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万見
- PDB-3im3: Crystal structure of PKA RI alpha dimerization/docking domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3im3
タイトルCrystal structure of PKA RI alpha dimerization/docking domain
要素cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / SIGNALING PROTEIN / helix-turn-helix / Acetylation / cAMP / cAMP-binding / Disulfide bond / Nucleotide-binding / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm head-tail coupling apparatus / PKA activation in glucagon signalling / DARPP-32 events / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / GPER1 signaling / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / PKA activation / nucleotide-activated protein kinase complex / Hedgehog 'off' state / negative regulation of cAMP/PKA signal transduction ...sperm head-tail coupling apparatus / PKA activation in glucagon signalling / DARPP-32 events / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / GPER1 signaling / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / PKA activation / nucleotide-activated protein kinase complex / Hedgehog 'off' state / negative regulation of cAMP/PKA signal transduction / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / cardiac muscle cell proliferation / sarcomere organization / cAMP-dependent protein kinase complex / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / protein kinase A catalytic subunit binding / negative regulation of activated T cell proliferation / mesoderm formation / plasma membrane raft / immunological synapse / axoneme / cAMP binding / multivesicular body / cellular response to glucagon stimulus / neuromuscular junction / positive regulation of insulin secretion / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / negative regulation of gene expression / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / glutamatergic synapse / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / cAMP-dependent Protein Kinase, Chain A / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / Regulatory subunit of type II PKA R-subunit / RIIalpha, Regulatory subunit portion of type II PKA R-subunit / : / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site ...cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / cAMP-dependent Protein Kinase, Chain A / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / Regulatory subunit of type II PKA R-subunit / RIIalpha, Regulatory subunit portion of type II PKA R-subunit / : / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sarma, G.N. / Kinderman, F.S. / Kim, C. / von Daake, S. / Taylor, S.S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Structure of D-AKAP2:PKA RI Complex: Insights into AKAP Specificity and Selectivity
著者: Sarma, G.N. / Kinderman, F.S. / Kim, C. / von Daake, S. / Chen, L. / Wang, B.C. / Taylor, S.S.
履歴
登録2009年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年4月7日Group: Derived calculations / カテゴリ: struct_site
Item: _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,0983
ポリマ－6,0061
非ポリマー922
水52229
1
A: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit
ヘテロ分子

A: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1966
ポリマ－12,0122
非ポリマー1844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_655-x+1,-y,z1
Buried area2450 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area7370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.122, 44.122, 93.036
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-118-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit


分子量: 6005.980 Da / 分子数: 1 / 断片: Dimerization and docking domain: UNP residues 13-62 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: PRKAR1A / プラスミド: pRSET C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00514
#2: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.48 %
結晶化温度: 298 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 9
詳細: 30% PEG 3350, 0.2 mM Sodium formate, 0.1 M Bis-Tris propane pH 9.0, MICROBATCH, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月1日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 4047 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 36.9 %
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 27.6 % / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
PHENIX精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→24.0811 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2488 387 9.85 %Random
Rwork0.1871 ---
all0.193 3929 --
obs0.193 3929 97.71 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 81.312 Å2 / ksol: 0.351 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→24.0811 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数428 0 6 29 463
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006441
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.835588
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.452178
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05564
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00476
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.28940.24841200.18411113X-RAY DIFFRACTION96
2.2894-2.88360.27291270.16991147X-RAY DIFFRACTION98
2.8836-24.08110.23841400.19331282X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.8277 Å / Origin y: -0.4668 Å / Origin z: -11.5683 Å
111213212223313233
T0.1501 Å2-0.0325 Å20.0263 Å2-0.258 Å20.0282 Å2--0.2215 Å2
L0.7044 °20.2591 °20.6056 °2-2.9855 °2-0.9891 °2--1.9343 °2
S-0.0432 Å °-0.0432 Å °0.027 Å °0.1256 Å °0.2525 Å °0.3979 Å °0.0611 Å °-0.3353 Å °-0.1415 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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