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万見
- PDB-3h2x: Crystal Structure of The Human Lymphoid Tyrosine Phosphatase Cata... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h2x
タイトルCrystal Structure of The Human Lymphoid Tyrosine Phosphatase Catalytic Domain
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
キーワードHYDROLASE / SH2-like fold / Alternative splicing / Cytoplasm / Polymorphism / Protein phosphatase / Systemic lupus erythematosus
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoanandamide dephosphorylation / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of B cell receptor signaling pathway / regulation of natural killer cell proliferation / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of p38MAPK cascade / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / cellular response to muramyl dipeptide ...phosphoanandamide dephosphorylation / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of B cell receptor signaling pathway / regulation of natural killer cell proliferation / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of p38MAPK cascade / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / cellular response to muramyl dipeptide / negative regulation of JUN kinase activity / negative regulation of T cell activation / negative regulation of interleukin-8 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / regulation of innate immune response / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / phosphatase activity / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / T cell differentiation / positive regulation of type I interferon production / protein dephosphorylation / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of autophagy / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / SH3 domain binding / lipid metabolic process / autophagy / cytoplasmic side of plasma membrane / kinase binding / positive regulation of type II interferon production / T cell receptor signaling pathway / response to lipopolysaccharide / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of gene expression / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Non-receptor tyrosine-protein phosphatase 22 / : / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic ...Non-receptor tyrosine-protein phosphatase 22 / : / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Tsai, S.J. / Sen, U.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of the human lymphoid tyrosine phosphatase catalytic domain: insights into redox regulation .
著者: Tsai, S.J. / Sen, U. / Zhao, L. / Greenleaf, W.B. / Dasgupta, J. / Fiorillo, E. / Orru, V. / Bottini, N. / Chen, X.S.
履歴
登録2009年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0906
ポリマ－35,6151
非ポリマー4755
水3,621201
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.495, 68.868, 58.701
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.57, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22 / Hematopoietic cell protein-tyrosine phosphatase 70Z-PEP / Lymphoid phosphatase / LyP


分子量: 35614.891 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN22, PTPN8 / プラスミド: pET-28a+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9Y2R2, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 201 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.94 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 2.0 M (NH4)2SO4, 0.1 M MES, 0.2 M Na/KPO4, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 93.15 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年11月9日 / 詳細: Confocal
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 16800 / Observed criterion σ(F): 5 / Observed criterion σ(I): 2.2 / 冗長度: 3.6 %
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / % possible all: 92.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
CrystalClearデータ収集
AMoRE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 2CFV

2cfv


解像度: 2.2→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 15244 -Random
Rwork0.176 ---
obs0.178 16378 96.6 %-
all-16954 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2496 0 25 201 2722

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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