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- PDB-3hpn: Ligand recognition by A-class EPH receptors: crystal structures o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hpn
タイトルLigand recognition by A-class EPH receptors: crystal structures of the EPHA2 ligand-binding domain and the EPHA2/EPHRIN-A1 complex
要素Ephrin type-A receptor 2
キーワードTRANSFERASE / Eph receptor tyrosine kinase / ephrin / ATP-binding / Glycoprotein / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Receptor / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


notochord cell development / notochord formation / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / axial mesoderm formation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / pericyte cell differentiation / leading edge membrane ...notochord cell development / notochord formation / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / axial mesoderm formation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / pericyte cell differentiation / leading edge membrane / negative regulation of chemokine production / ephrin receptor activity / activation of GTPase activity / post-anal tail morphogenesis / response to growth factor / positive regulation of bicellular tight junction assembly / bone remodeling / regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / central nervous system neuron differentiation / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / neural tube development / mammary gland epithelial cell proliferation / tight junction / RHOV GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / growth factor binding / RHOU GTPase cycle / lamellipodium membrane / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / regulation of angiogenesis / ephrin receptor signaling pathway / vasculogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / keratinocyte differentiation / RAC1 GTPase cycle / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / osteoclast differentiation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / molecular function activator activity / negative regulation of angiogenesis / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein localization to plasma membrane / skeletal system development / cell chemotaxis / cell motility / receptor protein-tyrosine kinase / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / ruffle membrane / osteoblast differentiation / cell migration / lamellipodium / virus receptor activity / angiogenesis / cell adhesion / signaling receptor complex / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of cell migration / cadherin binding / inflammatory response / focal adhesion / cell surface / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin cysteine rich domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. ...Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin cysteine rich domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Jelly Rolls / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-A receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.52 Å
データ登録者Himanen, J.P. / Goldgur, Y. / Miao, H. / Myshkin, E. / Guo, H. / Buck, M. / Nguyen, M. / Rajashankar, K.R. / Wang, B. / Nikolov, D.B.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2009
タイトル: Ligand recognition by A-class Eph receptors: crystal structures of the EphA2 ligand-binding domain and the EphA2/ephrin-A1 complex.
著者: Himanen, J.P. / Goldgur, Y. / Miao, H. / Myshkin, E. / Guo, H. / Buck, M. / Nguyen, M. / Rajashankar, K.R. / Wang, B. / Nikolov, D.B.
履歴
登録2009年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22021年3月31日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 2
B: Ephrin type-A receptor 2
C: Ephrin type-A receptor 2
D: Ephrin type-A receptor 2
E: Ephrin type-A receptor 2
F: Ephrin type-A receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,4826
ポリマ－119,4826
非ポリマー00
水18,5911032
1
A: Ephrin type-A receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9141
ポリマ－19,9141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ephrin type-A receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9141
ポリマ－19,9141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Ephrin type-A receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9141
ポリマ－19,9141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Ephrin type-A receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9141
ポリマ－19,9141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Ephrin type-A receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9141
ポリマ－19,9141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Ephrin type-A receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9141
ポリマ－19,9141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
A: Ephrin type-A receptor 2
B: Ephrin type-A receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8272
ポリマ－39,8272
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2580 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area16340 Å2
手法PISA, PQS
8
E: Ephrin type-A receptor 2
F: Ephrin type-A receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8272
ポリマ－39,8272
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2560 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area16310 Å2
手法PISA, PQS
9
C: Ephrin type-A receptor 2
D: Ephrin type-A receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8272
ポリマ－39,8272
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2560 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area16300 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)41.271, 91.187, 91.132
Angle α, β, γ (deg.)117.140, 97.270, 100.790
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: CYS / End label comp-ID: CYS / Refine code: 3 / Auth seq-ID: 1 - 174 / Label seq-ID: 1 - 174

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
5EE
6FF

-
要素

#1: タンパク質
Ephrin type-A receptor 2 / Tyrosine-protein kinase receptor ECK / Epithelial cell kinase


分子量: 19913.592 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 28-201 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA2, ECK / プラスミド: pBabe / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 器官 (発現宿主): Kidney / 発現宿主: Homo Sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P29317, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1032 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 25% PEG 4,000, 100 mM Tris, 100 mM Sodium Acetate, 3% ethylene glycol, pH 8.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 38120 / Num. obs: 36900 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.6 % / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.269 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 80.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ETP

3etp


解像度: 2.52→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.887 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.825 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 29.348 / SU ML: 0.298 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.413 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3074 1856 5 %RANDOM
Rwork0.23249 ---
obs0.2362 35046 96.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 2.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å2-0.71 Å21.79 Å2
2--0.03 Å2-0.25 Å2
3---0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.52→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8394 0 0 1032 9426
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0228610
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4921.94211664
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.63251038
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.61723.803426
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.822151428
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.5221554
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.21236
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216618
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.091.55166
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.14828304
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.40133444
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.4594.53360
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
A696tight positional0.060.05
B696tight positional0.060.05
C696tight positional0.060.05
D696tight positional0.060.05
E696tight positional0.060.05
F696tight positional0.060.05
A703loose positional0.15
B703loose positional0.095
C703loose positional0.15
D703loose positional0.15
E703loose positional0.095
F703loose positional0.095
A696tight thermal0.020.5
B696tight thermal0.040.5
C696tight thermal0.030.5
D696tight thermal0.040.5
E696tight thermal0.040.5
F696tight thermal0.030.5
A703loose thermal0.0810
B703loose thermal0.0710
C703loose thermal0.0610
D703loose thermal0.0710
E703loose thermal0.0610
F703loose thermal0.0710
LS精密化 シェル解像度: 2.52→2.584 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.388 113 -
Rwork0.25 2181 -
obs--80.15 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0919-0.053-0.83471.00190.07851.59350.0054-0.0174-0.00130.0198-0.01010.08530.0635-0.01650.00470.10310.0741-0.05760.18110.04230.10962.617-55.85448.477
21.28110.0738-0.34470.78030.1241.6991-0.02420.06970.0345-0.0180.0143-0.0510.0023-0.0260.00990.11420.088-0.08260.1870.00890.11419.169-59.95714.506
31.5074-0.35130.3731.0732-0.32840.9054-0.0345-0.0321-0.00370.01580.02180.0010.0575-0.0470.01270.10070.0895-0.03940.17680.04060.09580.5280.2012.479
41.3987-0.22830.04291.5397-0.71391.1517-0.0015-0.0098-0.0866-0.00480.0451-0.0012-0.0243-0.0204-0.04360.1460.1097-0.05460.20680.04830.09737.905-26.95423.628
51.30350.53930.4331.07690.43051.0277-0.0575-0.02-0.0140.0080.04580.0245-0.0303-0.02790.01170.10440.0985-0.04390.18750.04070.09413.688-66.839-23.648
61.13630.38720.20462.53940.69681.1891-0.1389-0.24040.16420.02120.0464-0.0542-0.08430.04270.09250.13520.1402-0.11570.2476-0.03520.203410.342-35.61-9.407
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 174
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 174
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 174
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 174
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 174
6X-RAY DIFFRACTION6F1 - 174

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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