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- PDB-3ich: Crystal structure of cyclophilin B at 1.2 A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ich
タイトルCrystal structure of cyclophilin B at 1.2 A resolution
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase B
キーワードISOMERASE / beta sandwich / Cyclosporin / Endoplasmic reticulum / Glycoprotein / Rotamase
機能・相同性
機能・相同性情報


endoplasmic reticulum chaperone complex / host-mediated activation of viral genome replication / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / host-mediated activation of viral process / positive regulation of multicellular organism growth / RNA polymerase binding / protein peptidyl-prolyl isomerization / cyclosporin A binding / smooth endoplasmic reticulum / : ...endoplasmic reticulum chaperone complex / host-mediated activation of viral genome replication / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / host-mediated activation of viral process / positive regulation of multicellular organism growth / RNA polymerase binding / protein peptidyl-prolyl isomerization / cyclosporin A binding / smooth endoplasmic reticulum / : / neutrophil chemotaxis / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / bone development / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / protein stabilization / endoplasmic reticulum lumen / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Kozlov, G. / Gehring, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural Basis of Cyclophilin B Binding by the Calnexin/Calreticulin P-domain.
著者: Kozlov, G. / Bastos-Aristizabal, S. / Maattanen, P. / Rosenauer, A. / Zheng, F. / Killikelly, A. / Trempe, J.F. / Thomas, D.Y. / Gehring, K.
履歴
登録2009年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7361
ポリマ－20,7361
非ポリマー00
水6,774376
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.665, 64.665, 39.463
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase B / PPIase / Rotamase / Cyclophilin B / S-cyclophilin / SCYLP / CYP-S1


分子量: 20735.787 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 34-216 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPIB, CYPB / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P23284, peptidylprolyl isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 376 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.46 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 25% w/v PEG 1500, 0.1M MMT buffer, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月30日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→50 Å / Num. obs: 54635 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.035 / Net I/σ(I): 49.8
反射 シェル解像度: 1.2→1.22 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Mean I/σ(I) obs: 8.8 / Num. unique all: 3989 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1CYN

1cyn


解像度: 1.2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 0.89 / SU ML: 0.019 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.038 / ESU R Free: 0.036 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.16185 2916 5.1 %RANDOM
Rwork0.14312 ---
all0.14407 54608 --
obs0.14407 54608 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.764 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å2-0.07 Å20 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3---0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1399 0 0 376 1775
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0221470
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1181.9571982
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9215190
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.76323.8163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg9.36615272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.182158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2213
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021104
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1780.2694
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.21023
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0760.2283
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1460.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0710.255
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6231.5923
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.97721457
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5853611
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1634.5519
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.23931534
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free1.8853376
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded1.52231434
LS精密化 シェル解像度: 1.2→1.23 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.169 196 -
Rwork0.134 3989 -
obs--99.38 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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