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- PDB-3jpv: Crystal structure of human proto-oncogene serine threonine kinase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jpv
タイトルCrystal structure of human proto-oncogene serine threonine kinase (PIM1) in complex with a consensus peptide and a pyrrolo[2,3-a]carbazole ligand
要素
  • Peptide (PIMTIDE) ARKRRRHPSGPPTA
  • Proto-oncogene serine/threonine-protein kinase Pim-1
キーワードtransferase / transferase inhibitor / oncogene / kinase / serine-threonine / PIM1 / pyrrolo[2 / 3-a]carbazole / Structural Genomics Consortium / SGC / Alternative initiation / ATP-binding / Cell membrane / Manganese / Membrane / Metal-binding / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Proto-oncogene / Serine/threonine-protein kinase / Transferase / transferase - transferase inhibitor COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / cellular detoxification / vitamin D receptor signaling pathway / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of TORC1 signaling ...positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / cellular detoxification / vitamin D receptor signaling pathway / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of TORC1 signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / negative regulation of innate immune response / positive regulation of brown fat cell differentiation / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / cellular response to type II interferon / manganese ion binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / protein autophosphorylation / protein stabilization / non-specific serine/threonine protein kinase / cell cycle / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1DR / Serine/threonine-protein kinase pim-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Filippakopoulos, P. / Bullock, A.N. / Fedorov, O. / Akue-Gedu, R. / Rossignol, E. / Azzaro, S. / Bain, J. / Cohen, P. / Prudhomme, M. / Moreau, P. ...Filippakopoulos, P. / Bullock, A.N. / Fedorov, O. / Akue-Gedu, R. / Rossignol, E. / Azzaro, S. / Bain, J. / Cohen, P. / Prudhomme, M. / Moreau, P. / Amizon, F. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2009
タイトル: Synthesis, kinase inhibitory potencies, and in vitro antiproliferative evaluation of new pim kinase inhibitors.
著者: Akue-Gedu, R. / Rossignol, E. / Azzaro, S. / Knapp, S. / Filippakopoulos, P. / Bullock, A.N. / Bain, J. / Cohen, P. / Prudhomme, M. / Anizon, F. / Moreau, P.
履歴
登録2009年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene serine/threonine-protein kinase Pim-1
B: Peptide (PIMTIDE) ARKRRRHPSGPPTA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4183
ポリマ－37,1832
非ポリマー2341
水2,900161
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.821, 97.821, 80.743
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene serine/threonine-protein kinase Pim-1


分子量: 35590.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIM1 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3
参照: UniProt: P11309, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Peptide (PIMTIDE) ARKRRRHPSGPPTA


分子量: 1592.850 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-1DR / 1,10-dihydropyrrolo[2,3-a]carbazole-3-carbaldehyde


分子量: 234.253 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H10N2O
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE EXPRESSED PROTEIN HAS THE SEQUENCE FROM GI 33304198 WHICH DIFFERS FROM GI ...AUTHORS STATE THAT THE EXPRESSED PROTEIN HAS THE SEQUENCE FROM GI 33304198 WHICH DIFFERS FROM GI 4505811 BY A SINGLE MUTATION R250G. AUTHORS CAN NO LONGER FIND GI|33304198 ON THE DATABASES. AUTHORS ARE NOT SURE IF THIS IS DUE TO POLYMORPHISM OR NOT. AUTHORS CONFIRM BY ESI THAT THE SEQUENCE WE HAVE CORRESPONDS TO THE R250G MUTANT AND ALSO IN OUR EXPERIMENTAL DENSITY WE SEE A G AND NOT A LARGERAMINOACID.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.99 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M NaNO3 0.1M BTProp pH 8.5 20% PEG3350 10% EtGly, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→23.577 Å / Num. all: 18404 / Num. obs: 18386 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 43.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Rsym value: 0.127 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.35→2.48 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.763 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 2654 / Rsym value: 0.763 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 31.83 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å23.41 Å
Translation2.5 Å23.41 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.2データスケーリング
PHASER2.1.2位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CrystalClearデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2C3I

2c3i


解像度: 2.35→23.577 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / WRfactor Rfree: 0.199 / WRfactor Rwork: 0.153 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.878 / SU B: 12.539 / SU ML: 0.137 / SU R Cruickshank DPI: 0.234 / SU Rfree: 0.202 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.234 / ESU R Free: 0.202 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 913 5 %RANDOM
Rwork0.173 ---
all0.176 18363 --
obs0.176 18359 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 76.57 Å2 / Biso mean: 19.441 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.58 Å20.29 Å20 Å2
2--0.58 Å20 Å2
3----0.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→23.577 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2267 0 18 161 2446
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0212349
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021636
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5491.9583188
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9143.0013926
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0445278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.38422.712118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.77915384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3381523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2336
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212609
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02514
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.77931393
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2233566
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.27452250
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it8.98956
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it10.07511938
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.41 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.419 52 -
Rwork0.29 1273 -
all-1325 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.5191.10590.23555.68711.19145.0110.0919-0.5215-0.03030.4333-0.0449-0.2123-0.09040.4285-0.04710.10810.08190.01560.2866-0.01540.16434.315650.97677.2432
22.1806-0.0460.57320.94330.10181.56060.0275-0.1422-0.24360.11790.0949-0.11140.18350.2259-0.12240.09550.03430.01890.0892-0.01030.071919.311853.60974.3653
32.69370.53870.23612.43780.44692.6338-0.05490.09510.2132-0.08050.08840.0493-0.2430.047-0.03360.04990.00820.00140.02640.00440.0198.948964.2892-4.017
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A33 - 89
2X-RAY DIFFRACTION2A90 - 199
3X-RAY DIFFRACTION3A200 - 305

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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