SEQUENCE THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...SEQUENCE THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.
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実験情報
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実験
実験
手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1
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試料調製
結晶
マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.59 %
結晶化
温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 詳細: 10.0000% MPD, 0.1M MES pH 6.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing) プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID
波長 (Å)
相対比
1
0.91837
1
2
0.9791
1
反射
解像度: 1.95→65.795 Å / Num. obs: 20638 / % possible obs: 88.7 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 32.679 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 8.496
反射 シェル
Diffraction-ID: 1
解像度 (Å)
冗長度 (%)
Rmerge(I) obs
Mean I/σ(I) obs
Num. measured all
Num. unique all
Rsym value
% possible all
1.95-2.06
5.7
0.652
1
19164
3339
0.652
100
2.06-2.18
6.8
0.447
1.4
21472
3153
0.447
100
2.18-2.33
7.2
0.407
1.6
4925
687
0.407
22.9
2.33-2.52
7.4
0.195
3.5
20388
2762
0.195
100
2.52-2.76
7.3
0.123
5.3
18938
2579
0.123
100
2.76-3.08
7.3
0.076
8.7
17216
2350
0.076
100
3.08-3.56
7.3
0.047
13.2
15002
2059
0.047
100
3.56-4.36
7.2
0.038
15.6
10723
1499
0.038
84
4.36-6.17
7.1
0.033
16.3
9900
1400
0.033
100
6.17-65.79
6.3
0.031
16.7
5137
810
0.031
99.2
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位相決定
位相決定
手法: 多波長異常分散
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解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
NB
REFMAC
5.5.0053
精密化
PHENIX
精密化
SHELX
位相決定
MolProbity
3beta29
モデル構築
SCALA
3.2.25
データスケーリング
PDB_EXTRACT
3.006
データ抽出
MOSFLM
データ削減
SHELXD
位相決定
autoSHARP
位相決定
精密化
構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.95→65.795 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / SU B: 10.46 / SU ML: 0.129 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.193 / ESU R Free: 0.171 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION.
Rfactor
反射数
%反射
Selection details
Rfree
0.241
1051
5.1 %
RANDOM
Rwork
0.197
-
-
-
obs
0.199
20519
88.38 %
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溶媒の処理
イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK