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- PDB-3imb: Alternative binding mode of restriction endonuclease BcnI to cogn... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3imb | ||||||
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Title | Alternative binding mode of restriction endonuclease BcnI to cognate DNA | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | HYDROLASE/DNA / ENDONUCLEASE-DNA COMPLEX / RESTRICTION ENZYME / BCNI / PSEUDOPALINDROMIC SEQUENCE RECOGNITION / PSEUDOSYMMETRY / HYDROLASE-DNA COMPLEX | ||||||
Function / homology | ![]() | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Sokolowska, M. / Kaus-Drobek, M. / Czapinska, H. / Tamulaitis, G. / Szczepanowski, R.H. / Siksnys, V. / Bochtler, M. | ||||||
![]() | ![]() Title: How BcnI and MvaI distinguish W from S Authors: Sokolowska, M. / Kaus-Drobek, M. / Czapinska, H. / Tamulaitis, G. / Szczepanowski, R.H. / Siksnys, V. / Bochtler, M. #1: ![]() Title: Monomeric restriction endonuclease BcnI in the apo form and in an asymmetric complex with target DNA Authors: Sokolowska, M. / Kaus-Drobek, M. / Czapinska, H. / Tamulaitis, G. / Szczepanowski, R.H. / Urbanke, C. / Siksnys, V. / Bochtler, M. #2: Journal: Cell.Mol.Life Sci. / Year: 2007 Title: Restriction endonucleases that resemble a component of the bacterial DNA repair machinery Authors: Sokolowska, M. / Kaus-Drobek, M. / Czapinska, H. / Tamulaitis, G. / Siksnys, V. / Bochtler, M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in CIF | ![]() | 65.2 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 2odiS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Details | EACH BIOLOGICAL UNIT CONTAINS ONE PROTEIN CHAIN AND TWO DNA STRANDS. THE TRIMER (ACCORDING TO PDB CONVENTIONS) IS A COMPLEX OF THE MONOMERIC RESTRICTION ENZYME WITH ITS SUBSTRATE, DOUBLE STRANDED DNA. |
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Components
#1: Protein | Mass: 27334.580 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: DNA chain | Mass: 2772.810 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically / Details: G STRAND #3: DNA chain | Mass: 2701.776 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically / Details: C STRAND #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.45 Å3/Da / Density % sol: 49.81 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.6 Details: 0.16M Ammonium Sulfate, 0.08M Sodium Acetate trihydrate pH 4.6, 20% w/v Polyethylene Glycol 4000, 20% v/v Glycerol Anhydrous, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Sep 8, 2006 / Details: BENT MIRROR |
Radiation | Monochromator: TRIANGULAR MONOCHROMATOR / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.05 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.89→20 Å / Num. all: 98933 / Num. obs: 98933 / % possible obs: 98.4 % / Redundancy: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 18.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 5.4 |
Reflection shell | Resolution: 1.89→2 Å / Redundancy: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.236 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 14591 / Rsym value: 0.236 / % possible all: 99.6 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 2odi Resolution: 1.89→19.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.178 / ESU R Free: 0.159 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: The orientation of the imidazole rings of His77 and His219 remains uncertain in all molecules in the asymmetric unit. PROGRAM CNS HAS BEEN USED FOR DNA REFINEMENT. NO SUGAR PUCKER ...Details: The orientation of the imidazole rings of His77 and His219 remains uncertain in all molecules in the asymmetric unit. PROGRAM CNS HAS BEEN USED FOR DNA REFINEMENT. NO SUGAR PUCKER CONSTRAINTS HAVE BEEN APPLIED. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. TLS REFINEMENT HAS BEEN USED.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 50.39 Å2 / Biso mean: 20.1847 Å2 / Biso min: 6.26 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.89→19.81 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.894→1.943 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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