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- PDB-3i99: The crystal structure of the UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i99
タイトルThe crystal structure of the UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase from the Vibrio cholerae O1 biovar Tor
要素UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase / murB / cell envelope / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-N-acetylmuramate dehydrogenase / UDP-N-acetylmuramate dehydrogenase activity / peptidoglycan biosynthetic process / FAD binding / cell wall organization / regulation of cell shape / cell cycle / cell division / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 1 / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal domain / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal domain superfamily / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal domain / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 ...Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 1 / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal domain / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal domain superfamily / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal domain / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 / FAD linked oxidase, N-terminal / FAD binding domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Zhang, R. / Gu, M. / Peterson, S. / Anderson, W. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The crystal structure of the UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase from the Vibrio cholerae O1 biovar Tor
著者: Zhang, R. / Gu, M. / Peterson, S. / Anderson, W. / Joachimiak, A.
履歴
登録2009年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7874
ポリマ－39,8121
非ポリマー9753
水2,054114
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.334, 84.334, 53.335
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase


分子量: 39811.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio cholerae (コレラ菌) / 株: N16961 / 遺伝子: gi: 15640345, murB, VCM66_0302 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: C3LQS2, UniProt: Q9KV40*PLUS, EC: 1.1.1.158
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.36 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.1M Phosphate-citrate, 1.6M NaH2PO4/0.4M K2HPO4, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794, 0.9796
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月9日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 channel / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97941
20.97961
反射解像度: 2.2→99.33 Å / Num. all: 18261 / Num. obs: 18139 / % possible obs: 99.33 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.138 / Net I/σ(I): 18.48
反射 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.75 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1414 / % possible all: 96.82

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.5.0054 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→45.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 13.893 / SU ML: 0.154 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 0 / ESU R: 0.241 / ESU R Free: 0.197
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22334 984 5.1 %RANDOM
Rwork0.16794 ---
obs0.17087 18139 99.33 %-
all-0 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.477 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.12 Å20 Å20 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3---0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→45.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2626 0 63 114 2803
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0222749
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0411.9753742
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0525339
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.47225.285123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.80215445
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.571159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1520.2410
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212074
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0381.51682
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.96122696
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.31331067
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2794.51046
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 57 -
Rwork0.249 1312 -
obs-1369 96.82 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 34.574 Å / Origin y: 13.045 Å / Origin z: 22.485 Å
111213212223313233
T0.0375 Å20.0148 Å2-0.0012 Å2-0.0135 Å20.0198 Å2--0.3073 Å2
L1.1313 °2-0.0709 °2-0.338 °2-1.0828 °20.0889 °2--1.0121 °2
S-0.0121 Å °0.0668 Å °0.0689 Å °-0.033 Å °0.0297 Å °0.1108 Å °-0.0996 Å °-0.0618 Å °-0.0176 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A10 - 50
2X-RAY DIFFRACTION1A51 - 100
3X-RAY DIFFRACTION1A101 - 150
4X-RAY DIFFRACTION1A151 - 200
5X-RAY DIFFRACTION1A201 - 250
6X-RAY DIFFRACTION1A251 - 300
7X-RAY DIFFRACTION1A301 - 348
8X-RAY DIFFRACTION1A358

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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