational changes.
著者: Bush, D.J. / Kirillova, O. / Clark, S.A. / Davulcu, O. / Fabiola, F. / Xie, Q. / Somasundaram, T. / Ellington, W.R. / Chapman, M.S.
#1: ジャーナル: BIOCHEM.BIOPHYS.RES.COMMUN. / 年: 2002
タイトル: Cloning and expression of a lombricine kinase from an echiuroid worm: insights into structural correlates of substrate specificity
著者: Ellington, W.R. / Bush, J.
履歴
登録2009年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月18日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type
改定 1.52023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lombricine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4262
ポリマ－40,9991
非ポリマー4271
水3,027168
1
A: Lombricine kinase
ヘテロ分子

A: Lombricine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,8514
ポリマ－81,9972
非ポリマー8542
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.692, 77.986, 141.122
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-462-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Lombricine kinase


分子量: 40998.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Urechis caupo (無脊椎動物) / プラスミド: pETblue-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Tuner (DE3)pLacI / 参照: UniProt: Q8T6T7, EC: 2.7.3.5
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.85 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: protein at 30 mg/mL in 50mM taurocyamine, 40mM ADP & 5mM MgCl2, mixed 1:1 with and equilibrated against 15mM BisTris, 0.2M NaNO3, 1mM DTT, 20% w/v PEG 3350MME, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, ...詳細: protein at 30 mg/mL in 50mM taurocyamine, 40mM ADP & 5mM MgCl2, mixed 1:1 with and equilibrated against 15mM BisTris, 0.2M NaNO3, 1mM DTT, 20% w/v PEG 3350MME, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 0.99997 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月13日 / 詳細: double focusing mirrors
放射モノクロメーター: Silicon / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 13213 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 38.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Χ2: 1.344 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.174 / Mean I/σ(I) obs: 5.23 / Num. unique all: 1302 / Χ2: 0.456 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CNS位相決定
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Homology model built from creatine kinase, 1qk1

1qk1


解像度: 2.503→19.994 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / SU ML: 0.34 / Isotropic thermal model: Throughout + TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 482 3.66 %Random
Rwork0.178 ---
obs0.181 13186 99.82 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 34.974 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 84.73 Å2 / Biso mean: 27.429 Å2 / Biso min: 3.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.363 Å20 Å20 Å2
2---1.193 Å20 Å2
3----1.17 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.282 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.503→19.994 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2866 0 27 168 3061
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg0.69
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.86 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 151 -
Rwork0.218 --
obs-4316 99 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.79730.9783-0.99850.58160.142.23850.00420.27360.1506-0.16360.0581-0.0094-0.2091-0.318100.1711-0.0220.02310.1466-0.00230.1214-4.8717-2.539419.7806
20.73830.7145-0.62120.9102-0.7911.7347-0.0269-0.0418-0.0389-0.00640.0145-0.10880.00290.132600.06380.00330.01660.1009-0.03090.136220.37997.489121.7857
30.1079-0.06360.09340.00840.00450.3935-0.12130.06710.1265-0.07730.14260.42260.0087-0.58870.00230.2197-0.0439-0.05860.21760.05930.25329.628125.08914.3729
40.1362-0.0674-0.0067-0.0140.00770.0811-0.2395-0.2554-0.98280.2538-0.07190.76030.2852-0.1616-0.00180.53090.0440.02290.33570.09480.617110.154926.352316.7007
50.3644-0.0805-0.29951.0399-0.20410.1241-0.14340.09730.1191-0.3210.23310.4762-0.0355-0.16890.00290.2684-0.1138-0.03080.19230.03270.13913.989820.29140.2178
6-0.1798-0.1186-0.0306-0.09840.06380.0216-0.0784-0.2145-0.01830.254-0.30770.25060.015-0.218-0.00480.805-0.10970.06890.2925-0.0210.767615.105318.739317.7012
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 3:93A3 - 93
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resseq 94:279A94 - 279
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resseq 280:307A280 - 307
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resseq 308:318A308 - 318
5X-RAY DIFFRACTION5chain A and resseq 319:366A319 - 366
6X-RAY DIFFRACTION6chain A and resseq 400:400A400

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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