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- PDB-3hxs: Crystal Structure of Bacteroides fragilis TrxP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hxs
タイトルCrystal Structure of Bacteroides fragilis TrxP
要素Thioredoxin
キーワードELECTRON TRANSPORT / thioredoxin
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-disulfide reductase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Thioredoxin-like superfamily ...Thioredoxin / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacteroides fragilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.996 Å
データ登録者Shouldice, S.R.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2010
タイトル: In vivo oxidative protein folding can be facilitated by oxidation-reduction cycling
著者: Shouldice, S.R. / Cho, S.H. / Boyd, D. / Heras, B. / Eser, M. / Beckwith, J. / Riggs, P. / Martin, J.L. / Berkmen, M.
履歴
登録2009年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin
B: Thioredoxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1204
ポリマ－31,9892
非ポリマー1312
水3,783210
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3860 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area12930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.568, 94.568, 82.518
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細THE DEPOSITORS HAVE EVIDENCE (GEL FILTRATION) THAT SUPPORTS A DIMER AS THE BIOLOGICALLY ACTIVE MOLECULE, HOWEVER A MONOMER CAN NOT BE ENTIRELY EXCLUDED.

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin / TrxP


分子量: 15994.347 Da / 分子数: 2 / 断片: residues in UNP 43-161 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides fragilis (バクテリア)
株: 638R / 遺伝子: trxP / プラスミド: pMALp2X / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NEB Express / 参照: UniProt: Q64SV7
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 16%(w/v) PEG 6000, 0.01M ZnCl2, 0.1M MES, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.99901 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99901 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.996→66.87 Å / Num. all: 25931 / Num. obs: 25931 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 17.9 % / Biso Wilson estimate: 34.003 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 8.055
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 14.1 % / Rmerge(I) obs: 0.645 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. measured all: 50695 / Num. unique all: 3597 / Rsym value: 0.645 / % possible all: 96.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å19.71 Å
Translation2.5 Å19.71 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.17データスケーリング
PHASER1.3.3位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
Blu-Iceデータ収集
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 2TRX

2trx


解像度: 1.996→19.713 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / FOM work R set: 0.836 / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 23.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 1249 4.83 %random
Rwork0.196 24629 --
all0.198 25931 --
obs0.198 25878 99.53 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 71.234 Å2 / ksol: 0.356 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 111.32 Å2 / Biso mean: 41.279 Å2 / Biso min: 14.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.23 Å20 Å2-0 Å2
2--2.23 Å20 Å2
3----4.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.996→19.713 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1935 0 2 210 2147
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061992
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0372694
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074285
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004339
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.776742
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.996-2.0760.2851090.2472591270096
2.076-2.170.2921270.2327152842100
2.17-2.2840.2571410.21427012842100
2.284-2.4270.2741300.20827272857100
2.427-2.6140.271550.20327082863100
2.614-2.8760.271470.21827212868100
2.876-3.2910.2951430.20927532896100
3.291-4.140.2131480.16727902938100
4.14-19.7140.1771490.16629233072100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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