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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3iym | ||||||
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タイトル | Backbone Trace of the Capsid Protein Dimer of a Fungal Partitivirus from Electron Cryomicroscopy and Homology Modeling | ||||||
![]() | Capsid protein | ||||||
![]() | VIRUS / dsRNA virus / icosahedral virus / partitivirus / Penicillium stoloniferum virus S / PsV-S | ||||||
機能・相同性 | Capsid protein![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å | ||||||
![]() | Tang, J. / Pan, J. / Havens, W.F. / Ochoa, W.F. / Li, H. / Sinkovits, R.S. / Guu, T.S.Y. / Ghabrial, S.A. / Nibert, M.L. / Tao, J.Y. / Baker, T.S. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Backbone trace of partitivirus capsid protein from electron cryomicroscopy and homology modeling. 著者: Jinghua Tang / Junhua Pan / Wendy M Havens / Wendy F Ochoa / Tom S Y Guu / Said A Ghabrial / Max L Nibert / Yizhi Jane Tao / Timothy S Baker / ![]() 要旨: Most dsRNA viruses have a genome-enclosing capsid that comprises 120 copies of a single coat protein (CP). These 120 CP subunits are arranged as asymmetrical dimers that surround the icosahedral ...Most dsRNA viruses have a genome-enclosing capsid that comprises 120 copies of a single coat protein (CP). These 120 CP subunits are arranged as asymmetrical dimers that surround the icosahedral fivefold axes, forming pentamers of dimers that are thought to be assembly intermediates. This scheme is violated, however, in recent structures of two dsRNA viruses, a fungal virus from family Partitiviridae and a rabbit virus from family Picobirnaviridae, both of which have 120 CP subunits organized as dimers of quasisymmetrical dimers. In this study, we report the CP backbone trace of a second fungal partitivirus, determined in this case by electron cryomicroscopy and homology modeling. This virus also exhibits quasisymmetrical CP dimers that are connected by prominent surface arches and stabilized by domain swapping between the two CP subunits. The CP fold is dominated by alpha-helices, although beta-strands mediate several important contacts. A dimer-of-dimers assembly intermediate is again implicated. The disordered N-terminal tail of each CP subunit protrudes into the particle interior and likely interacts with the genome during packaging and/or transcription. These results broaden our understanding of conserved and variable aspects of partitivirus structure and reflect the growing use of electron cryomicroscopy for atomic modeling of protein folds. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 109.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 63 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
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3 | ![]()
| x 5
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| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 46830.504 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: virus 由来: (天然) ![]() 株: Penicillium stoloniferum virus S / 参照: UniProt: Q6YDQ6 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: PsV-S / タイプ: VIRUS / 詳細: authentic virus particles |
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ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: FUNGI / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Penicillium stoloniferum |
緩衝液 | 名称: 50mM Tris pH7.6, 150mM NaCl, 5mM EDTA, 1mM DTT / pH: 7.6 / 詳細: 50mM Tris pH7.6, 150mM NaCl, 5mM EDTA, 1mM DTT |
試料 | 濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / Temp: 89 K / 湿度: 80 % / 手法: blot for 7.5 seconds before plunging |
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電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI 20 / 日付: 2006年10月2日 |
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電子銃 | 電子線源: LAB6 / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.4 nm / カメラ長: 0 mm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: Eucentric / 温度: 77 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
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解析
EMソフトウェア | 名称: Auto3DEM / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||
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対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.7 Å / 粒子像の数: 14252 / ピクセルサイズ(公称値): 1.27 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.27 Å / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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