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万見
- PDB-3ita: Crystal structure of Penicillin-Binding Protein 6 (PBP6) from E. ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ita
タイトルCrystal structure of Penicillin-Binding Protein 6 (PBP6) from E. coli in acyl-enzyme complex with ampicillin
要素D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC
キーワードHYDROLASE / PPenicillin-Binding Protein / BP6 / DD-carboxypeptidase / peptidoglycan / ampicillin / acyl-enzyme complex / Carboxypeptidase / Cell inner membrane / Cell membrane / Cell shape / Cell wall biogenesis/degradation / Membrane / Peptidoglycan synthesis / Protease
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / carboxypeptidase activity / cell wall organization / regulation of cell shape / outer membrane-bounded periplasmic space / response to xenobiotic stimulus / protein homodimerization activity ...serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / carboxypeptidase activity / cell wall organization / regulation of cell shape / outer membrane-bounded periplasmic space / response to xenobiotic stimulus / protein homodimerization activity / proteolysis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan synthesis regulatory factor (PBP3), Domain 2 / D-Ala-D-Ala carboxypeptidase, C-terminal domain / D-Ala-D-Ala carboxypeptidase, C-terminal domain superfamily / Peptidase S11, D-Ala-D-Ala carboxypeptidase A, C-terminal / Penicillin-binding protein 5, C-terminal domain / Penicillin-binding protein 5, C-terminal domain / Penicillin-binding protein, C-terminal domain superfamily / Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A, N-terminal / Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase ...Peptidoglycan synthesis regulatory factor (PBP3), Domain 2 / D-Ala-D-Ala carboxypeptidase, C-terminal domain / D-Ala-D-Ala carboxypeptidase, C-terminal domain superfamily / Peptidase S11, D-Ala-D-Ala carboxypeptidase A, C-terminal / Penicillin-binding protein 5, C-terminal domain / Penicillin-binding protein 5, C-terminal domain / Penicillin-binding protein, C-terminal domain superfamily / Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A, N-terminal / Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AIC / Chem-AIX / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase DacC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Chen, Y. / Zhang, W. / Shi, Q. / Hesek, D. / Lee, M. / Mobashery, S. / Shoichet, B.K.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2009
タイトル: Crystal structures of penicillin-binding protein 6 from Escherichia coli.
著者: Chen, Y. / Zhang, W. / Shi, Q. / Hesek, D. / Lee, M. / Mobashery, S. / Shoichet, B.K.
履歴
登録2009年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC
B: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC
C: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC
D: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,64212
ポリマ－152,3654
非ポリマー1,2778
水13,944774
1
A: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5393
ポリマ－38,0911
非ポリマー4472
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2833
ポリマ－38,0911
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3794
ポリマ－38,0911
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4412
ポリマ－38,0911
非ポリマー3491
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.938, 185.980, 83.036
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.370, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11D
21B
12B
22A
13B
23C

NCSドメイン領域:

Refine code: 3

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASNASNILEILEDD187 - 189187 - 189
211ASNASNILEILEBB187 - 189187 - 189
121GLYGLYLYSLYSDD334 - 335334 - 335
221GLYGLYLYSLYSBB334 - 335334 - 335
112GLYGLYLYSLYSBB334 - 335334 - 335
212GLYGLYLYSLYSAA334 - 335334 - 335
113GLYGLYLYSLYSBB334 - 335334 - 335
213GLYGLYLYSLYSCC334 - 335334 - 335

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質
D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC / DD-carboxypeptidase / DD-peptidase / Penicillin-binding protein 6 / PBP-6


分子量: 38091.301 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: b0839, dacC, JW0823 / プラスミド: PET-24a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P08506, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase
#2: 化合物 ChemComp-AIX / (2R,4S)-2-[(1R)-1-{[(2R)-2-amino-2-phenylacetyl]amino}-2-oxoethyl]-5,5-dimethyl-1,3-thiazolidine-4-carboxylic acid / AMPICILLIN (open form)


分子量: 351.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H21N3O4S
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-AIC / (2S,5R,6R)-6-{[(2R)-2-AMINO-2-PHENYLETHANOYL]AMINO}-3,3-DIMETHYL-7-OXO-4-THIA-1-AZABICYCLO[3.2.0]HEPTANE-2-CARBOXYLIC ACID / AMPICILLIN / D(-)-ALPHA-AMINOBENZYLPENICILLIN / 6-[D(-)-ALPHA-AMINOPHENYLLACETAMIDO]PENICILLANIC ACID / アンピシリン


分子量: 349.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H19N3O4S / コメント: 抗生剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 774 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.52 %
結晶化温度: 292 K / pH: 4.5
詳細: PEG 8000, pH 4.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587
検出器タイプ: ADSC QUANTUM Q315R / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月10日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 148355 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.028 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / % possible all: 91.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.5.0072位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: APO PBP6 STRUCTURE

解像度: 1.8→35.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 3.092 / SU ML: 0.095 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.131 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 7305 4.9 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.205 148303 94.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.11 Å20 Å2-0.47 Å2
2---1.84 Å20 Å2
3---0.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→35.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10371 0 78 774 11223
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02210622
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3221.97314392
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg15.56351358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.19325.171439
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.143151850
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.1411551
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.21652
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0217890
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.1661.56727
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.591210802
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.74133895
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.9144.53586
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11D20tight positional0.430.05
21B8tight positional0.130.05
31B8tight positional0.120.05
12B18loose positional1.795
22A5loose positional1.525
32C5loose positional1.715
11D20tight thermal9.70.5
21B8tight thermal3.70.5
31B8tight thermal1.240.5
12B18loose thermal6.7210
22A5loose thermal1.1710
32C5loose thermal0.9510
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.387 518 -
Rwork0.371 9733 -
obs--88.51 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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