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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6jld | ||||||
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タイトル | Crystal structure of a human ependymin related protein | ||||||
![]() | Mammalian ependymin-related protein 1 | ||||||
![]() | UNKNOWN FUNCTION / Ependymin | ||||||
機能・相同性 | ![]() myofibroblast contraction / ganglioside GM1 binding / lysosomal lumen / cell-matrix adhesion / phospholipid binding / lysosome / calcium ion binding / extracellular region / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Park, S.Y. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structures of three ependymin-related proteins suggest their function as a hydrophobic molecule binder. 著者: Park, J.K. / Kim, K.Y. / Sim, Y.W. / Kim, Y.I. / Kim, J.K. / Lee, C. / Han, J. / Kim, C.U. / Lee, J.E. / Park, S. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 159.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 132 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 462 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 490.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 31.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 43.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23141.037 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9UM22 #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.68 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 0.1 M Citric acid pH 3.5, 25% w/v Polyethylene glycol 3,350 3% Methanol |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() | |||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2017年12月22日 | |||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.97935 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||
Reflection twin |
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反射 | 解像度: 2→50 Å / Num. obs: 56296 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.5 % / Net I/σ(I): 37.7 | |||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 2→2.03 Å |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 55.057 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 2→26.71 Å
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拘束条件 |
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