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- PDB-3ix6: Crystal structure of Thymidylate synthase thyA from Brucella meli... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ix6
タイトルCrystal structure of Thymidylate synthase thyA from Brucella melitensis
要素Thymidylate synthase
キーワードTRANSFERASE / NIAID / SSGCID / Seattle Structural Center for Infectious Disease / brucellosis / orchitis / epididymitis / mastitis / thymidylate / Methyltransferase / Nucleotide biosynthesis / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / methylation / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Brucella melitensis (マルタ熱菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of Thymidylate synthase thyA from Brucella melitensis
著者: Abendroth, J. / Edwards, T.E. / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
履歴
登録2009年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymidylate synthase
B: Thymidylate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,9422
ポリマ－82,9422
非ポリマー00
水4,143230
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4320 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area20090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)154.600, 62.190, 85.960
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.880, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-342-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Thymidylate synthase / TS / TSase


分子量: 41471.207 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brucella melitensis (マルタ熱菌)
遺伝子: thyA, BMEI0608 / プラスミド: pBADSmt / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P67042, thymidylate synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE TARGET PROTEIN (TARGETDB BRMEA.00249.A) WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL HIS ...AUTHORS STATE THAT THE TARGET PROTEIN (TARGETDB BRMEA.00249.A) WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL HIS TAG AND SMT3 FUSION PROTEIN, WHICH IS TYPICALLY REMOVED BY ULP-1 PROTEASE. FOR A SIGNIFICANT PORTION OF THE SAMPLE THE TAG AND FUSION PROTEIN WERE NOT CLEAVED DURING THE PURIFICATION. IT APPEARS THAT THE FUSION PROTEIN (I.E. THE FIRST ~93 AMINO ACIDS) IS IN THE CRYSTAL LATTICE, BUT THAT THE SMT3 FUSION PROTEIN IS LARGELY DISORDERED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.82 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: JCSG+ condition G6, 0.2 M sodium malonate pH 7.0, 20% PEG 3350, Crystal tracking ID 204287g6, 24.5 mg/mL protein concentration, crystallized with the His6-Smt3 fusion tag still on, VAPOR ...詳細: JCSG+ condition G6, 0.2 M sodium malonate pH 7.0, 20% PEG 3350, Crystal tracking ID 204287g6, 24.5 mg/mL protein concentration, crystallized with the His6-Smt3 fusion tag still on, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.2 Å / Num. obs: 39043 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 19.93
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Rmerge(I) obs: 0.362 / Mean I/σ(I) obs: 3.48 / Num. unique all: 2657 / % possible all: 91.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / 最高解像度: 2.2 Å / WRfactor Rfree: 0.219 / WRfactor Rwork: 0.196 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.848 / SU B: 9.886 / SU ML: 0.115 / SU R Cruickshank DPI: 0.214 / SU Rfree: 0.183 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.214 / ESU R Free: 0.183 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1950 5 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.215 39042 99.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 55.15 Å2 / Biso mean: 19.567 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å20 Å20.03 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3894 0 0 230 4124
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0214005
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2561.9385460
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7555486
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.33223.52196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.73515594
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7981524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2594
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213126
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6761.52446
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.26423911
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7931559
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8134.51549
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 128 -
Rwork0.27 2499 -
all-2627 -
obs--91.25 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8933-0.155-0.0591.6999-0.35380.8609-0.0146-0.11770.09090.11440.05170.0116-0.1119-0.0835-0.03710.05270.0392-0.01410.0973-0.03190.054634.438432.830636.6743
21.92971.48980.79191.89370.71313.9327-0.24050.1541-0.0526-0.07530.10380.19020.2397-0.49630.13670.0886-0.08010.02430.1515-0.03710.15132.12279.129128.2494
30.3334-0.0058-0.17631.36660.20120.5695-0.08460.0646-0.0867-0.11180.0962-0.08840.0323-0.0686-0.01160.0457-0.01670.0010.0954-0.04440.087842.15320.381326.7698
43.4007-1.4486-0.84143.8586-0.01351.5795-0.2061-0.2976-0.34890.52690.2867-0.05740.2008-0.0866-0.08050.10220.0183-0.03540.05250.03720.079540.987710.51241.3587
521.9158-11.38554.853218.3108-2.62881.1383-0.8003-0.92482.05480.60660.5308-0.8719-0.3477-0.24940.26950.72710.14560.12510.1837-0.07670.490748.531848.962533.9026
63.406-2.32661.1632.2876-0.58151.6081-0.1736-0.28860.18070.02540.2928-0.2337-0.18850.0352-0.11920.0741-0.0033-0.02270.0676-0.07060.110751.769139.770132.8117
71.48830.36140.39633.96610.5361.27690.07130.3695-0.0178-0.6595-0.0366-0.817-0.09690.0834-0.03470.208-0.0170.14580.13370.01740.174552.205436.55377.4526
80.3476-0.37920.32591.2176-0.19241.2543-0.03680.06070.0329-0.26150.0689-0.2061-0.2711-0.003-0.03210.1795-0.03190.03380.0717-0.02480.074345.768741.130818.9641
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 41
2X-RAY DIFFRACTION2A42 - 87
3X-RAY DIFFRACTION3A88 - 218
4X-RAY DIFFRACTION4A219 - 251
5X-RAY DIFFRACTION5B-5 - 4
6X-RAY DIFFRACTION6B5 - 42
7X-RAY DIFFRACTION7B43 - 113
8X-RAY DIFFRACTION8B114 - 251

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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