[日本語] English
万見
- PDB-3h5c: X-Ray Structure of Protein Z-Protein Z Inhibitor Complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h5c
タイトルX-Ray Structure of Protein Z-Protein Z Inhibitor Complex
要素
  • Protein Z-dependent protease inhibitor
  • Vitamin K-dependent protein Z
キーワードHydrolase Inhibitor/blood clotting / protein Z-protein Z inhibitor complex / Blood coagulation / Cleavage on pair of basic residues / Disulfide bond / EGF-like domain / Gamma-carboxyglutamic acid / Glycoprotein / Hydroxylation / Secreted / Serine protease homolog / Protease inhibitor / Serine protease inhibitor / Hydrolase Inhibitor-blood clotting complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / liver regeneration / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / heparin binding ...Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / liver regeneration / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / heparin binding / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Protein Z-dependent peptidase inhibitor, serpin domain / Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 ...Protein Z-dependent peptidase inhibitor, serpin domain / Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-glucopyranose / Vitamin K-dependent protein Z / Protein Z-dependent protease inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.26 Å
データ登録者Dementiev, A.A. / Huang, X. / Olson, S.T. / Gettins, P.G.W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Basis for the specificity and activation of the serpin protein Z-dependent proteinase inhibitor (ZPI) as an inhibitor of membrane-associated factor Xa.
著者: Huang, X. / Dementiev, A. / Olson, S.T. / Gettins, P.G.
履歴
登録2009年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年11月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein Z-dependent protease inhibitor
B: Vitamin K-dependent protein Z
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,2469
ポリマ－83,7392
非ポリマー1,5077
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3320 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area33070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.934, 119.934, 347.672
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

-
要素

#1: タンパク質 Protein Z-dependent protease inhibitor / PZ-dependent protease inhibitor / PZI / Serpin A10


分子量: 48524.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SERPINA10, ZPI, UNQ707/PRO1358 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UK55
#2: タンパク質 Vitamin K-dependent protein Z


分子量: 35213.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Blood Plasma / 参照: UniProt: P22891
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 糖 ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.69 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 15-17% PEG 3350, 0.2M bis-tris-propane, 0.045M potassium thiocyanate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.26→50 Å / Num. all: 24802 / Num. obs: 23487 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 3.26→3.46 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 85.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0066精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.26→44.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / SU B: 41.613 / SU ML: 0.318 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.449 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 1703 7.3 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.206 21784 97.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 78.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.94 Å2-0.97 Å20 Å2
2---1.94 Å20 Å2
3---2.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.26→44.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5243 0 95 19 5357
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0215470
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3671.9757441
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.2085694
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.57823.396212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.28515849
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.1221530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1490.2864
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024055
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3040.22532
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3440.23701
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.20.2164
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2430.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3340.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9111.53534
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.31325502
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.57732164
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.6014.51939
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr7.27235698
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free6.996313
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded3.31735338
LS精密化 シェル解像度: 3.26→3.35 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.358 111 -
Rwork0.273 1479 -
obs--90.5 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る