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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 3ha0 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of the IgE-Fc3-4 domains | |||||||||
Components | Ig epsilon chain C region | |||||||||
Keywords | IMMUNE SYSTEM / Immunoglobin / IgE / Fc / flexibility / hydrophobic pocket / Disulfide bond / Glycoprotein / Immunoglobulin C region / Immunoglobulin domain | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationadaptive immune memory response / primary adaptive immune response / IgE B cell receptor complex / B cell antigen processing and presentation / type I hypersensitivity / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / eosinophil degranulation / IgE immunoglobulin complex / macrophage activation / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling ...adaptive immune memory response / primary adaptive immune response / IgE B cell receptor complex / B cell antigen processing and presentation / type I hypersensitivity / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / eosinophil degranulation / IgE immunoglobulin complex / macrophage activation / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / antibody-dependent cellular cytotoxicity / type 2 immune response / immunoglobulin receptor binding / immunoglobulin complex, circulating / mast cell degranulation / B cell proliferation / macrophage differentiation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / complement activation, classical pathway / antigen binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / B cell receptor signaling pathway / FCERI mediated MAPK activation / FCERI mediated NF-kB activation / antibacterial humoral response / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / adaptive immune response / immune response / inflammatory response / extracellular space / extracellular region / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.8 Å | |||||||||
Authors | Wurzburg, B.A. | |||||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2009Title: Conformational flexibility in immunoglobulin E-Fc 3-4 revealed in multiple crystal forms. Authors: Wurzburg, B.A. / Jardetzky, T.S. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 3ha0.cif.gz | 262.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb3ha0.ent.gz | 214.5 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 3ha0.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 3ha0_validation.pdf.gz | 2.2 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 3ha0_full_validation.pdf.gz | 2.3 MB | Display | |
| Data in XML | 3ha0_validation.xml.gz | 46.3 KB | Display | |
| Data in CIF | 3ha0_validation.cif.gz | 62.2 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ha/3ha0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ha/3ha0 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 3h9yC ![]() 3h9zC ![]() 1fp5S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| 3 | ![]()
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| Unit cell |
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| Details | THE BIOLOGICAL UNIT IS A DIMER. THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS 3 DIMERS (CHAINS A:B, CHAINS C:D AND CHAINS E:F). |
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Components
| #1: Protein | Mass: 24920.146 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: UNP residues 209-428 / Mutation: N252Q, N264Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: IGHE / Plasmid: pAcGP67A / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / Strain (production host): Hi5 / References: UniProt: P01854#2: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source Has protein modification | Y | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.56 Å3/Da / Density % sol: 51.91 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.3 Details: 0.5 microliter of protein at 10 mg/mL in 20 mM sodium chloride was added to 0.5 microliter well solution (100 mM ammonium acetate, 100 mM sodium acetate pH 4.6, 30% (w/v) PEG 4000) and mixed ...Details: 0.5 microliter of protein at 10 mg/mL in 20 mM sodium chloride was added to 0.5 microliter well solution (100 mM ammonium acetate, 100 mM sodium acetate pH 4.6, 30% (w/v) PEG 4000) and mixed by pipetting., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 113 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 5ID-B / Wavelength: 1.0001 Å |
| Detector | Type: MAR CCD 130 mm / Detector: CCD / Date: Aug 7, 1999 |
| Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.0001 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.8→30 Å / Num. all: 37208 / Num. obs: 37208 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.7 % / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 16.7 |
| Reflection shell | Resolution: 2.8→2.9 Å / Redundancy: 3.4 % / Rsym value: 0.541 / % possible all: 100 |
-Phasing
| Phasing | Method: molecular replacement | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Phasing MR | Cor.coef. Fo:Fc: 0.309 / Packing: 0.548
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: PDB entry 1FP5 Resolution: 2.8→29.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 40.643 / SU ML: 0.375 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.433 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. Incorrect stereochemistry at C2 atom of MAN A 4.
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| Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 63.102 Å2
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| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→29.83 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Resolution: 2.8→2.954 Å / Total num. of bins used: 10
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
|
Movie
Controller
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
Citation














PDBj









Trichoplusia ni (cabbage looper)
