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- PDB-3i9o: Crystal structure of ADP ribosyl cyclase complexed with ribo-2'F-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i9o
タイトルCrystal structure of ADP ribosyl cyclase complexed with ribo-2'F-ADP ribose
要素ADP-ribosyl cyclase
キーワードHYDROLASE / Homodimer / enzyme-reaction-intermediate complex / ADP-ribosyl cyclase / Disulfide bond / Fertilization / NAD
機能・相同性
機能・相同性情報


2'-phospho-ADP-ribosyl cyclase/2'-phospho-cyclic-ADP-ribose transferase / phosphorus-oxygen lyase activity / NAD+ nucleosidase activity, cyclic ADP-ribose generating / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / single fertilization / positive regulation of B cell proliferation / transferase activity / cytoplasmic vesicle / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ADP Ribosyl Cyclase; Chain A, domain 1 / ADP Ribosyl Cyclase; Chain A, domain 1 / ADP-ribosyl cyclase (CD38/157) / ADP-ribosyl cyclase / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AVW / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Aplysia californica (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Graeff, R. / Liu, Q. / Kriksunov, I.A. / Kotaka, M. / Oppenheimer, N. / Hao, Q. / Lee, H.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Mechanism of cyclizing NAD to cyclic ADP-ribose by ADP-ribosyl cyclase and CD38
著者: Graeff, R. / Liu, Q. / Kriksunov, I.A. / Kotaka, M. / Oppenheimer, N. / Hao, Q. / Lee, H.C.
履歴
登録2009年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature ...pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosyl cyclase
B: ADP-ribosyl cyclase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2514
ポリマ－59,1602
非ポリマー1,0912
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2860 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area23200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.726, 56.726, 360.333
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ILE / Beg label comp-ID: ILE / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA / Refine code: 3 / Auth seq-ID: 1 - 251 / Label seq-ID: 1 - 251

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 ADP-ribosyl cyclase / ADRC / NAD(+) nucleosidase / NADase / NAD glycohydrolase


分子量: 29579.945 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aplysia californica (無脊椎動物)
プラスミド: PPICZ(ALPHA)A / 発現宿主: Pichia Pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X-33 (INVITROGEN) / 参照: UniProt: P29241, NAD+ glycohydrolase
#2: 化合物 ChemComp-AVW / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl [(2R,3R,4S)-4-fluoro-3-hydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl dihydrogen diphosphate / ribosyl-2-fluoro-deoxy-adenosine diphosphate ribose / ribo-2'F-ADPR


分子量: 545.307 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22FN5O12P2
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.52 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M imidazole, pH 7.5, 12-24% PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月9日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 12475 / Num. obs: 12475 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.4.0067精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LBE

1lbe


解像度: 3→47.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.914 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 44.047 / SU ML: 0.353 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.492 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS; Both LINKs are covalent intermediates results from biochemical reaction.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26801 627 5.1 %RANDOM
Rwork0.22093 11731 --
all0.22322 ---
obs0.22322 12358 95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 123.04 Å2 / Biso mean: 45.491 Å2 / Biso min: 39.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.94 Å21.47 Å20 Å2
2--2.94 Å20 Å2
3----4.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→47.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4024 0 70 0 4094
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0224214
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.981.985722
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4285500
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.28423.571196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.25815700
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7441528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2606
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0213194
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3211.52508
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.67624046
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.33931706
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2084.51676
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
A1004TIGHT POSITIONAL0.090.05
B1008LOOSE POSITIONAL0.135
A1004TIGHT THERMAL0.080.5
B1008LOOSE THERMAL0.110
LS精密化 シェル解像度: 3.003→3.08 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.412 49 -
Rwork0.308 872 -
all-921 -
obs--98.29 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.51790.2625-0.18251.2115-0.40223.6104-0.1274-0.22630.08980.04420.0945-0.04770.31890.46280.0329-0.00360.13290.0208-0.2411-0.0063-0.1644-2.7023-9.278314.403
22.40741.27750.06872.2529-0.29833.0447-0.09910.2424-0.0448-0.18670.2319-0.13910.02150.204-0.1328-0.0436-0.06830.0113-0.274-0.012-0.1726-9.53410.4536-14.2355
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 251
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 251

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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