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万見
- PDB-3j1u: Low affinity dynein microtubule binding domain - tubulin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j1u
タイトルLow affinity dynein microtubule binding domain - tubulin complex
要素
  • Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1, seryl t-RNA synthetase chimera
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta-2B chain
キーワードMOTOR PROTEIN/STRUCTURAL PROTEIN / MOTOR PROTEIN-STRUCTURAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / COPI-mediated anterograde transport / Aggrephagy / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / cilium movement / RHO GTPases Activate Formins ...COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / COPI-mediated anterograde transport / Aggrephagy / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / cilium movement / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / positive regulation of intracellular transport / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / regulation of metaphase plate congression / establishment of spindle localization / positive regulation of spindle assembly / MHC class II antigen presentation / dynein complex / positive regulation of axon guidance / P-body assembly / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / dynein intermediate chain binding / microtubule-based process / cytoplasmic microtubule / Neutrophil degranulation / stress granule assembly / regulation of mitotic spindle organization / cellular response to interleukin-4 / filopodium / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / mitotic cell cycle / double-stranded RNA binding / positive regulation of cold-induced thermogenesis / microtubule cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / cilium / protein heterodimerization activity / cell division / GTPase activity / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 ...Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-2B chain / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.7 Å
データ登録者Redwine, W.B. / Hernandez-Lopez, R. / Zou, S. / Huang, J. / Reck-Peterson, S.L. / Leschziner, A.E.
引用ジャーナル: Science / 年: 2012
タイトル: Structural basis for microtubule binding and release by dynein.
著者: W B Redwine / R Hernandez-Lopez / S Zou / J Huang / S L Reck-Peterson / A E Leschziner /
要旨: Cytoplasmic dynein is a microtubule-based motor required for intracellular transport and cell division. Its movement involves coupling cycles of track binding and release with cycles of force- ...Cytoplasmic dynein is a microtubule-based motor required for intracellular transport and cell division. Its movement involves coupling cycles of track binding and release with cycles of force-generating nucleotide hydrolysis. How this is accomplished given the ~25 nanometers separating dynein's track- and nucleotide-binding sites is not understood. Here, we present a subnanometer-resolution structure of dynein's microtubule-binding domain bound to microtubules by cryo-electron microscopy that was used to generate a pseudo-atomic model of the complex with molecular dynamics. We identified large rearrangements triggered by track binding and specific interactions, confirmed by mutagenesis and single-molecule motility assays, which tune dynein's affinity for microtubules. Our results provide a molecular model for how dynein's binding to microtubules is communicated to the rest of the motor.
履歴
登録2012年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月3日Group: Database references
改定 1.22014年8月27日Group: Other
改定 1.32018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_single_particle_entity / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5439
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1, seryl t-RNA synthetase chimera
B: Tubulin alpha-1B chain
C: Tubulin beta-2B chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,7783
ポリマ－116,7783
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1, seryl t-RNA synthetase chimera / Cytoplasmic dynein heavy chain 1 / Dynein heavy chain / cytosolic


分子量: 18729.609 Da / 分子数: 1 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dync1h1, Dhc1, Dnch1, Dnchc1, Dyhc / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9JHU4
#2: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50107.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P81947*PLUS
#3: タンパク質 Tubulin beta-2B chain / beta tubulin


分子量: 47940.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q6B856*PLUS
配列の詳細CHAINS B AND C ARE DERIVED FROM PDB ENTRY 1JFF. AS A RESULT, THE MODELED SEQUENCES ARE FROM SUS ...CHAINS B AND C ARE DERIVED FROM PDB ENTRY 1JFF. AS A RESULT, THE MODELED SEQUENCES ARE FROM SUS SCROFA (UNP P02550 AND P02554, RESPECTIVELY). CHAIN A IS A CHIMERA COMPRISING THE 34 N-TERMINAL RESIDUES OF THERMUS THERMOPHILUS SERYL TRNA SYNTHETASE, THE MICROTUBULE BINDING DOMAIN (UNP RESIDUES 3264-3427) OF MUS MUSCULUS DYNEIN, THE 326 C-TERMINAL RESIDUES OF THERMUS THERMOPHILUS SERYL TRNA SYNTHETASE, AND A C-TERMINAL EXPRESSION TAG (GAAEQKLISEEDLNGLEHHHHHHHH). IN THIS ENTRY, ONLY THE DYNEIN RESIDUES WERE MODELED. THE FULL EXPERIMENTAL SEQUENCE WAS AS FOLLOWS: MVDLKRLRQEPEVFHRAIREKGVALDLEALLAVDKQQEVIADKQMSVKEDLDKVEPAVIEA QNAVKSIKKQHLVEVRSMANPPAAVKLALESICLLLGESTTDWKQIRSIIMRENFIPTIVN FSAEEISDAIREKMKKNYMSNPSYNYEIVNRASLACGPMVKWAIAQLNYADMLKRVEPLRN ELQKLEDDAKDNQQKLEALLLQVPLPPWPGAPVGGEEANREIKRVGGPPEFSFPPLDHVAL MEKNGWWEPRASQDSGSRSYALKGDLASYEEALLRFAADFMARRGFTPADTPSRAREKAFL GTGHFPAYRDQVRAESETDTYTTGTAEVVLNALHSGEILPYEALPLRYAGYAPAFRSEAGS FGKDVRGLMRVHQFHKVEQYVLTEASLEASDRAFQELLENAEEILRLLELPYRLVEVATGD MGPGKWRQVDIEVYLPSEGRYRETHSCSALLDWQARRANLRYRDPEGRVRYAYTLNNTALA TPRILAMLLENHQLQDGRVRVPQALIPYMGKEVLEPGAAEQKLISEEDLNGLEHHHHHHHH

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID
1High affinity construct of dynein microtubule binding domain bound to microtubulesCOMPLEX0
2dynein microtubule binding domain1
3alpha tubulin1
4beta tubulin1
緩衝液名称: 50 mM Tris HCl, 1 mM MgCl2, 1mM EGTA, 1mM DTT / pH: 8 / 詳細: 50 mM Tris HCl, 1 mM MgCl2, 1mM EGTA, 1mM DTT
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: C-flat 2/2-2C holey carbon grids (Protochips) were glow-discharged for 20 seconds at 30 mA in an Edwards carbon evaporator.
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K
詳細: The solution was blotted manually, and the process of addition and blotting of SRS-MTBD was repeated a total of three times. The final blotting was done inside the humidity chamber of a ...詳細: The solution was blotted manually, and the process of addition and blotting of SRS-MTBD was repeated a total of three times. The final blotting was done inside the humidity chamber of a Vitrobot Mark IV (FEI) at 22 Celsius.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2011年4月10日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 62000 X / 倍率（補正後）: 63377 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.2 mm
試料ホルダ温度: 100 K
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 225

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1NAMDモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3FREALIGN３次元再構成
4SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: phase and amplitude correction using Frealign
らせん対称回転角度/サブユニット: -25.76 ° / 軸方向距離/サブユニット: 9.26 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成手法: Projection matching and back-projection in Fourier space
解像度: 9.7 Å / 粒子像の数: 10419 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.988 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.988 Å / 倍率補正: TMV images
詳細: Projection matching and Helical symmetry operator during reconstruction
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築
IDプロトコル空間Target criteria詳細
1RIGID BODY FITREALMolecular dynamics force fieldMETHOD--Molecular dynamics equilibration REFINEMENT PROTOCOL--Rigid body DETAILS--explicit solvent molecular dynamics
2FLEXIBLE FITREALMETHOD--Molecular dynamics flexible fitting REFINEMENT PROTOCOL--Rigid body DETAILS--Explicit solvent molecular dynamics, molecular dynamics flexible fitting
3FLEXIBLE FITREALMETHOD--Molecular dynamics flexible fitting REFINEMENT PROTOCOL--Rigid body DETAILS--Explicit solvent molecular dynamics, molecular dynamics flexible fitting
原子モデル構築

Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-ID
13ERR

3err

A13ERR1
21JFF

1jff

A21JFF2
31JFF

1jff

B31JFF2
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8089 0 0 0 8089

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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