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Yorodumi- PDB-3j6j: 3.6 Angstrom resolution MAVS filament generated from helical reco... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3j6j | ||||||
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Title | 3.6 Angstrom resolution MAVS filament generated from helical reconstruction | ||||||
Components | Mitochondrial antiviral-signaling protein | ||||||
Keywords | IMMUNE SYSTEM / CARD / MAVS / innate immunity / RIG-I / MDA5 / spontaneous filament formation / seeded filament formation | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of IP-10 production / regulation of peroxisome organization / RIG-I binding / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / CARD domain binding / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / protein localization to mitochondrion / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway ...positive regulation of IP-10 production / regulation of peroxisome organization / RIG-I binding / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / CARD domain binding / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / protein localization to mitochondrion / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / peroxisomal membrane / TRAF6 mediated IRF7 activation / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / type I interferon-mediated signaling pathway / cellular response to exogenous dsRNA / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of type I interferon production / signaling adaptor activity / ubiquitin ligase complex / antiviral innate immune response / positive regulation of defense response to virus by host / activation of innate immune response / positive regulation of interferon-beta production / molecular condensate scaffold activity / positive regulation of interleukin-8 production / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / PKR-mediated signaling / mitochondrial membrane / Evasion by RSV of host interferon responses / positive regulation of protein import into nucleus / positive regulation of interleukin-6 production / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / positive regulation of tumor necrosis factor production / Ovarian tumor domain proteases / TRAF3-dependent IRF activation pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to virus / mitochondrial outer membrane / molecular adaptor activity / defense response to bacterium / positive regulation of protein phosphorylation / innate immune response / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | ELECTRON MICROSCOPY / helical reconstruction / cryo EM / Resolution: 3.64 Å | ||||||
Authors | Wu, B. / Peisley, A. / Li, Z. / Egelman, E. / Walz, T. / Penczek, P. / Hur, S. | ||||||
Citation | Journal: Mol Cell / Year: 2014 Title: Molecular imprinting as a signal-activation mechanism of the viral RNA sensor RIG-I. Authors: Bin Wu / Alys Peisley / David Tetrault / Zongli Li / Edward H Egelman / Katharine E Magor / Thomas Walz / Pawel A Penczek / Sun Hur / Abstract: RIG-I activates interferon signaling pathways by promoting filament formation of the adaptor molecule, MAVS. Assembly of the MAVS filament is mediated by its CARD domain (CARD(MAVS)), and requires ...RIG-I activates interferon signaling pathways by promoting filament formation of the adaptor molecule, MAVS. Assembly of the MAVS filament is mediated by its CARD domain (CARD(MAVS)), and requires its interaction with the tandem CARDs of RIG-I (2CARD(RIG-I)). However, the precise nature of the interaction between 2CARD(RIG-I) and CARD(MAVS), and how this interaction leads to CARD(MAVS) filament assembly, has been unclear. Here we report a 3.6 Å electron microscopy structure of the CARD(MAVS) filament and a 3.4 Å crystal structure of the 2CARD(RIG-I):CARD(MAVS) complex, representing 2CARD(RIG-I) "caught in the act" of nucleating the CARD(MAVS) filament. These structures, together with functional analyses, show that 2CARD(RIG-I) acts as a template for the CARD(MAVS) filament assembly, by forming a helical tetrameric structure and recruiting CARD(MAVS) along its helical trajectory. Our work thus reveals that signal activation by RIG-I occurs by imprinting its helical assembly architecture on MAVS, a previously uncharacterized mechanism of signal transmission. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Movie |
Movie viewer |
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Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
-Downloads & links
-Download
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PDB format | pdb3j6j.ent.gz | 277.8 KB | Display | PDB format |
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Data in XML | 3j6j_validation.xml.gz | 29.2 KB | Display | |
Data in CIF | 3j6j_validation.cif.gz | 42.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j6/3j6j ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j6/3j6j | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5925MC 5922C 4p4hC M: map data used to model this data C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Symmetry | Helical symmetry: (Circular symmetry: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 1 / Rise per n subunits: 5.13 Å / Rotation per n subunits: -101.1 °) |
-Components
#1: Protein | Mass: 11301.820 Da / Num. of mol.: 8 / Fragment: N-terminal CARD domain (UNP residues 1-97) / Mutation: P2A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: IPS1, KIAA1271, MAVS, VISA / Plasmid: pET47b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Bl21(DE3) / References: UniProt: Q7Z434 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ELECTRON MICROSCOPY |
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EM experiment | Aggregation state: FILAMENT / 3D reconstruction method: helical reconstruction |
-Sample preparation
Component | Name: MAVS filament / Type: COMPLEX / Details: infinite filament |
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Molecular weight | Value: 0.15 MDa / Experimental value: YES |
Buffer solution | Name: 20 mM Tris, 150 mM NaCl / pH: 7.5 / Details: 20 mM Tris, 150 mM NaCl |
Specimen | Conc.: 0.2 mg/ml / Embedding applied: NO / Shadowing applied: NO / Staining applied: NO / Vitrification applied: YES |
Specimen support | Details: glow-discharged Quantifoil R1.2/1.3 holey carbon grids |
Vitrification | Instrument: FEI VITROBOT MARK I / Cryogen name: NITROGEN / Details: Plunged in liquid nitrogen (FEI VITROBOT MARK I) |
-Electron microscopy imaging
Experimental equipment | Model: Tecnai F20 / Image courtesy: FEI Company |
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Microscopy | Model: FEI TECNAI F20 / Date: Aug 10, 2013 Details: Movies were recorded at liquid nitrogen temperature with a K2 Summit direct detector device camera operated in super-resolution mode with dose-fractionation. |
Electron gun | Electron source: FIELD EMISSION GUN / Accelerating voltage: 200 kV / Illumination mode: FLOOD BEAM |
Electron lens | Mode: BRIGHT FIELD / Nominal magnification: 29000 X / Calibrated magnification: 40410 X / Camera length: 0 mm |
Specimen holder | Specimen holder model: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt angle max: 0 ° / Tilt angle min: 0 ° |
Image recording | Electron dose: 31 e/Å2 / Film or detector model: GATAN K2 (4k x 4k) |
EM imaging optics | Energyfilter name: FEI |
Image scans | Num. digital images: 1863 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Relative weight: 1 |
-Processing
EM software |
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Helical symmerty | Angular rotation/subunit: 101.1 ° / Axial rise/subunit: 5.13 Å / Axial symmetry: C1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D reconstruction | Resolution: 3.64 Å / Resolution method: FSC 0.5 CUT-OFF / Nominal pixel size: 1.1 Å / Actual pixel size: 1.1 Å Details: The electron density map of the filament was reconstructed using a helical geometrically constrained reconstruction approach (Helicon). Symmetry type: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Atomic model building | B value: 136.08 / Protocol: RIGID BODY FIT / Space: RECIPROCAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient Details: METHOD--local refinement REFINEMENT PROTOCOL--rigid body with TLS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement | Resolution: 3.64→99.2 Å / SU ML: 0.87 / σ(F): 1 / Phase error: 37.36 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 329.95 Å2 / Biso mean: 160.475 Å2 / Biso min: 88.63 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.64→99.2 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Total num. of bins used: 12
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY
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Refinement TLS group |
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