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万見
- PDB-3hdh: PIG HEART SHORT CHAIN L-3-HYDROXYACYL COA DEHYDROGENASE REVISITED... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hdh
タイトルPIG HEART SHORT CHAIN L-3-HYDROXYACYL COA DEHYDROGENASE REVISITED: SEQUENCE ANALYSIS AND CRYSTAL STRUCTURE DETERMINATION
要素PROTEIN (L-3-HYDROXYACYL COA DEHYDROGENASE)
キーワードOXIDOREDUCTASE / BETA OXIDATION / SCHAD / CATALYTIC ACTIVITY: L-3-HYDROXYACYL-COA + NAD(+) = 3-OXOACYL-COA + NADH
機能・相同性
機能・相同性情報


Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA / Beta oxidation of hexanoyl-CoA to butanoyl-CoA / Beta oxidation of butanoyl-CoA to acetyl-CoA / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / (3S)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / Mitochondrial protein degradation / fatty acid beta-oxidation / NAD+ binding ...Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA / Beta oxidation of hexanoyl-CoA to butanoyl-CoA / Beta oxidation of butanoyl-CoA to acetyl-CoA / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / (3S)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / Mitochondrial protein degradation / fatty acid beta-oxidation / NAD+ binding / regulation of insulin secretion / positive regulation of cold-induced thermogenesis / spermatogenesis / cell differentiation / mitochondrial matrix / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 ...: / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Hydroxyacyl-coenzyme A dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Barycki, J.J. / O'Brien, L.K. / Birktoft, J.J. / Strauss, A.W. / Banaszak, L.J.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Pig heart short chain L-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase revisited: sequence analysis and crystal structure determination.
著者: Barycki, J.J. / O'Brien, L.K. / Birktoft, J.J. / Strauss, A.W. / Banaszak, L.J.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1987
タイトル: Structure of L-3-Hydroxyacyl-Coenzyme a Dehydrogenase: Preliminary Chain Tracing at 2.8-A Resolution
著者: Birktoft, J.J. / Holden, H.M. / Hamlin, R. / Xuong, N.H. / Banaszak, L.J.
履歴
登録1999年4月13日登録サイト: BNL / 処理サイト: NDB
改定 1.01999年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (L-3-HYDROXYACYL COA DEHYDROGENASE)
B: PROTEIN (L-3-HYDROXYACYL COA DEHYDROGENASE)
C: PROTEIN (L-3-HYDROXYACYL COA DEHYDROGENASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,4856
ポリマ－98,4953
非ポリマー1,9903
水41423
1
A: PROTEIN (L-3-HYDROXYACYL COA DEHYDROGENASE)
B: PROTEIN (L-3-HYDROXYACYL COA DEHYDROGENASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,9904
ポリマ－65,6632
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5300 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area25160 Å2
手法PISA
2
C: PROTEIN (L-3-HYDROXYACYL COA DEHYDROGENASE)
ヘテロ分子

C: PROTEIN (L-3-HYDROXYACYL COA DEHYDROGENASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,9904
ポリマ－65,6632
非ポリマー1,3272
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)227.200, 82.100, 124.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細UNUSUAL SITUATION OF 3 SUBUNITS CONTAINED WITHIN THE ASYMMETRIC UNIT FOR A DIMERIC ENZYME.

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (L-3-HYDROXYACYL COA DEHYDROGENASE) / SCHAD


分子量: 32831.719 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRIAL / 参照: UniProt: P00348, 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 % / 解説: USED DIMER AS A PROBE.
結晶化pH: 8 / 詳細: 10 MM TRIS, PH 8.0, + 1MM DTT + 11-14% PEG 6K
結晶化
*PLUS
手法: gel filtration
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mMTris1drop
21 mMdithiothreitol1drop
30.05 %1dropNaN3
45 mg/mlprotein1drop
511-14 %(w/v)PEG60001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源波長: 1.54
検出器日付: 1985年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 28840 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 58.7 Å2 / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 4.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / % possible all: 85
反射
*PLUS
% possible obs: 98 % / Rmerge(I) obs: 0.046

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3HAD

3had


解像度: 2.8→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high rms absF: 6104754.86 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED POOR ELECTRON DENSITY OBSERVED FOR THIRD SUBUNIT (SUBUNIT C). THREE BREAKS WERE OBSERVED IN THE DENSITY AND SEVERAL RESIDUES HAVE BEEN ASSIGNED OCCUPANCIES OF 0.5
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 1201 4.9 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs-24618 84.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 62.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.59 Å0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6507 0 132 23 6662
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.11.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.072
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.142.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 160 5.3 %
Rwork0.306 2850 -
obs--63.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2NAD.PARWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMNAD.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 1 / % reflection Rfree: 4.9 % / Rfactor obs: 0.223
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 62.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.329 / % reflection Rfree: 5.3 % / Rfactor Rwork: 0.306

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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