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万見
- PDB-3iyy: Coordinates of the b1b bridge-forming protein structures fitted i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iyy
タイトルCoordinates of the b1b bridge-forming protein structures fitted into the Cryo-EM map of EFG.GDPNP-bound E.coli 70S ribosome(EMD-1363)
要素
  • 30S ribosomal protein S13
  • 50S ribosomal protein L31
  • 50S ribosomal protein L5
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / Ribosomal intersubunit bridges / B1b Bridge / Ratchet-like motion / Ribosomal protein L31
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L31 type A / Ribosomal protein L31 signature. / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L31 superfamily / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein S13, bacterial-type / L28p-like / Ribosomal protein L5, conserved site / Ribosomal protein L5 signature. ...Ribosomal protein L31 type A / Ribosomal protein L31 signature. / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L31 superfamily / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein S13, bacterial-type / L28p-like / Ribosomal protein L5, conserved site / Ribosomal protein L5 signature. / Ribosomal protein L5, N-terminal / Ribosomal protein L5 / Ribosomal protein S13, conserved site / Ribosomal protein S13 signature. / Ribosomal protein L5, C-terminal / ribosomal L5P family C-terminus / Ribosomal protein L5 / Ribosomal protein S13 / 30s ribosomal protein S13, C-terminal / Ribosomal protein S13/S18 / Ribosomal protein S13 family profile. / Ribosomal protein L5 domain superfamily / Ribosomal protein S13-like, H2TH
類似検索 - ドメイン・相同性
30S ribosomal protein S13 / 50S ribosomal protein L5 / 50S ribosomal protein L31
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.9 Å
データ登録者Shasmal, M. / Chakraborty, B. / Sengupta, J.
引用ジャーナル: Biochem Biophys Res Commun / 年: 2010
タイトル: Intrinsic molecular properties of the protein-protein bridge facilitate ratchet-like motion of the ribosome.
著者: Manidip Shasmal / Biprashekhar Chakraborty / Jayati Sengupta /
要旨: The ribosomal intersubunit bridges maintain the overall architecture of the ribosome and thereby play a pivotal role in the dynamics of translation. The only protein-protein bridge, b1b, is formed by ...The ribosomal intersubunit bridges maintain the overall architecture of the ribosome and thereby play a pivotal role in the dynamics of translation. The only protein-protein bridge, b1b, is formed by the two proteins, S13 and L5 of the small and large ribosomal subunits, respectively. B1b absorbs the largest movement during ratchet-like motion, and its two proteins reorganize in different constellations during this motion of the ribosome. Our results in this study of b1b in the Escherichia coli 70S ribosome suggest that the intrinsic molecular features of the bridging proteins allow the bridge to modulate the ratchet-like motion in a controlled manner. Additionally, another large subunit protein, L31, seems to participate with S13 and L5 in the formation, dynamics, and stabilization of this bridge.
履歴
登録2010年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1363
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1363
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 50S ribosomal protein L31
F: 50S ribosomal protein L5
M: 30S ribosomal protein S13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3493
ポリマ－41,3493
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 50S ribosomal protein L31 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7887.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: D3QYD6
#2: タンパク質 50S ribosomal protein L5 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 20333.611 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D3QTE7
#3: タンパク質 30S ribosomal protein S13 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 13128.467 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D3QTD7

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: E.coli 70S ribosome / タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: Polymix buffer / 詳細: Polymix buffer
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil holley carbon film grids
急速凍結凍結剤: ETHANE / 詳細: Rapid-freezing in liquid ethane

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2003年7月11日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 49696 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア名称: SPIDER / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: CTF correction of 3D maps by Wiener filteration
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: Single Particle / 解像度: 10.9 Å / ピクセルサイズ（公称値）: 2.82 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
ID
1
2
3
原子モデル構築

Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-ID詳細
12AW7

2aw7
PDB 未公開エントリ

M12AW71
22AWB

2awb
PDB 未公開エントリ

F22AWB2
32WRJ

2wrj
PDB 未公開エントリ

432WRJ32WRJ CHAIN 4 (TEMPLATE FOR HOMOLOGY MODELLING)
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数361 0 0 0 361

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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