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万見
- PDB-3j25: Structural basis for TetM-mediated tetracycline resistance -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j25
タイトルStructural basis for TetM-mediated tetracycline resistance
要素Tetracycline resistance protein tetM
キーワードTRANSLATION / antibiotic resistance
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosome disassembly / translation / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding
類似検索 - 分子機能
Tetracycline resistance protein, C-terminal / : / Elongation factor G domain 2 / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus ...Tetracycline resistance protein, C-terminal / : / Elongation factor G domain 2 / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / Tetracycline resistance protein TetM from transposon TnFO1
類似検索 - 構成要素
生物種Enterococcus faecalis (乳酸球菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.2 Å
データ登録者Doenhoefer, A. / Franckenberg, S. / Wickles, S. / Berninghausen, O. / Beckmann, R. / Wilson, D.N.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2012
タイトル: Structural basis for TetM-mediated tetracycline resistance.
著者: Alexandra Dönhöfer / Sibylle Franckenberg / Stephan Wickles / Otto Berninghausen / Roland Beckmann / Daniel N Wilson /
要旨: Ribosome protection proteins (RPPs) confer tetracycline resistance by binding to the ribosome and chasing the drug from its binding site. The current model for the mechanism of action of RPPs ...Ribosome protection proteins (RPPs) confer tetracycline resistance by binding to the ribosome and chasing the drug from its binding site. The current model for the mechanism of action of RPPs proposes that drug release is indirect and achieved via conformational changes within the drug-binding site induced upon binding of the RPP to the ribosome. Here we report a cryo-EM structure of the RPP TetM in complex with the 70S ribosome at 7.2-Å resolution. The structure reveals the contacts of TetM with the ribosome, including interaction between the conserved and functionally critical C-terminal extension of TetM and the decoding center of the small subunit. Moreover, we observe direct interaction between domain IV of TetM and the tetracycline binding site and identify residues critical for conferring tetracycline resistance. A model is presented whereby TetM directly dislodges tetracycline to confer resistance.
履歴
登録2012年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月31日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2183
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
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  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tetracycline resistance protein tetM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,9612
ポリマ－72,4401
非ポリマー5211
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Tetracycline resistance protein tetM


分子量: 72439.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Enterococcus faecalis (乳酸球菌) / 遺伝子: tetM, transposon TnFO1 / プラスミド: pET-46 EK/LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q47810
#2: 化合物 ChemComp-GCP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / グアニリルメチレンジホスホン酸


分子量: 521.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3
コメント: GMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID
1TetM*GDPNP bound to 70S E.coli ribosomeRIBOSOME0
2ribosome protection protein1
緩衝液名称: 20mM HEPES-KOH, pH 7.8, 30 mM NH4Cl, 10 mM MgCl2 / pH: 7.8 / 詳細: 20mM HEPES-KOH, pH 7.8, 30 mM NH4Cl, 10 mM MgCl2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: liquid ethane / Vitrobot Mark IV

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2011年7月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1000 nm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Cootモデルフィッティング
2DireXモデルフィッティング
3UCSF Chimeraモデルフィッティング
4SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: The volumes were CTF-corrected in defocus groups
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: back-projection interpolated in Fourier space / 解像度: 7.2 Å / 粒子像の数: 52701 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.04 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.04 Å
詳細: a modified version of SPIDER program was used for the reconstruction
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
詳細: METHOD--Local refinement, Flexible fitting REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築PDB-ID: 2WRI

2wri
PDB 未公開エントリ


Accession code: 2WRI / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3154 0 32 0 3186

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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