[日本語] English
万見
- PDB-3hah: Crystal structure of human PACSIN1 F-BAR domain (C2 lattice) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hah
タイトルCrystal structure of human PACSIN1 F-BAR domain (C2 lattice)
要素human PACSIN1 F-BAR
キーワードENDOCYTOSIS / PACSIN / Syndapin / FAP52 / F-BAR / Coiled coil / Cytoplasm / Phosphoprotein / Polymorphism / SH3 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


presynaptic endocytic zone / plasma membrane tubulation / COPI-coated vesicle / photoreceptor ribbon synapse / negative regulation of endocytosis / protein localization to membrane / positive regulation of dendrite development / regulation of endocytosis / synaptic vesicle endocytosis / axon terminus ...presynaptic endocytic zone / plasma membrane tubulation / COPI-coated vesicle / photoreceptor ribbon synapse / negative regulation of endocytosis / protein localization to membrane / positive regulation of dendrite development / regulation of endocytosis / synaptic vesicle endocytosis / axon terminus / cytoskeleton organization / cytoskeletal protein binding / neuron projection morphogenesis / actin filament organization / protein localization to plasma membrane / cytoplasmic vesicle membrane / phospholipid binding / ruffle membrane / Clathrin-mediated endocytosis / endosome / synapse / perinuclear region of cytoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PACSIN1, F-BAR / PACSIN1/PACSIN2, SH3 domain / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain ...PACSIN1, F-BAR / PACSIN1/PACSIN2, SH3 domain / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein kinase C and casein kinase substrate in neurons protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.77 Å
データ登録者Wang, Q. / Navarro, M.V.A.S. / Peng, G. / Rajashankar, K.R. / Sondermann, H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Molecular mechanism of membrane constriction and tubulation mediated by the F-BAR protein Pacsin/Syndapin.
著者: Wang, Q. / Navarro, M.V. / Peng, G. / Molinelli, E. / Lin Goh, S. / Judson, B.L. / Rajashankar, K.R. / Sondermann, H.
履歴
登録2009年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: human PACSIN1 F-BAR
B: human PACSIN1 F-BAR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6694
ポリマ－76,5892
非ポリマー802
水1,08160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9060 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area29660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.009, 85.457, 88.392
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.56, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 human PACSIN1 F-BAR / Protein kinase C and casein kinase substrate in neurons protein 1


分子量: 38294.277 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA1379, PACSIN1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9BY11
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.2M potassium sodium tartrate tetrahydrate, 20% PEG 3350, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.77→48.07 Å / Num. all: 51664 / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 86.9 Å2 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.77→3 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 7480 / % possible all: 27.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SHELXS位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.77→48.07 Å / SU ML: 2.33 / σ(F): 1.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2601 2570 4.98 %
Rwork0.2147 --
all0.2169 51664 -
obs0.2169 51563 97.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.907 Å2 / ksol: 0.337 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 65.945 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-29.794 Å20 Å2-13.882 Å2
2--3.013 Å20 Å2
3----32.807 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.77→48.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4449 0 2 60 4511
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064537
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9986081
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.4311745
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066613
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004790
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.77-2.82340.3841920.36771765X-RAY DIFFRACTION64
2.8234-2.8810.43391460.3052774X-RAY DIFFRACTION100
2.881-2.94370.3151440.28042825X-RAY DIFFRACTION100
2.9437-3.01210.32351420.26722750X-RAY DIFFRACTION99
3.0121-3.08740.28181450.25622743X-RAY DIFFRACTION100
3.0874-3.17090.27211480.26712800X-RAY DIFFRACTION100
3.1709-3.26420.29561470.25732794X-RAY DIFFRACTION100
3.2642-3.36950.29621510.23882799X-RAY DIFFRACTION100
3.3695-3.48990.3261420.21882781X-RAY DIFFRACTION100
3.4899-3.62950.20211480.19642776X-RAY DIFFRACTION100
3.6295-3.79460.26491480.17942764X-RAY DIFFRACTION100
3.7946-3.99460.20111450.18582751X-RAY DIFFRACTION100
3.9946-4.24460.22611440.17362807X-RAY DIFFRACTION100
4.2446-4.57210.20431480.17512779X-RAY DIFFRACTION100
4.5721-5.03160.19451470.16682787X-RAY DIFFRACTION100
5.0316-5.75830.22081430.19672766X-RAY DIFFRACTION100
5.7583-7.24960.26191450.23412769X-RAY DIFFRACTION100
7.2496-43.97680.29741450.20892763X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る