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万見
- PDB-3h1d: Structure of the HUWE1 HECT Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h1d
タイトルStructure of the HUWE1 HECT Domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1
キーワードLIGASE / E3Ligase / ubiquitin / HECT / lobe / Alternative splicing / Chromosomal rearrangement / Cytoplasm / Differentiation / Disease mutation / DNA-binding / Mental retardation / Nucleus / Phosphoprotein / Ubl conjugation pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial fusion / histone ubiquitin ligase activity / positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / HECT-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / protein monoubiquitination / Golgi organization / positive regulation of protein ubiquitination / circadian regulation of gene expression / base-excision repair ...negative regulation of mitochondrial fusion / histone ubiquitin ligase activity / positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / HECT-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / protein monoubiquitination / Golgi organization / positive regulation of protein ubiquitination / circadian regulation of gene expression / base-excision repair / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / membrane fusion / cell differentiation / Golgi membrane / Neutrophil degranulation / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / HUWE1, UBA domain / E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF908 / E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF913 / Domain of Unknown Function (DUF908) ...Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / HUWE1, UBA domain / E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF908 / E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF913 / Domain of Unknown Function (DUF908) / Domain of Unknown Function (DUF913) / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / WWE domain / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Armadillo-type fold / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.892 Å
データ登録者Partridge, J.R. / Schwartz, T.U.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: A structural element within the HUWE1 HECT domain modulates self-ubiquitination and substrate ubiquitination activities.
著者: Pandya, R.K. / Partridge, J.R. / Love, K.R. / Schwartz, T.U. / Ploegh, H.L.
履歴
登録2009年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8095
ポリマ－47,4251
非ポリマー3844
水6,431357
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.654, 55.653, 69.585
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 122.49, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-414-

HOH

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1


分子量: 47424.609 Da / 分子数: 1 / 断片: HECT / 変異: C4099A, C4184A, C4367A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: human rhinovirus 3c (HRV3C) protease site / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HUWE1, KIAA0312, KIAA1578, UREB1, HSPC272 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta cells (Novagen)
参照: UniProt: Q7Z6Z7, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 357 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.3 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 0.1 M citric acid, 1.8 M (NH4)2SO4, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→30 Å / Num. obs: 30294 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 25.5 Å2 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 1.89→1.93 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.439 / % possible all: 96.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1nd7

1nd7


解像度: 1.892→29.347 Å / SU ML: 0.68 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2294 1527 5.04 %
Rwork0.1656 --
obs0.1687 30294 97.75 %
all-30991 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.008 Å2 / ksol: 0.357 e/Å3
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.68 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.892→29.347 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3170 0 20 357 3547
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113258
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2024391
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.81200
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085460
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005567
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.892-1.95310.30721220.23322430X-RAY DIFFRACTION92
1.9531-2.02290.27111650.19382629X-RAY DIFFRACTION99
2.0229-2.10380.26931370.17052625X-RAY DIFFRACTION100
2.1038-2.19960.26061490.17232645X-RAY DIFFRACTION99
2.1996-2.31550.23771200.16962663X-RAY DIFFRACTION99
2.3155-2.46050.25511370.16162656X-RAY DIFFRACTION99
2.4605-2.65040.24131490.16582648X-RAY DIFFRACTION99
2.6504-2.91690.24721340.17452644X-RAY DIFFRACTION99
2.9169-3.33840.20821370.16812638X-RAY DIFFRACTION99
3.3384-4.20410.19371510.14152551X-RAY DIFFRACTION95
4.2041-29.35010.19591260.1522639X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.40340.176-0.07510.26540.11780.30110.01190.0471-0.0876-0.06970.00790.05230.0312-0.062-0.01370.08220.0372-0.00790.069-0.00870.0632-7.777625.53739.0372
20.7268-0.0723-0.04220.1146-0.10170.5222-0.1307-0.01790.16860.0791-0.0214-0.0260.00930.06110.08790.1380.0122-0.02640.0885-0.00070.0805-0.97438.309918.1191
30.3943-0.08020.20880.1585-0.09220.13070.0045-0.0108-0.0180.02950.0064-0.0328-0.019-0.0374-0.00660.0330.01910.00760.0112-0.00190.02512.497527.658925.8683
41.9189-0.8969-0.00430.2004-0.37190.3302-0.0944-0.321-0.37650.11580.07420.12560.06660.04920.00840.110.00710.00290.11340.04010.171729.165825.847919.0485
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 3980:4056)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 4057:4103)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 4104:4315)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 4316:4366)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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