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- PDB-3icv: Structural Consequences of a Circular Permutation on Lipase B fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3icv
タイトルStructural Consequences of a Circular Permutation on Lipase B from Candida Antartica
要素Lipase B
キーワードHYDROLASE / CIRCULAR PERMUTATION / CLEAVAGE ON PAIR OF BASIC RESIDUES / GLYCOPROTEIN / LIPID DEGRADATION / ZYMOGEN / Disulfide bond
機能・相同性
機能・相同性情報


triacylglycerol lipase / triacylglycerol lipase activity / lipid catabolic process
類似検索 - 分子機能
: / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Candida antarctica (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.49 Å
データ登録者Horton, J.R. / Qian, Z. / Jia, D. / Lutz, S. / Cheng, X.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural redesign of lipase B from Candida antarctica by circular permutation and incremental truncation.
著者: Qian, Z. / Horton, J.R. / Cheng, X. / Lutz, S.
履歴
登録2009年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年3月13日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.52024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipase B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5514
ポリマ－32,8991
非ポリマー6523
水7,440413
1
A: Lipase B
ヘテロ分子

A: Lipase B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,1018
ポリマ－65,7982
非ポリマー1,3036
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_766-x+2,-x+y+1,-z+5/31
Buried area5210 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area22070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.680, 111.680, 54.997
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-762-

HOH

21A-773-

HOH

31A-786-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Lipase B / CALB


分子量: 32899.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida antarctica (菌類) / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P41365, triacylglycerol lipase
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / CALB / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6 / 参照: triacylglycerol lipase
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 413 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE RECOMBINANT PROTEIN IS A "CIRCULAR PERMUTATION" OF LIPASE B IN WHICH THE C-TERMINAL SEQUENCE ...THE RECOMBINANT PROTEIN IS A "CIRCULAR PERMUTATION" OF LIPASE B IN WHICH THE C-TERMINAL SEQUENCE AAIVAGPKQNCEPDLMPYARPFAVGKRTCSGIVTP HAS BEEN MOVED TO THE N-TERMINUS WITH THE TP REPLACED WITH G. ALA82 AND THR114 REPRESENT VARIATIONS FROM THE PUBLISHED WILD TYPE SEQUENCE AND THEIR ACCURACY WAS CONFIRMED INDEPENDENTLY BY DNA SEQUENCING

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.13 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.1M BIS-TRIS, 0.2M SODIUM CHLORIDE, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月20日
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.49→27.81 Å / Num. obs: 64040 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 20.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 23.3
反射 シェル解像度: 1.49→1.54 Å / 冗長度: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.345 / Mean I/σ(I) obs: 7.2 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GLRF位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LBT

1lbt


解像度: 1.49→27.81 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.193 3197 -RANDOM
Rwork0.177 ---
obs0.177 62943 97.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.88 Å2-2.14 Å20 Å2
2---2.88 Å20 Å2
3---5.76 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.15 Å
Luzzati d res low-27.81 Å
Luzzati sigma a0.09 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.49→27.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2129 0 44 413 2586
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.08
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.49→1.54 Å / Rfactor Rfree error: 0.013
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 280 -
Rwork0.22 --
obs--92.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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