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Yorodumi- PDB-4ysh: Crystal structure of glycine oxidase from Geobacillus kaustophilus -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 4ysh | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of glycine oxidase from Geobacillus kaustophilus | ||||||
Components | Glycine oxidase | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / flavoprotein / glycine oxidase / substrate inhibition | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationglycine oxidase / glycine oxidase activity / thiamine biosynthetic process / thiamine diphosphate biosynthetic process / amino acid metabolic process / FAD binding / protein homotetramerization / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Geobacillus kaustophilus (bacteria) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.2 Å | ||||||
Authors | Shiono, T. / Nomura, T. / Arai, R. | ||||||
| Funding support | Japan, 1items
| ||||||
Citation | Journal: to be publishedTitle: Crystal structure of glycine oxidase from Geobacillus kaustophilus Authors: Shiono, T. / Arai, R. / Nishiya, Y. / Nomura, T. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 4ysh.cif.gz | 300.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb4ysh.ent.gz | 243.9 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 4ysh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 4ysh_validation.pdf.gz | 958.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 4ysh_full_validation.pdf.gz | 975.1 KB | Display | |
| Data in XML | 4ysh_validation.xml.gz | 31.1 KB | Display | |
| Data in CIF | 4ysh_validation.cif.gz | 42.7 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ys/4ysh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ys/4ysh | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 1ryiS S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
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| Unit cell |
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| Symmetry | Point symmetry: (Schoenflies symbol: C2 (2 fold cyclic)) | ||||||||
| Components on special symmetry positions |
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Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
| #1: Protein | Mass: 39884.465 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: A139del Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Geobacillus kaustophilus (strain HTA426) (bacteria)Strain: HTA426 / Gene: GK0623 / Plasmid: pET3a / Production host: ![]() |
|---|
-Non-polymers , 6 types, 193 molecules 










| #2: Chemical | | #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-CL / | #6: Chemical | ChemComp-IPA / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.89 Å3/Da / Density % sol: 57.41 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.7 Details: 0.1 M phosphate-citrate buffer, 7% 2-propanol, 0.4 M LiSO4 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 95 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Photon Factory / Beamline: AR-NE3A / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 270 / Detector: CCD / Date: Feb 1, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Monochromator: Numerical link type Si(111) double crystal monochromator Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 2.2→50 Å / Num. obs: 48899 / % possible obs: 98.6 % / Redundancy: 20.6 % / Biso Wilson estimate: 34.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.098 / Χ2: 1 / Net I/av σ(I): 32.785 / Net I/σ(I): 11.5 / Num. measured all: 1006443 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Phasing
| Phasing | Method: molecular replacement |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: PDB 1RYI Resolution: 2.2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / WRfactor Rfree: 0.2682 / WRfactor Rwork: 0.2314 / FOM work R set: 0.8341 / SU B: 13.612 / SU ML: 0.163 / SU R Cruickshank DPI: 0.2666 / SU Rfree: 0.2137 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.267 / ESU R Free: 0.214 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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| Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 139.76 Å2 / Biso mean: 44.542 Å2 / Biso min: 24.03 Å2
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| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.2→50 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Resolution: 2.201→2.258 Å
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Geobacillus kaustophilus (bacteria)
X-RAY DIFFRACTION
Japan, 1items
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