[日本語] English
万見
- PDB-3h31: Structure of Rhodothermus marinus HiPIP at 1.0 A resolution -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h31
タイトルStructure of Rhodothermus marinus HiPIP at 1.0 A resolution
要素High potential iron-sulfur protein
キーワードELECTRON TRANSPORT / Iron-sulfur protein / Iron / Metal-binding / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


aerobic electron transport chain / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
High potential iron-sulphur protein / High-Potential Iron-Sulfur Protein; Chain A / High potential iron-sulfur protein / High potential iron-sulphur protein / High potential iron-sulphur protein superfamily / High potential iron-sulfur proteins family profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Few Secondary Structures ...High potential iron-sulphur protein / High-Potential Iron-Sulfur Protein; Chain A / High potential iron-sulfur protein / High potential iron-sulphur protein / High potential iron-sulphur protein superfamily / High potential iron-sulfur proteins family profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Few Secondary Structures / Irregular / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR CLUSTER / High potential iron-sulfur protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodothermus marinus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1 Å
データ登録者Stelter, M. / Melo, A.M.P. / Saraiva, L. / Teixeira, M. / Archer, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structure at 1.0 A resolution of a high-potential iron-sulfur protein involved in the aerobic respiratory chain of Rhodothermus marinus
著者: Stelter, M. / Melo, A.M.P. / Hreggvidsson, G.O. / Hjorleifsdottir, S. / Saraiva, L.M. / Teixeira, M. / Archer, M.
履歴
登録2009年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月24日Group: Database references
改定 1.32018年1月24日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: High potential iron-sulfur protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,4522
ポリマ－8,1001
非ポリマー3521
水2,522140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)27.267, 43.343, 46.787
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 High potential iron-sulfur protein


分子量: 8100.005 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 54-127 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodothermus marinus (バクテリア)
株: ITI-378 / 遺伝子: hip / プラスミド: pET12a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-GOLD(DE3) / 参照: UniProt: C4P582
#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細A SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THIS PROTEIN DOES NOT CURRENTLY EXIST.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 27.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: ammonium sulfate, dioxane, sodium citrate, pH 4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
シンクロトロンSLS X06SA10.918
回転陽極ENRAF-NONIUS FR57121.541
検出器
タイプID検出器日付
MARMOSAIC 225 mm CCD1CCD2007年1月16日
MARRESEARCH2IMAGE PLATE2006年8月6日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1si 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MirrorsSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9181
21.5411
反射解像度: 1→46.8 Å / Num. obs: 30715 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 5.05 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rsym value: 0.128 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 1→1.05 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.396 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 4410 / Rsym value: 0.396 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345dtbデータ収集
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1→10 Å / Num. parameters: 7289 / Num. restraintsaints: 9514 / Isotropic thermal model: Anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.144 521 -RANDOM
Rwork0.1044 ---
obs0.1044 30715 100 %-
all-55765 --
原子変位パラメータBiso mean: 10 Å2
Refine analyzeNum. disordered residues: 18 / Occupancy sum hydrogen: 482 / Occupancy sum non hydrogen: 690.59
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数563 0 8 140 711
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.042
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0328
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.12
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.111
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.053
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.051
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.095

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る