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- PDB-3hd7: HELICAL EXTENSION OF THE NEURONAL SNARE COMPLEX INTO THE MEMBRANE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hd7
タイトルHELICAL EXTENSION OF THE NEURONAL SNARE COMPLEX INTO THE MEMBRANE, spacegroup C 1 2 1
要素
  • (Synaptosomal-associated protein ...) x 2
  • Syntaxin-1A
  • Vesicle-associated membrane protein 2
キーワードEXOCYTOSIS / MEMBRANE PROTEIN / COILED-COIL / 4-HELICAL BUNDLE / Cell junction / Cytoplasmic vesicle / Membrane / Phosphoprotein / Synapse / Synaptosome / Transmembrane / Neurotransmitter transport / Transport / Cell membrane / Lipoprotein / Palmitate
機能・相同性
機能・相同性情報


trans-Golgi Network Vesicle Budding / BLOC-1 complex / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / myosin head/neck binding / Other interleukin signaling / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex ...trans-Golgi Network Vesicle Budding / BLOC-1 complex / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / myosin head/neck binding / Other interleukin signaling / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Lysosome Vesicle Biogenesis / regulated exocytosis / presynaptic dense core vesicle exocytosis / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / zymogen granule membrane / extrinsic component of presynaptic membrane / ribbon synapse / synaptic vesicle docking / regulation of synaptic vesicle priming / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / storage vacuole / regulation of establishment of protein localization / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / response to gravity / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / vesicle-mediated transport in synapse / vesicle docking / eosinophil degranulation / secretion by cell / SNAP receptor activity / chloride channel inhibitor activity / regulation of exocytosis / SNARE complex / vesicle fusion / neurotransmitter receptor internalization / regulation of vesicle-mediated transport / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / calcium-ion regulated exocytosis / LGI-ADAM interactions / Clathrin-mediated endocytosis / actomyosin / hormone secretion / positive regulation of intracellular protein transport / Golgi to plasma membrane protein transport / positive regulation of hormone secretion / neurotransmitter secretion / ATP-dependent protein binding / neuron projection terminus / protein localization to membrane / syntaxin binding / regulation of synaptic vesicle recycling / syntaxin-1 binding / clathrin-coated vesicle / insulin secretion / SNARE complex assembly / endosomal transport / Neutrophil degranulation / positive regulation of neurotransmitter secretion / neurotransmitter transport / synaptic vesicle priming / myosin binding / regulation of synapse assembly / regulation of neuron projection development / exocytosis / modulation of excitatory postsynaptic potential / associative learning / synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of exocytosis / postsynaptic cytosol / protein sumoylation / synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / voltage-gated potassium channel activity / long-term memory / calcium channel inhibitor activity / response to glucose / axonal growth cone / vesicle-mediated transport / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / voltage-gated potassium channel complex / photoreceptor inner segment / cytoplasmic vesicle membrane / endomembrane system / axonogenesis / SNARE binding / acrosomal vesicle / secretory granule / filopodium / establishment of localization in cell / locomotory behavior / intracellular protein transport
類似検索 - 分子機能
Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptosomal-associated protein 25 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Synaptobrevin signature. / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain ...Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptosomal-associated protein 25 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Synaptobrevin signature. / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Synaptobrevin-like / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
glycylglycylglycine / Syntaxin-1A / Synaptosomal-associated protein 25 / Vesicle-associated membrane protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Stein, A. / Weber, G. / Wahl, M.C. / Jahn, R.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2009
タイトル: Helical extension of the neuronal SNARE complex into the membrane
著者: Stein, A. / Weber, G. / Wahl, M.C. / Jahn, R.
履歴
登録2009年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年3月20日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vesicle-associated membrane protein 2
B: Syntaxin-1A
C: Synaptosomal-associated protein 25
D: Synaptosomal-associated protein 25
E: Vesicle-associated membrane protein 2
F: Syntaxin-1A
G: Synaptosomal-associated protein 25
H: Synaptosomal-associated protein 25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,12419
ポリマ－79,7888
非ポリマー1,33611
水00
1
A: Vesicle-associated membrane protein 2
B: Syntaxin-1A
C: Synaptosomal-associated protein 25
D: Synaptosomal-associated protein 25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4648
ポリマ－39,8944
非ポリマー5704
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13620 Å2
ΔGint-155 kcal/mol
Surface area19590 Å2
手法PISA
2
E: Vesicle-associated membrane protein 2
F: Syntaxin-1A
G: Synaptosomal-associated protein 25
H: Synaptosomal-associated protein 25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,65911
ポリマ－39,8944
非ポリマー7667
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14490 Å2
ΔGint-192 kcal/mol
Surface area18830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)265.412, 135.490, 58.689
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.34, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23
14
24

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN B AND (RESSEQ 189:286 )
211CHAIN F AND (RESSEQ 188:286 )
112CHAIN A AND (RESSEQ 26:116 )
212CHAIN E AND (RESSEQ 26:115 )
113CHAIN C AND (RESSEQ 9:82 )
213CHAIN G AND (RESSEQ 9:82 )
114CHAIN D AND (RESSEQ 139:200 )
214CHAIN H AND (RESSEQ 139:200 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 AEBF

#1: タンパク質 Vesicle-associated membrane protein 2 / VAMP-2 / Synaptobrevin-2


分子量: 10493.321 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal fragment, UNP residues 30-116 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Vamp2 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 (DE3) / 参照: UniProt: P63045
#2: タンパク質 Syntaxin-1A / Synaptotagmin-associated 35 kDa protein / P35A / Neuron-specific antigen HPC-1


分子量: 12334.396 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal fragment, UNP residues 183-288 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stx1a / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P32851

-
Synaptosomal-associated protein ... , 2種, 4分子 CGDH

#3: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / Synaptosomal-associated 25 kDa protein / Super protein / SUP


分子量: 9312.390 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal fragment, UNP residues 7-83 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Snap25 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P60881
#4: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / Synaptosomal-associated 25 kDa protein / Super protein / SUP


分子量: 7753.646 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal fragment, UNP residues 141-204 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Snap25 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P60881

-
非ポリマー , 2種, 11分子

#5: 化合物 ChemComp-GGG / glycylglycylglycine / Gly-Gly-Gly-OH


分子量: 189.169 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H11N3O4 / 詳細: Synthetic peptide
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

-
詳細

配列の詳細THE SEQUENCE OF ENTITY 3 AND 4 ARE BASED ON ISOFORM 2 OF UNIPROTKB/SWISS-PROT P60881 (SNP25_RAT).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.572 Å3/Da / 溶媒含有率: 81.285 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 29% PEG 400, 0.1M HEPES, 0.2M lithium sulfate, 0.1M sodium chloride, 0.03M glycylglycylglycine, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→50 Å / Num. obs: 28140 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 1.8 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 108.7 Å2 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 3.4→3.52 Å / 冗長度: 6.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 2332 / Rsym value: 0.574 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELXS位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.4_4)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: PDB ENTRY 1N7S

1n7s


解像度: 3.4→44.203 Å / SU ML: 0.86 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.99 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2711 1414 5.06 %RANDOM
Rwork0.239 ---
obs0.2406 27960 98.22 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 135.087 Å2 / ksol: 0.306 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 174.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--21.848 Å20 Å2-47.578 Å2
2--34.942 Å20 Å2
3----19.913 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→44.203 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5243 0 79 0 5322
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035341
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6267136
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042807
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.001927
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9112093
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11B779X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12F779X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.316
21A726X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22E726X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.313
31C596X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32G596X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.281
41D496X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42H496X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.279
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
3.4-3.52150.48491270.41552415254289
3.5215-3.66240.39411450.37082669281499
3.6624-3.8290.35051320.29992637276999
3.829-4.03070.32721320.25852679281199
4.0307-4.28310.26151430.2152672281599
4.2831-4.61350.21291430.20227002843100
4.6135-5.07710.21841410.18322639278099
5.0771-5.81040.27461420.241127162857100
5.8104-7.31510.30561610.24927152876100
7.3151-44.20630.21211480.19842704285298
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.68811.81461.10961.07722.0907-0.1886-0.2024-0.7730.0953-0.53370.02720.3353-0.7123-0.86070.00021.35270.0101-0.24430.6626-0.21781.0514158.598131.3636100.6572
20.06550.01280.01720.07440.0110.0148-0.30380.67350.3357-0.9996-0.1976-0.204-0.18831.3014-0.00031.47310.4885-0.0670.73910.09631.0822128.7156-3.302652.1817
31.1290.51091.2325-0.4320.3880.6023-0.0627-0.1770.27390.2884-0.28770.30650.5317-0.23110.00061.3507-0.2666-0.10880.9326-0.26160.7561156.662829.4162100.8663
40.372-0.6928-0.2508-0.71740.5070.72470.0707-0.34560.2162-0.23920.3991-0.05240.4022-0.65440.00231.6018-0.54820.19621.3749-0.13030.9303164.227136.3919124.2167
50.1402-1.39730.20121.64090.63930.2057-0.66840.28830.5623-0.2019-0.30330.0747-0.88321.7509-0.00090.9013-0.83530.18591.383-0.02270.7812168.415634.0245118.1163
6-0.6061.51490.3092.0871.5177-0.066-0.07180.6227-0.19410.04270.126-0.2553-0.00360.21730.00011.0826-0.3992-0.27541.148-0.06531.568692.3168-24.871730.8493
70.01770.03840.01560.05710.03020.03680.0305-0.2675-0.29730.86140.39-1.3793-0.7111-0.33350.00021.54330.08640.00791.43790.56481.6722131.24223.016953.8181
8-0.07910.97120.51890.72970.45760.18611.1385-0.8588-0.36270.4661-1.2231-0.12670.2702-0.526-0.04850.6939-0.58930.05860.98370.15381.043591.7355-23.137432.6568
90.21120.65190.64480.011-0.4511-0.3851-0.0784-0.1038-0.4205-0.3725-0.0793-0.3917-0.15320.41280.00011.3655-0.52520.03251.6067-0.1991.465270.8683-36.920527.8029
102.18541.17021.12520.0865-0.4784-1.8126-0.46382.9201-0.441-0.00490.9892-0.31340.05820.44890.02450.8869-0.31810.10341.3878-0.5011.099875.9504-32.644622.8675
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 26:106)
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 107:116)
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and resid 189:286)
4X-RAY DIFFRACTION4chain C and resid 8:82)
5X-RAY DIFFRACTION5chain D and resid 138:200)
6X-RAY DIFFRACTION6chain E and resid 26:106)
7X-RAY DIFFRACTION7chain E and resid 107:116)
8X-RAY DIFFRACTION8chain F and resid 189:286)
9X-RAY DIFFRACTION9chain G and resid 8:82)
10X-RAY DIFFRACTION10chain H and resid 138:200)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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