+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3hiy | ||||||
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Title | Minor Editosome-Associated TUTase 1 with bound UTP and Mg | ||||||
Components | Minor Editosome-Associated TUTase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / TUTase / nucleotidyltransferase / trypanosoma / editosome / RNA editing / UTP-binding | ||||||
Function / homology | Function and homology information RNA 3' uridylation / RNA uridylyltransferase / RNA uridylyltransferase activity / nuclear lumen / ciliary plasm / DNA-templated transcription / mitochondrion / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Trypanosoma brucei (eukaryote) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2.3 Å | ||||||
Authors | Stagno, J. / Luecke, H. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2010 Title: Structure of the Mitochondrial Editosome-Like Complex Associated TUTase 1 Reveals Divergent Mechanisms of UTP Selection and Domain Organization. Authors: Stagno, J. / Aphasizheva, I. / Bruystens, J. / Luecke, H. / Aphasizhev, R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3hiy.cif.gz | 166 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3hiy.ent.gz | 137.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3hiy.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hi/3hiy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hi/3hiy | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
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-Components
#1: Protein | Mass: 44821.941 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Trypanosoma brucei (eukaryote) / Gene: Tb927.1.1330 / Plasmid: pET21b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): B834(DE3) / References: UniProt: Q4GZ86 #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.14 Å3/Da / Density % sol: 42.41 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion / pH: 8 Details: 0.2M lithium acetate, 25% PEG 3350, 0.5mM UTP, 10mM MgCl2, pH 8.0, vapor diffusion, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL11-1 / Wavelength: 0.91837, 0.97876, 0.97935 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 4, 2009 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Redundancy: 3.7 % / Av σ(I) over netI: 21.66 / Number: 251137 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Χ2: 2.05 / D res high: 2.3 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 67371 / % possible obs: 99.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 2.3→50 Å / Num. obs: 67571 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Χ2: 2.028 / Net I/σ(I): 21.66 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: MAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing set |
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Phasing MAD set |
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Phasing MAD set site |
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Phasing dm | FOM : 0.63 / FOM acentric: 0.62 / FOM centric: 0.65 / Reflection: 32383 / Reflection acentric: 31424 / Reflection centric: 959 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2.3→33.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / WRfactor Rfree: 0.238 / WRfactor Rwork: 0.193 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.84 / SU B: 17.474 / SU ML: 0.193 / SU R Cruickshank DPI: 0.519 / SU Rfree: 0.266 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.519 / ESU R Free: 0.266 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 71.03 Å2 / Biso mean: 29.177 Å2 / Biso min: 5.25 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→33.71 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Number: 3091 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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