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万見
- PDB-3ics: Crystal structure of partially reduced Bacillus anthracis CoADR-RHD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ics
タイトルCrystal structure of partially reduced Bacillus anthracis CoADR-RHD
要素Coenzyme A-Disulfide Reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase class I / Rhodanese / Coenzyme A / Flavin Adenine Dinucleotide
機能・相同性
機能・相同性情報


CoA-disulfide reductase (NADPH) activity / protein disulfide isomerase activity / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding
類似検索 - 分子機能
Coenzyme A disulphide reductase / : / Rhodanese-like domain / Oxidized Rhodanese; domain 1 / Rhodanese Homology Domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain ...Coenzyme A disulphide reductase / : / Rhodanese-like domain / Oxidized Rhodanese; domain 1 / Rhodanese Homology Domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / COENZYME A / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase, class I
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Wallen, J.R. / Claiborne, A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Crystal structure and catalytic properties of Bacillus anthracis CoADR-RHD: implications for flavin-linked sulfur trafficking.
著者: Wallen, J.R. / Mallett, T.C. / Boles, W. / Parsonage, D. / Furdui, C.M. / Karplus, P.A. / Claiborne, A.
履歴
登録2009年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coenzyme A-Disulfide Reductase
B: Coenzyme A-Disulfide Reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,5507
ポリマ－132,0172
非ポリマー3,5335
水13,115728
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14650 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area39660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.370, 110.470, 80.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.87, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Coenzyme A-Disulfide Reductase / Pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase / class I


分子量: 66008.312 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 株: Ames / 遺伝子: BA0774, BAS0736, BA_0774, GBAA_0774 / プラスミド: pTHCm / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q81UT5, UniProt: A0A6L7H7X4*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 728 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.28 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 8-16% PEG 8000, 2% 2-methyl-2,4-pentanediol, 0.2M potassium acetate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: channel-cut Si(111) crystal monochromator
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→39.16 Å / Num. all: 84704 / Num. obs: 83942 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 1.94→1.99 Å / Rmerge(I) obs: 0.372 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 86257 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
REFMAC5.2.0019精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ICR

3icr


解像度: 1.94→39.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 7.38 / SU ML: 0.113 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.174 / ESU R Free: 0.156 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22809 4223 5 %RANDOM
Rwork0.18314 ---
obs0.18544 79632 99.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.778 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å20 Å20.09 Å2
2---0.1 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→39.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8596 0 229 728 9553
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0228991
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2652.0112228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5951111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.37124.545374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.142151570
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5561556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.21408
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.026615
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.24387
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.26193
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.120.2847
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1880.268
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.120.219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8591.55686
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.05628931
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.85933913
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7544.53295
LS精密化 シェル解像度: 1.94→1.99 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 292 -
Rwork0.242 5849 -
obs--98.05 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.43010.04460.15030.53310.07270.5578-0.0462-0.0342-0.02060.08060.01240.09510.0075-0.05010.0338-0.24670.02710.0031-0.14650.0064-0.19513.78560.52357.428
20.37130.01250.02610.53010.02710.4719-0.03040.03240.0062-0.1385-0.00730.0307-0.0159-0.01480.0377-0.21880.015-0.0586-0.14750.0211-0.196615.54668.56324.639
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 554
2X-RAY DIFFRACTION2B0 - 554

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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