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- PDB-3isw: Crystal structure of filamin-A immunoglobulin-like repeat 21 boun... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3isw
タイトルCrystal structure of filamin-A immunoglobulin-like repeat 21 bound to an N-terminal peptide of CFTR
要素
  • Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
  • Filamin-A
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / protein-peptide complex / Acetylation / Actin-binding / Alternative splicing / Cytoplasm / Cytoskeleton / Disease mutation / Phosphoprotein / Polymorphism / ATP-binding / Chloride / Chloride channel / Glycoprotein / Hydrolase / Ion transport / Ionic channel / Membrane / Nucleotide-binding / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of voltage-gated chloride channel activity / positive regulation of cyclic nucleotide-gated ion channel activity / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway ...regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of voltage-gated chloride channel activity / positive regulation of cyclic nucleotide-gated ion channel activity / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / Sec61 translocon complex binding / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / cytoplasmic sequestering of protein / positive regulation of enamel mineralization / transepithelial water transport / tubulin deacetylation / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / intracellular pH elevation / actin crosslink formation / blood coagulation, intrinsic pathway / amelogenesis / protein localization to bicellular tight junction / chloride channel inhibitor activity / OAS antiviral response / ATPase-coupled inorganic anion transmembrane transporter activity / positive regulation of actin filament bundle assembly / Golgi-associated vesicle membrane / positive regulation of neuron migration / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / Cell-extracellular matrix interactions / multicellular organismal-level water homeostasis / early endosome to late endosome transport / apical dendrite / Fc-gamma receptor I complex binding / cell-cell junction organization / membrane hyperpolarization / cholesterol transport / positive regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of platelet activation / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / vesicle docking involved in exocytosis / chloride channel regulator activity / protein localization to cell surface / wound healing, spreading of cells / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / chloride transmembrane transporter activity / sperm capacitation / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / cortical cytoskeleton / chloride channel activity / positive regulation of axon regeneration / RHOQ GTPase cycle / receptor clustering / SMAD binding / cholesterol biosynthetic process / positive regulation of exocytosis / RHO GTPases activate PAKs / actin filament bundle / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / brush border / chloride channel complex / semaphorin-plexin signaling pathway / mitotic spindle assembly / cilium assembly / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / potassium channel regulator activity / epithelial to mesenchymal transition / blood vessel remodeling / ABC-type transporter activity / axonal growth cone / heart morphogenesis / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / release of sequestered calcium ion into cytosol / cellular response to cAMP / cellular response to forskolin / regulation of cell migration / chloride transmembrane transport / isomerase activity / response to endoplasmic reticulum stress / dendritic shaft / establishment of localization in cell / protein localization to plasma membrane / PDZ domain binding / G protein-coupled receptor binding / actin filament / protein kinase C binding / Defective CFTR causes cystic fibrosis / synapse organization / Late endosomal microautophagy / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / mRNA transcription by RNA polymerase II / establishment of protein localization / ABC-family proteins mediated transport / trans-Golgi network / negative regulation of protein catabolic process / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / recycling endosome
類似検索 - 分子機能
: / Filamin family / CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like ...: / Filamin family / CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / Immunoglobulin E-set / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / Filamin-A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Xu, Z. / Page, R. / Qin, J. / Ithychanda, S.S. / Liu, J.M. / Misra, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Biochemical basis of the interaction between cystic fibrosis transmembrane conductance regulator and immunoglobulin-like repeats of filamin.
著者: Smith, L. / Page, R.C. / Xu, Z. / Kohli, E. / Litman, P. / Nix, J.C. / Ithychanda, S.S. / Liu, J. / Qin, J. / Misra, S. / Liedtke, C.M.
履歴
登録2009年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Filamin-A
B: Filamin-A
C: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3643
ポリマ－22,3643
非ポリマー00
水25214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2700 Å2
ΔGint-14.2 kcal/mol
Surface area10870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.152, 74.152, 289.063
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS THE DIMERIC COMPLEX OF THE PROTEIN WITH THE PEPTIDE, REPRESENTED BY THE ENTIRE CONTENTS OF THE ASYMMETRIC UNIT. THE SOFTWARE-GENERATED WORD 'TRIMERIC' IN REMARK 350 IS A POLYMERIC COUNT.

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要素

#1: タンパク質 Filamin-A / Alpha-filamin / Filamin-1 / Endothelial actin-binding protein / Actin-binding protein 280 / ABP-280 ...Alpha-filamin / Filamin-1 / Endothelial actin-binding protein / Actin-binding protein 280 / ABP-280 / Non-muscle filamin


分子量: 10177.196 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 2236-2329 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLN, FLN-21, FLN1, FLNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: P21333
#2: タンパク質・ペプチド Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / CFTR / Channel conductance-controlling ATPase / cAMP-dependent chloride channel / ATP-binding ...CFTR / Channel conductance-controlling ATPase / cAMP-dependent chloride channel / ATP-binding cassette transporter sub-family C member 7


分子量: 2009.345 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 5-22 / Mutation: R21A / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide based on the sequence 5-22 of Homo sapiens CFTR (UniProt entry P13569, CFTR_HUMAN)
参照: UniProt: P13569
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M Bis-Tris Propane pH 7.0, 60% Tacsimate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月1日
詳細: ROSENBAUM-ROCK MONOCHROMATOR FOR SAGITAL FOCUSING, ROSENBAUM-ROCK VERTICAL FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→42.97 Å / Num. all: 13108 / Num. obs: 12452 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 8.53 % / Biso Wilson estimate: 75.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rsym value: 0.071 / Χ2: 0.94 / Net I/σ(I): 13.8 / Scaling rejects: 3169
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 10.41 % / Rmerge(I) obs: 0.472 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 1177 / Rsym value: 0.472 / Χ2: 1.34 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.7LDzデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
d*TREKデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2BRQ

2brq


解像度: 2.8→34.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 14.066 / SU ML: 0.277 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.403 / ESU R Free: 0.313 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 580 4.8 %RANDOM
Rwork0.263 ---
all0.264 12007 --
obs0.264 12007 96.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 104.74 Å2 / Biso mean: 69.191 Å2 / Biso min: 37.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.72 Å22.36 Å20 Å2
2--4.72 Å20 Å2
3----7.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→34.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1504 0 0 14 1518
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221543
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6441.962095
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5895202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.12124.21964
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.37615220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.752158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2220
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021212
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.240.2552
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3180.21025
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.180.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2610.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1640.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.031.51029
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.85321615
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9943574
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5194.5480
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.408 46 -
Rwork0.379 829 -
all-875 -
obs-829 98.43 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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