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万見
- PDB-3hzs: S. aureus monofunctional glycosyltransferase (MtgA)in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hzs
タイトルS. aureus monofunctional glycosyltransferase (MtgA)in complex with moenomycin
要素Monofunctional glycosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / transglycosylase / peptidoglycan / monofunctional / moenomycin / Cell membrane / Cell shape / Cell wall biogenesis/degradation / Glycosyltransferase / Membrane / Peptidoglycan synthesis / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan glycosyltransferase / peptidoglycan glycosyltransferase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Monofunctional glycosyl transferase / Penicillin binding protein transpeptidase fold / Biosynthetic peptidoglycan transglycosylase-like / Glycosyl transferase, family 51 / Penicillin binding protein transglycosylase domain / Transglycosylase / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
MOENOMYCIN / PHOSPHATE ION / Monofunctional glycosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Heaslet, H. / Miller, A.A. / Shaw, B. / Mistry, A.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2009
タイトル: Characterization of the active site of S. aureus monofunctional glycosyltransferase (Mtg) by site-directed mutation and structural analysis of the protein complexed with moenomycin
著者: Heaslet, H. / Shaw, B. / Mistry, A. / Miller, A.A.
履歴
登録2009年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22012年7月25日Group: Other
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Monofunctional glycosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9363
ポリマ－24,2611
非ポリマー1,6762
水2,234124
1
A: Monofunctional glycosyltransferase
ヘテロ分子

A: Monofunctional glycosyltransferase
ヘテロ分子

A: Monofunctional glycosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,8099
ポリマ－72,7833
非ポリマー5,0276
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-y-1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_445-x+y-1,-x-1,z1
Buried area11400 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area27250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.422, 114.422, 128.844
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Monofunctional glycosyltransferase / MGT / Peptidoglycan TGase


分子量: 24260.881 Da / 分子数: 1 / 断片: Staph. aureus monofunctional transglycosylase / 変異: E100Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
株: MW2 / 遺伝子: mgt, MW1814 / プラスミド: pPW2-SA0933(2)-N3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)tolC-
参照: UniProt: Q7A0I6, 転移酵素; グリコシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-M0E / MOENOMYCIN / MOENOMYCIN


分子量: 1580.567 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C69H106N5O34P / コメント: 抗生剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.23 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: Sa MtgA E100Q at 10 mg/ml was mixed with 1mM Moenomycin and 1mM MnCl2 and incubated on ice for ~3 hours. Precipitated material was removed by centrifugation at 16,000xg for 5 minutes. The ...詳細: Sa MtgA E100Q at 10 mg/ml was mixed with 1mM Moenomycin and 1mM MnCl2 and incubated on ice for ~3 hours. Precipitated material was removed by centrifugation at 16,000xg for 5 minutes. The Mmoenomycin complex was crystallized by hanging drop vapor diffusion, mixing the protein 1:1 with a reservoir solution containing 0.1M Na Acetate pH 4.6, 0.2M NaCl, 30% MPD at 22oC. Hexagonal plate crystals formed in 1 week., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E DW / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月12日 / 詳細: Rigaku Varimax HF optics
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→23.12 Å / Num. obs: 45531 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.9 % / Rsym value: 0.173 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 4606 / Rsym value: 0.381 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.4.0069精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Unpublished apo structure of MTGA

解像度: 2.1→23.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 4.49 / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / ESU R: 0.178 / ESU R Free: 0.172 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24379 963 5 %RANDOM
Rwork0.18917 ---
obs0.19183 18121 99.69 %-
all-45531 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.033 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.03 Å2-1.02 Å20 Å2
2---2.03 Å20 Å2
3---3.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→23.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1708 0 105 124 1937
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0211891
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.81.9812566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8655215
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.96525.049103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.69515312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.85159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1690.2278
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021438
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4011.51064
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.67521725
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.6233827
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.2794.5841
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 75 -
Rwork0.219 1321 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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