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万見
- PDB-3h85: Molecular basis for the association of PIPKI gamma-p90 with the c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h85
タイトルMolecular basis for the association of PIPKI gamma-p90 with the clathrin adaptor AP-2
要素
  • AP-2 complex subunit mu-1
  • Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase type-1 gamma
キーワードENDOCYTOSIS / phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate / clathrin / adaptor complex AP-2 / Cell membrane / Coated pit / Lipid-binding / Membrane / Phosphoprotein / Disease mutation / Kinase / Transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase activity / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction ...1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase activity / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / uropod / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / MHC class II antigen presentation / regulation of vesicle size / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Recycling pathway of L1 / phosphatidylinositol kinase activity / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / vesicle budding from membrane / clathrin-dependent endocytosis / phosphatidylinositol biosynthetic process / signal sequence binding / membrane organization / adherens junction assembly / low-density lipoprotein particle receptor binding / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of receptor internalization / synaptic vesicle endocytosis / phagocytosis / negative regulation of protein localization to plasma membrane / phagocytic cup / clathrin-coated pit / neutrophil chemotaxis / adherens junction / intracellular protein transport / cell-cell adhesion / receptor internalization / ruffle membrane / terminal bouton / disordered domain specific binding / synaptic vesicle / Clathrin-mediated endocytosis / presynapse / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / actin cytoskeleton organization / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / transmembrane transporter binding / endosome membrane / postsynapse / focal adhesion / lipid binding / synapse / glutamatergic synapse / nucleoplasm / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mu homology domain, subdomain B / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, core / : / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, N-terminal / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-Kinase / Phosphatidylinositol phosphate kinase (PIPK) domain profile. / Phosphatidylinositol phosphate kinases / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal ...Mu homology domain, subdomain B / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, core / : / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, N-terminal / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-Kinase / Phosphatidylinositol phosphate kinase (PIPK) domain profile. / Phosphatidylinositol phosphate kinases / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Longin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Phosphatidylinositol 4-phosphate 5-kinase type-1 gamma / AP-2 complex subunit mu
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Vahedi-Faridi, A. / Kahlfeldt, N. / Schaefer, J.G. / Haucke, V.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Molecular basis for association of PIPKI gamma-p90 with clathrin adaptor AP-2.
著者: Kahlfeldt, N. / Vahedi-Faridi, A. / Koo, S.J. / Schafer, J.G. / Krainer, G. / Keller, S. / Saenger, W. / Krauss, M. / Haucke, V.
履歴
登録2009年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AP-2 complex subunit mu-1
P: Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase type-1 gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1493
ポリマ－35,0902
非ポリマー591
水55831
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area14060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.301, 125.301, 74.546
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質 AP-2 complex subunit mu-1 / Mu2-adaptin / AP-2 mu-2 chain / Plasma membrane adaptor AP-2 50 kDa protein / Clathrin assembly ...Mu2-adaptin / AP-2 mu-2 chain / Plasma membrane adaptor AP-2 50 kDa protein / Clathrin assembly protein complex 2 medium chain / Clathrin coat assembly protein AP50 / Clathrin coat-associated protein AP50


分子量: 34100.840 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 158-435 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ap2m1 / プラスミド: pET-28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (de3) / 参照: UniProt: P84092
#2: タンパク質・ペプチド Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase type-1 gamma / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase type I gamma / PtdIns(4)P-5-kinase gamma / PtdInsPKIgamma ...Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase type I gamma / PtdIns(4)P-5-kinase gamma / PtdInsPKIgamma / PIP5KIgamma


分子量: 989.105 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 646-653 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide
参照: UniProt: O60331, 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.45 % / Mosaicity: 0.585 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 1.4M sodium formate, 50mM NiCl, 0.1M Na-acetate, pH6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月20日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 19090 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Χ2: 0.907 / Net I/σ(I): 15.965
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.6-2.691.80.48410030.81649
2.69-2.82.70.41716620.82281.5
2.8-2.933.30.30319900.82297
2.93-3.083.70.20120260.912100
3.08-3.283.80.1420620.977100
3.28-3.533.80.09920651.00299.9
3.53-3.883.80.07820440.92699.8
3.88-4.453.70.06320560.87399.6
4.45-5.63.60.06120680.91599.4
5.6-503.60.04521140.86699.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BW8

1bw8


解像度: 2.6→41.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / WRfactor Rfree: 0.269 / WRfactor Rwork: 0.245 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.771 / SU B: 9.632 / SU ML: 0.201 / SU R Cruickshank DPI: 0.295 / SU Rfree: 0.244 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.295 / ESU R Free: 0.244 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 792 4.2 %RANDOM
Rwork0.231 ---
obs0.233 19070 92.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 98.29 Å2 / Biso mean: 64.634 Å2 / Biso min: 30 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å2-0.04 Å20 Å2
2---0.07 Å20 Å2
3---0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→41.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2110 0 1 31 2142
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222155
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1511.9782902
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9095257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.12222.41487
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.95915414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3931519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211571
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5531.51305
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.04722129
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2253850
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2514.5773
LS精密化 シェル解像度: 2.603→2.67 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.507 28 -
Rwork0.373 645 -
all-673 -
obs--44.16 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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