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万見
- PDB-3haf: Human prion protein variant V129 domain swapped dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3haf
タイトルHuman prion protein variant V129 domain swapped dimer
要素Major prion protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Prion / Cell membrane / Disease mutation / Disulfide bond / Glycoprotein / Golgi apparatus / GPI-anchor / Lipoprotein / Membrane / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of dendritic spine maintenance / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / NCAM1 interactions ...positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of dendritic spine maintenance / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / NCAM1 interactions / negative regulation of interleukin-17 production / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of protein processing / dendritic spine maintenance / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / extrinsic component of membrane / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / cuprous ion binding / response to amyloid-beta / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / long-term memory / response to cadmium ion / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / inclusion body / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / positive regulation of calcium-mediated signaling / tubulin binding / negative regulation of protein phosphorylation / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / protein homooligomerization / terminal bouton / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to xenobiotic stimulus / protein-folding chaperone binding / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / microtubule binding / protease binding / nuclear membrane / postsynapse / transmembrane transporter binding / response to oxidative stress / molecular adaptor activity / postsynaptic density / learning or memory / regulation of cell cycle / membrane raft / copper ion binding / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily ...Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Lee, S. / Antony, L. / Hartmann, R. / Knaus, K.J. / Surewicz, K. / Surewicz, W.K. / Yee, V.C.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2010
タイトル: Conformational diversity in prion protein variants influences intermolecular beta-sheet formation.
著者: Lee, S. / Antony, L. / Hartmann, R. / Knaus, K.J. / Surewicz, K. / Surewicz, W.K. / Yee, V.C.
履歴
登録2009年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2853
ポリマ－16,1371
非ポリマー1482
水93752
1
A: Major prion protein
ヘテロ分子

A: Major prion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5706
ポリマ－32,2742
非ポリマー2964
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area6660 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area11180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.287, 86.358, 40.736
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Major prion protein / PrP / PrP27-30 / PrP33-35C / ASCR


分子量: 16136.933 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 90-231 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRNP, PRIP, PRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04156
#2: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 10
詳細: 0.1M Tris, 3.4M NaCl, pH 10.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9787 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2006年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→30 Å / Num. obs: 7351 / % possible obs: 83.4 % / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Χ2: 0.256 / Net I/σ(I): 3.889
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.15-2.232.30.3783440.32340.2
2.23-2.3230.3534270.37349.3
2.32-2.423.80.3945600.37765.3
2.42-2.554.60.4357170.33881.4
2.55-2.715.40.4058100.35194.2
2.71-2.926.30.2428710.3999.7
2.92-3.216.60.1528840.38799.9
3.21-3.676.50.0888860.13100
3.67-4.636.30.0578990.095100
4.63-305.70.0479530.08699.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0066精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.26→27.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 7.617 / SU ML: 0.175 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.287 / ESU R Free: 0.252 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 313 4.7 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.206 6669 90.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 92.35 Å2 / Biso mean: 47.225 Å2 / Biso min: 21.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26→27.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数878 0 2 52 932
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.021900
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4281.9221219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1635107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.00323.84652
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.15915151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.194157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2126
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021714
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9521.5529
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8162862
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0313371
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3474.5356
LS精密化 シェル解像度: 2.255→2.314 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 9 -
Rwork0.326 210 -
all-219 -
obs--42.28 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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