[日本語] English
万見
- PDB-3hfw: Crystal Structure of human ADP-ribosylhydrolase 1 (hARH1) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hfw
タイトルCrystal Structure of human ADP-ribosylhydrolase 1 (hARH1)
要素Protein ADP-ribosylarginine hydrolase
キーワードHYDROLASE / all alpha-helical / Magnesium
機能・相同性
機能・相同性情報


[protein ADP-ribosylarginine] hydrolase / ADP-ribosylarginine hydrolase activity / protein de-ADP-ribosylation / potassium ion binding / protein modification process / magnesium ion binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
ADP-ribosylarginine hydrolase / ADP-ribosylglycohydrolase fold / ADP-ribosylation/Crystallin J1 / ADP-ribosylation/Crystallin J1 / ADP-ribosylglycohydrolase / ADP-ribosylation/Crystallin J1 superfamily / : / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / : / ADP-ribosylhydrolase ARH1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Mueller-Dieckmann, C. / Weiss, M.S. / Mueller-Dieckmann, J. / Koch-Nolte, F.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of human ADP-ribosylhydrolase 1
著者: Koch-Nolte, F. / Mueller-Dieckmann, J. / Weiss, M.S. / Mueller-Dieckmann, C.
履歴
登録2009年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年9月4日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / reflns_shell
Item: _reflns.pdbx_Rsym_value / _reflns_shell.pdbx_Rsym_value
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein ADP-ribosylarginine hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0805
ポリマ－39,5541
非ポリマー5264
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.280, 52.790, 140.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Protein ADP-ribosylarginine hydrolase / ADP-ribosylarginine hydrolase / ADP-ribose-L-arginine cleaving enzyme


分子量: 39553.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P54922, [protein ADP-ribosylarginine] hydrolase

-
非ポリマー , 5種, 134分子

#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 150 mM Li-acetate, 25% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.8505 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月1日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.8505 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→50 Å / Num. obs: 26290 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 29.9 % / Biso Wilson estimate: 24.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.153 / Net I/σ(I): 29.7
反射 シェル解像度: 1.92→1.97 Å / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.805 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 0 / % possible all: 71.1

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.5.0070 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.92→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 6.007 / SU ML: 0.081 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.141 / ESU R Free: 0.123 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18527 1029 3.9 %RANDOM
Rwork0.15458 ---
obs0.15578 25262 99.39 %-
all-0 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.114 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.15 Å20 Å20 Å2
2---1.25 Å20 Å2
3----0.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.92→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2783 0 30 130 2943
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0212895
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021941
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5791.9513929
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99734700
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.475358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.67923.561132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.79615454
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.7991515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2400
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213273
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02623
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8511.51764
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2241.5738
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5632.52790
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.79851131
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.802101138
LS精密化 シェル解像度: 1.92→1.971 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 61 -
Rwork0.241 1760 -
obs--94.01 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 27.9549 Å / Origin y: 12.5936 Å / Origin z: 16.7918 Å
111213212223313233
T0.0078 Å20.0152 Å20.009 Å2-0.0612 Å20 Å2--0.0412 Å2
L1.1906 °20.5071 °2-0.4436 °2-2.1169 °2-0.2226 °2--1.8092 °2
S0.0282 Å °0.0245 Å °0.0522 Å °-0.0323 Å °-0.0011 Å °0.0016 Å °-0.0337 Å °0.0796 Å °-0.0271 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る