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万見
- PDB-3gxk: The crystal structure of g-type lysozyme from Atlantic cod (Gadus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gxk
タイトルThe crystal structure of g-type lysozyme from Atlantic cod (Gadus morhua L.) in complex with NAG oligomers sheds new light on substrate binding and the catalytic mechanism. Native structure to 1.9
要素Goose-type lysozyme 1
キーワードHYDROLASE / Atlantic cod / fish lysozyme / active site residues / substrate binding sites / surface potential / muramidase activity / immune system
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan catabolic process / lysozyme / lysozyme activity
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 23 / Transglycosylase SLT domain / Lysozyme - #10 / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gadus morhua (タイセイヨウマダラ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Helland, R. / Larsen, R.L. / Finstad, S. / Kyomuhendo, P. / Larsen, A.N.
引用ジャーナル: Cell.Mol.Life Sci. / 年: 2009
タイトル: Crystal structures of g-type lysozyme from Atlantic cod shed new light on substrate binding and the catalytic mechanism.
著者: Helland, R. / Larsen, R.L. / Finstad, S. / Kyomuhendo, P. / Larsen, A.N.
履歴
登録2009年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Goose-type lysozyme 1
B: Goose-type lysozyme 1
C: Goose-type lysozyme 1
D: Goose-type lysozyme 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,4426
ポリマ－83,3244
非ポリマー1182
水4,630257
1
A: Goose-type lysozyme 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8311
ポリマ－20,8311
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Goose-type lysozyme 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8902
ポリマ－20,8311
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Goose-type lysozyme 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8902
ポリマ－20,8311
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Goose-type lysozyme 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8311
ポリマ－20,8311
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.120, 75.390, 78.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.92, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-246-

HOH

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要素

#1: タンパク質
Goose-type lysozyme 1


分子量: 20831.008 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 31-217 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Gadus morhua (タイセイヨウマダラ)
遺伝子: lysozyme / プラスミド: pET151/D-TOPO gLYS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star (DE3) / 参照: UniProt: B9TU22, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 257 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE DISCREPANCY FROM THE DEPOSITED UNIPROT SEQUENCE IS DUE TO ALLELIC VARIATION OF THE GENE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.91 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 48-53% ammonium sulphate, 5mM CoCl2, 0.1M BisTris, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48.02 Å / Num. all: 50454 / Num. obs: 50202 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 18.99 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.221 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 7068 / Rsym value: 0.221 / % possible all: 96.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.3.0021精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 154L

154l


解像度: 1.9→48.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 3.827 / SU ML: 0.116 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.186 / ESU R Free: 0.173 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25136 2548 5.1 %RANDOM
Rwork0.19108 ---
obs0.19412 47647 99.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.764 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.53 Å20 Å2-1.58 Å2
2---0.79 Å20 Å2
3---0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→48.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5731 0 2 257 5990
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0225848
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5631.927899
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1085723
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.84124.329298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.31415986
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6671540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.2826
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024543
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.22955
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.24078
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1660.2310
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2190.290
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1870.220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0831.53750
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.64625759
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.65832520
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8954.52140
LS精密化 シェル解像度: 1.901→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 187 -
Rwork0.206 3279 -
obs--93.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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