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- PDB-3h42: Crystal structure of PCSK9 in complex with Fab from LDLR competit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h42
タイトルCrystal structure of PCSK9 in complex with Fab from LDLR competitive antibody
要素
  • (Fab from LDLR competitive antibody: ...) x 2
  • (Proprotein convertase subtilisin/kexin type ...) x 2
キーワードHYDROLASE/IMMUNE SYSTEM / Hydrolase / Protein Fab Complex / Autocatalytic cleavage / Cholesterol metabolism / Disease mutation / Disulfide bond / Glycoprotein / Lipid metabolism / Phosphoprotein / Protease / Secreted / Serine protease / Steroid metabolism / Zymogen / HYDROLASE-IMMUNE SYSTEM COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / negative regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / extrinsic component of external side of plasma membrane / negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / PCSK9-LDLR complex / PCSK9-AnxA2 complex / negative regulation of receptor recycling / apolipoprotein receptor binding / very-low-density lipoprotein particle binding / low-density lipoprotein particle binding ...low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / negative regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / extrinsic component of external side of plasma membrane / negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / PCSK9-LDLR complex / PCSK9-AnxA2 complex / negative regulation of receptor recycling / apolipoprotein receptor binding / very-low-density lipoprotein particle binding / low-density lipoprotein particle binding / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / LDL clearance / lipoprotein metabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / negative regulation of receptor internalization / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / endolysosome membrane / sodium channel inhibitor activity / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / signaling receptor inhibitor activity / lysosomal transport / triglyceride metabolic process / low-density lipoprotein particle receptor binding / protein autoprocessing / regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of receptor internalization / apolipoprotein binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / cholesterol metabolic process / VLDLR internalisation and degradation / phospholipid metabolic process / neurogenesis / cholesterol homeostasis / cellular response to starvation / Post-translational protein phosphorylation / kidney development / liver development / cellular response to insulin stimulus / neuron differentiation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / late endosome / positive regulation of neuron apoptotic process / early endosome / lysosome / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular space / RNA binding / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 3 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 2 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 1 / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 ...Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 3 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 2 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 1 / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / : / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8/S53 domain / Subtilase family / Alpha-Beta Plaits / Jelly Rolls / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Piper, D.E. / Walker, N.P.C. / Romanow, W.G. / Thibault, S.T. / Tsai, M.M. / Yang, E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: From the Cover: A proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 neutralizing antibody reduces serum cholesterol in mice and nonhuman primates.
著者: Chan, J.C. / Piper, D.E. / Cao, Q. / Liu, D. / King, C. / Wang, W. / Tang, J. / Liu, Q. / Higbee, J. / Xia, Z. / Di, Y. / Shetterly, S. / Arimura, Z. / Salomonis, H. / Romanow, W.G. / ...著者: Chan, J.C. / Piper, D.E. / Cao, Q. / Liu, D. / King, C. / Wang, W. / Tang, J. / Liu, Q. / Higbee, J. / Xia, Z. / Di, Y. / Shetterly, S. / Arimura, Z. / Salomonis, H. / Romanow, W.G. / Thibault, S.T. / Zhang, R. / Cao, P. / Yang, X.P. / Yu, T. / Lu, M. / Retter, M.W. / Kwon, G. / Henne, K. / Pan, O. / Tsai, M.M. / Fuchslocher, B. / Yang, E. / Zhou, L. / Lee, K.J. / Daris, M. / Sheng, J. / Wang, Y. / Shen, W.D. / Yeh, W.C. / Emery, M. / Walker, N.P. / Shan, B. / Schwarz, M. / Jackson, S.M.
履歴
登録2009年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
B: Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
L: Fab from LDLR competitive antibody: Light chain
H: Fab from LDLR competitive antibody: Heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,5765
ポリマ－119,5534
非ポリマー231
水10,233568
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8230 Å2
ΔGint-49.1 kcal/mol
Surface area41850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)264.721, 137.352, 69.885
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.840, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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Proprotein convertase subtilisin/kexin type ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 / Proprotein convertase PC9 / Subtilisin/kexin-like protease PC9 / Neural apoptosis-regulated ...Proprotein convertase PC9 / Subtilisin/kexin-like protease PC9 / Neural apoptosis-regulated convertase 1 / NARC-1


分子量: 14107.839 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 31-152 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NARC1, PCSK9, PSEC0052 / 細胞株 (発現宿主): Hi-Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q8NBP7, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質 Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 / Proprotein convertase PC9 / Subtilisin/kexin-like protease PC9 / Neural apoptosis-regulated ...Proprotein convertase PC9 / Subtilisin/kexin-like protease PC9 / Neural apoptosis-regulated convertase 1 / NARC-1


分子量: 57328.645 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 153-692 / Mutation: N533A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NARC1, PCSK9, PSEC0052 / 細胞株 (発現宿主): Hi-Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q8NBP7, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

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抗体 , 2種, 2分子 LH

#3: 抗体 Fab from LDLR competitive antibody: Light chain


分子量: 22626.869 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: 抗体 Fab from LDLR competitive antibody: Heavy chain


分子量: 25489.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 2種, 569分子

#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 568 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細AUTHORS STATE THAT RESIDUE GLY B 620 IS A MUTATION THAT WAS LIKELY INTRODUCED DURING CLONING.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: 0.1 M Tris-HCl, 0.2 M Sodium acetate, 10-15% PEG 4000, 3-6% Dextran sodium salt (Mr 5000), pH 8.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: Si(111) Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→40 Å / Num. all: 107766 / Num. obs: 107766 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 42.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.589 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 15651 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2PMW

2pmw


解像度: 2.3→40 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.209 5376 -Random
Rwork0.191 ---
all0.192 107765 --
obs0.192 107765 99.9 %-
原子変位パラメータBiso max: 117.99 Å2 / Biso mean: 46.497 Å2 / Biso min: 18.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7627 0 1 568 8196
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.852
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.32 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.312 104
Rwork0.29 -
obs-1983

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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