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万見
- EMDB-5439: Structural basis for microtubule binding and release by dynein -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5439
タイトルStructural basis for microtubule binding and release by dynein
マップデータConstruct of the high affinity dynein microtubule-binding domain fused to seryl-tRNA synthase-monomer
試料
  • 試料: high affinity construct of dynein microtubule-binding domain fused to seryl-tRNA synthase monomer
  • タンパク質・ペプチド: High affinity dynein microtubule binding domain
  • タンパク質・ペプチド: tubulin
キーワードdynein / microtubule bound / high affinity microtubule binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Aggrephagy / COPI-mediated anterograde transport / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / cilium movement / RHO GTPases Activate Formins ...COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Aggrephagy / COPI-mediated anterograde transport / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / cilium movement / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of intracellular transport / regulation of metaphase plate congression / positive regulation of spindle assembly / MHC class II antigen presentation / establishment of spindle localization / dynein complex / positive regulation of axon guidance / P-body assembly / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / dynein intermediate chain binding / microtubule-based process / cytoplasmic microtubule / Neutrophil degranulation / stress granule assembly / cellular response to interleukin-4 / regulation of mitotic spindle organization / filopodium / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / mitotic cell cycle / double-stranded RNA binding / positive regulation of cold-induced thermogenesis / microtubule cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / cilium / protein heterodimerization activity / cell division / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / GTP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / P-loop containing dynein motor region ...Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-2B chain / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Bos taurus (ウシ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.7 Å
データ登録者Redwine WB / Hernandez-Lopez R / Zou S / Huang J / Reck-Peterson SL / Leschziner AE
引用ジャーナル: Science / 年: 2012
タイトル: Structural basis for microtubule binding and release by dynein.
著者: W B Redwine / R Hernandez-Lopez / S Zou / J Huang / S L Reck-Peterson / A E Leschziner /
要旨: Cytoplasmic dynein is a microtubule-based motor required for intracellular transport and cell division. Its movement involves coupling cycles of track binding and release with cycles of force- ...Cytoplasmic dynein is a microtubule-based motor required for intracellular transport and cell division. Its movement involves coupling cycles of track binding and release with cycles of force-generating nucleotide hydrolysis. How this is accomplished given the ~25 nanometers separating dynein's track- and nucleotide-binding sites is not understood. Here, we present a subnanometer-resolution structure of dynein's microtubule-binding domain bound to microtubules by cryo-electron microscopy that was used to generate a pseudo-atomic model of the complex with molecular dynamics. We identified large rearrangements triggered by track binding and specific interactions, confirmed by mutagenesis and single-molecule motility assays, which tune dynein's affinity for microtubules. Our results provide a molecular model for how dynein's binding to microtubules is communicated to the rest of the motor.
履歴
登録2012年6月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年9月26日-
マップ公開2012年9月26日-
更新2012年10月3日-
現状2012年10月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0036
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.0036
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j1t
  • 表面レベル: 0.0036
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j1u
  • 表面レベル: 0.0036
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5439.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5439.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 492.2 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Construct of the high affinity dynein microtubule-binding domain fused to seryl-tRNA synthase-monomer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.99 Å/pix.
x 60 pix.
= 119.28 Å		1.99 Å/pix.
x 39 pix.
= 77.532 Å		1.99 Å/pix.
x 55 pix.
= 109.34 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.988 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0036 / ムービー #1: 0.0036
最小 - 最大-0.01287546 - 0.0133277
平均 (標準偏差)-0.00072928 (±0.00299425)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-9-17-12
サイズ395560
Spacing395560
セルA: 109.340004 Å / B: 77.532 Å / C: 119.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.9881.9881.988
M x/y/z553960
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z109.34077.532119.280
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-150-1500
NX/NY/NZ301301151
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-17-9-12
NC/NR/NS553960
D min/max/mean-0.0130.013-0.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : high affinity construct of dynein microtubule-binding domain fuse...

全体名称: high affinity construct of dynein microtubule-binding domain fused to seryl-tRNA synthase monomer
要素
  • 試料: high affinity construct of dynein microtubule-binding domain fused to seryl-tRNA synthase monomer
  • タンパク質・ペプチド: High affinity dynein microtubule binding domain
  • タンパク質・ペプチド: tubulin

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超分子 #1000: high affinity construct of dynein microtubule-binding domain fuse...

超分子名称: high affinity construct of dynein microtubule-binding domain fused to seryl-tRNA synthase monomer
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2

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分子 #1: High affinity dynein microtubule binding domain

分子名称: High affinity dynein microtubule binding domain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: mouse
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #2: tubulin

分子名称: tubulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度15 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 50 mM Tris-HCl, 1 mM MgCl2, 1 mM EGTA, 1 mM DTT
グリッド詳細: C-flat 2/2-2C holey carbon grids (Protochips) were glow-discharged for 20 seconds at 30 mA in an Edwards carbon evaporator.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
手法: The solution was blotted manually, and the process of addition and blotting of SRS-MTBD was repeated a total of three times. The final blotting was done inside the humidity chamber of a ...手法: The solution was blotted manually, and the process of addition and blotting of SRS-MTBD was repeated a total of three times. The final blotting was done inside the humidity chamber of a Vitrobot Mark IV (FEI) at 22 Celsius.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 100 K
日付2011年4月10日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 225 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 63377 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 62000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Particles were aligned using customized scripts in SPIDER and 3D reconstruction was done using Frealign.
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 9.26 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 25.76 °
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Frealign
CTF補正詳細: each particle

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3err


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: Rigid Body. The components of the complex were separately fitted by manual docking
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3j1t:
High affinity dynein microtubule binding domain - tubulin complex

PDB-3j1u:
Low affinity dynein microtubule binding domain - tubulin complex

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

1jff


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B
ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: Rigid Body. The components of the complex were separately fitted by manual docking
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3j1t:
High affinity dynein microtubule binding domain - tubulin complex

PDB-3j1u:
Low affinity dynein microtubule binding domain - tubulin complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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