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万見
- PDB-3i8w: Crystal structure of a metallacarborane inhibitor bound to HIV pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i8w
タイトルCrystal structure of a metallacarborane inhibitor bound to HIV protease
要素Protease
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / inhibitor / cobalt bis(1 / 2-dicarbollide) / viral resistance / aspartic protease / AIDS / Aspartyl protease / Capsid maturation / Capsid protein / Cell membrane / DNA integration / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / Endonuclease / Hydrolase / Lipoprotein / Magnesium / Membrane / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Myristate / Nuclease / Nucleotidyltransferase / Nucleus / Phosphoprotein / Protease / RNA-binding / RNA-directed DNA polymerase / Transferase / Viral nucleoprotein / Virion / Zinc-finger / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase / RNA stem-loop binding ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase / RNA stem-loop binding / viral penetration into host nucleus / host multivesicular body / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell plasma membrane / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase-like, N-terminal ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase-like, N-terminal / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Retrovirus capsid, C-terminal / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COBALT BIS(1,2-DICARBOLLIDE) / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Rezacova, P.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2009
タイトル: Design of HIV Protease Inhibitors Based on Inorganic Polyhedral Metallacarboranes
著者: Pokorna, J. / Brynda, J. / Cigler, P. / Fanfrlik, J. / Sieglova, I. / Oberwinkler, H. / Hobza, P. / Kral, V. / Konvalinka, J.
履歴
登録2009年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_special_symmetry ...database_2 / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2564
ポリマ－10,8051
非ポリマー4513
水2,000111
1
A: Protease
ヘテロ分子

A: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5128
ポリマ－21,6102
非ポリマー9036
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_557-x,y,-z+21
Buried area4190 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area10590 Å2
手法PISA
2
A: Protease
ヘテロ分子

A: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5128
ポリマ－21,6102
非ポリマー9036
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area2480 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area12310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.158, 92.343, 48.952
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-205-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protease / Retropepsin / PR


分子量: 10804.808 Da / 分子数: 1 / 変異: Q7K, L33I, L63I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: gag-pol / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P03367, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-CB5 / COBALT BIS(1,2-DICARBOLLIDE)


分子量: 323.749 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H22B18Co
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE AUTHOR STATES THAT THE COMPOUND BOUND TO THE HIV PROTEASE IS A MODIFIED COBALT BIS(1,2- ...THE AUTHOR STATES THAT THE COMPOUND BOUND TO THE HIV PROTEASE IS A MODIFIED COBALT BIS(1,2-DICARBOLLIDE), NAMELY HYDROGEN IMINO BIS-8,8-[5-(3-OXA-PENTOXYL)-3-COBALT BIS(1,2-DICARBOLLIDE)]DI-ATE ([H2 N-(8-(C2 H4 O)2 -1,2-C2 B9 H10 )(1',2'-C2 B9 H_11 )-3,3'-CO)2 ]NA), HOWEVER DUE TO DISORDER THE BIS(ETHYLENEGLYCOL)AMINE LINKER IS MISSING FROM THE COORDINATES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.56 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 0.1M CAPS pH 10.5, 1.2M Sodium Dihydrogen Phosphate, 0.2M pottasium hydrogen phosphate, 0.2M Lithium Sulphate, final pH 6.0, Cpr=7mg/ml, 5-fold molar inhibitor excess, VAPOR DIFFUSION, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.975 Å
検出器タイプ: SBC-3 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.975 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. all: 19309 / Num. obs: 14821 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.2 % / Biso Wilson estimate: 21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 55.87
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.558 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 70.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.3.0037精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1ZTZ

1ztz


解像度: 1.7→23.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 3.905 / SU ML: 0.065 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.097 / ESU R Free: 0.099 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21192 703 5 %RANDOM
Rwork0.17602 ---
obs0.17776 13436 95.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.214 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å20 Å20 Å2
2--0.09 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→23.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数752 0 30 111 893
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.022890
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg3.7612.1781415
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0815104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.85525.17229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg9.97515158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.972153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2320.2165
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0390.02604
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.2326
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3230.2579
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1310.282
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2590.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1830.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6641.5523
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0392843
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3813427
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1344.5367
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.745 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 30 -
Rwork0.243 694 -
obs--67.85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.2551-0.7065-3.32752.79861.13515.63580.23030.23860.6099-0.09990.1670.013-0.3084-0.1735-0.3973-0.279-0.010.0292-0.27620.0244-0.23680.16368.03345.768
24.5689-1.1385-1.95380.57930.63218.50930.00820.3638-0.085-0.08630.036-0.06570.1567-0.2024-0.0441-0.2501-0.0226-0.0035-0.2438-0.0399-0.24284.32660.68836.509
311.38353.2196-0.4217.34291.02366.4647-0.0203-0.1119-1.23680.1233-0.0619-0.82971.35050.55290.08220.05640.1068-0.005-0.2148-0.0572-0.006112.29750.09136.087
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 9
2X-RAY DIFFRACTION1A86 - 99
3X-RAY DIFFRACTION2A10 - 32
4X-RAY DIFFRACTION2A63 - 85
5X-RAY DIFFRACTION3A33 - 62

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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