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- PDB-3if9: Crystal structure of Glycine Oxidase G51S/A54R/H244A mutant in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3if9
タイトルCrystal structure of Glycine Oxidase G51S/A54R/H244A mutant in complex with inhibitor glycolate
要素Glycine oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / GO structure / G51S/A54R/H244A / glycolate / FAD / Flavoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine oxidase / glycine oxidase activity / thiamine diphosphate biosynthetic process / thiamine biosynthetic process / amino acid metabolic process / response to herbicide / FAD binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycine oxidase ThiO / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / GLYCOLIC ACID / Glycine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Pedotti, M. / Rosini, E. / Molla, G. / Moschetti, T. / Vallone, B. / Savino, C. / Pollegioni, L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Glyphosate resistance by engineering the flavoenzyme glycine oxidase.
著者: Pedotti, M. / Rosini, E. / Molla, G. / Moschetti, T. / Savino, C. / Vallone, B. / Pollegioni, L.
履歴
登録2009年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年12月26日Group: Database references
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycine oxidase
B: Glycine oxidase
C: Glycine oxidase
D: Glycine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,24612
ポリマ－170,7994
非ポリマー3,4468
水2,810156
1
A: Glycine oxidase
B: Glycine oxidase
ヘテロ分子

A: Glycine oxidase
B: Glycine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,24612
ポリマ－170,7994
非ポリマー3,4468
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_577x,-y+2,-z+21
Buried area9410 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area53780 Å2
手法PISA
2
C: Glycine oxidase
D: Glycine oxidase
ヘテロ分子

C: Glycine oxidase
D: Glycine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,24612
ポリマ－170,7994
非ポリマー3,4468
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+3/21
Buried area9630 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area54170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.344, 215.058, 217.083
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質
Glycine oxidase


分子量: 42699.820 Da / 分子数: 4 / 変異: G51S, A54R, H244A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: goxB, yjbR, BSU11670 / プラスミド: pT7(BH) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: O31616, glycine oxidase
#2: 化合物
ChemComp-GOA / GLYCOLIC ACID / HYDROXYACETIC ACID / HYDROXYETHANOIC ACID / グリコ-ル酸


分子量: 76.051 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O3
#3: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM Hepes/Na, pH 7.5, 28 % w/v PEG 400, 200mM CaCl2, 30mM glycolate/Na, 3 % glycerol , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 1.04063 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月23日
放射モノクロメーター: Si 111 CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04063 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→76.25 Å / Num. obs: 52481 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 43.993 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.344 / Mean I/σ(I) obs: 10.7 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC5.2.0019位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1RYI

1ryi


解像度: 2.6→76.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.872 / SU B: 10.326 / SU ML: 0.224 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.16 / ESU R Free: 0.333 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25654 2639 5.1 %RANDOM
Rwork0.19561 ---
obs0.19866 49195 98.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.946 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.18 Å20 Å20 Å2
2--1.02 Å20 Å2
3---0.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→76.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11332 0 232 156 11720
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02211846
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3091.97316038
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.02751446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.00923.652523
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.923151959
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1381568
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.21693
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028976
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.25312
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.27931
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.2462
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2020.2115
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2090.220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6111.57326
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.094211427
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.19935487
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9664.54610
LS精密化 シェル解像度: 2.601→2.669 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 206 -
Rwork0.26 3420 -
obs--95.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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