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- PDB-3hj1: Minor Editosome-Associated TUTase 1 with bound UTP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hj1
タイトルMinor Editosome-Associated TUTase 1 with bound UTP
要素Minor Editosome-Associated TUTase
キーワードTRANSFERASE / TUTase / nucleotidyltransferase / trypanosoma / editosome / RNA editing / UTP-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


: / RNA uridylyltransferase / RNA 3'-end processing / RNA uridylyltransferase activity / ciliary plasm / nuclear lumen / nucleotidyltransferase activity / DNA-templated transcription / mitochondrion / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Poly(a)-polymerase, middle domain - #10 / : / Poly(A) RNA polymerase, mitochondrial-like, central palm domain / Poly(a)-polymerase, middle domain / Beta Polymerase, domain 2 / Beta Polymerase; domain 2 / Nucleotidyltransferase superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / RNA uridylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Stagno, J. / Luecke, H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structure of the Mitochondrial Editosome-Like Complex Associated TUTase 1 Reveals Divergent Mechanisms of UTP Selection and Domain Organization.
著者: Stagno, J. / Aphasizheva, I. / Bruystens, J. / Luecke, H. / Aphasizhev, R.
履歴
登録2009年5月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Minor Editosome-Associated TUTase
B: Minor Editosome-Associated TUTase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,0114
ポリマ－89,0432
非ポリマー9682
水10,215567
1
A: Minor Editosome-Associated TUTase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0062
ポリマ－44,5221
非ポリマー4841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Minor Editosome-Associated TUTase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0062
ポリマ－44,5221
非ポリマー4841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.873, 101.999, 66.124
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.650, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 1 - 382 / Label seq-ID: 3 - 384

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細The biological unit is a monomer. There are 2 biological units in the asymmetric unit related by 2-fold non-crystallographic symmetry (chains A & B)

-
要素

#1: タンパク質 Minor Editosome-Associated TUTase


分子量: 44521.605 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
遺伝子: Tb927.1.1330 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q4GZ86
#2: 化合物 ChemComp-UTP / URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / UTP


分子量: 484.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N2O15P3 / コメント: UTP*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 567 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.42 %
結晶化温度: 291 K / pH: 8
詳細: 0.2M lithium acetate, 25% PEG 3350, 0.5mM UTP, pH 8.0, vapor diffusion, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97945
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 54366 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Net I/σ(I): 12.528
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / % possible all: 83.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 55.69 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å31.05 Å
Translation2.5 Å31.05 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.2位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→31.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 10.658 / SU ML: 0.136 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.22 / ESU R Free: 0.181 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 2782 5.1 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.206 54332 96.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.93 Å20 Å23.39 Å2
2---2.18 Å20 Å2
3---2.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→31.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6235 0 58 567 6860
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0216471
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4011.9558757
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3345779
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.60723.075335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.707151118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.721562
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2932
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0214980
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6141.53855
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.22226239
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.31332616
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9514.52513
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 3097 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.080.05
2Btight thermal0.130.5
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 186 -
Rwork0.283 3201 -
obs--81.46 %
精密化 TLS

T11: 0.0436 Å2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4090.0959-0.27970.3148-0.17760.30430.0178-0.00060.02270.01620.00170.0294-0.0246-0.0202-0.0195-0.0003-0.02470.0437-0.0050.020859.734114.29732.3179
20.42720.1367-0.24760.2314-0.07870.29490.00120.0119-0.02120.0114-0.0122-0.0052-0.00840.01180.0110.0012-0.0260.0433-0.00290.017122.940738.875528.7532
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-1 - 382
2X-RAY DIFFRACTION1A501
3X-RAY DIFFRACTION1A407 - 683
4X-RAY DIFFRACTION2B-1 - 385
5X-RAY DIFFRACTION2B502
6X-RAY DIFFRACTION2B407 - 698

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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