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- PDB-3gs2: Ring1B C-terminal domain/Cbx7 Cbox Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gs2
タイトルRing1B C-terminal domain/Cbx7 Cbox Complex
要素
  • Chromobox protein homolog 7
  • E3 ubiquitin-protein ligase RING2
キーワードTRANSCRIPTION / RING1B / CBOX / CBX7 / POLYCOMB / E3-LIGASE / CHROMOSOMAL PROTEIN / TRANSCRIPTION REGULATION / CHROMATIN REGULATOR / TRANSCRIPTION REPRESSOR / Ligase / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Repressor / Ubl conjugation pathway / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AK119 ubiquitin ligase activity / PRC1 complex / RING-like zinc finger domain binding / sex chromatin / PcG protein complex / SUMOylation of DNA methylation proteins / gastrulation with mouth forming second / SUMOylation of RNA binding proteins / anterior/posterior axis specification / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known ...histone H2AK119 ubiquitin ligase activity / PRC1 complex / RING-like zinc finger domain binding / sex chromatin / PcG protein complex / SUMOylation of DNA methylation proteins / gastrulation with mouth forming second / SUMOylation of RNA binding proteins / anterior/posterior axis specification / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Transcriptional Regulation by E2F6 / germ cell development / MLL1 complex / ubiquitin ligase complex / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / epigenetic regulation of gene expression / Regulation of PTEN gene transcription / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / euchromatin / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / mitotic cell cycle / chromatin organization / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / protein ubiquitination / nuclear body / chromatin remodeling / chromatin binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chromobox protein homolog 7 / E3 ubiquitin-protein ligase RING2 / E3 ubiquitin-protein ligase RING1/RING2 / CBX family C-terminal motif / CBX family C-terminal motif / RAWUL domain / RAWUL domain RING finger- and WD40-associated ubiquitin-like / Chromo domain subgroup / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Chromo domain, conserved site ...Chromobox protein homolog 7 / E3 ubiquitin-protein ligase RING2 / E3 ubiquitin-protein ligase RING1/RING2 / CBX family C-terminal motif / CBX family C-terminal motif / RAWUL domain / RAWUL domain RING finger- and WD40-associated ubiquitin-like / Chromo domain subgroup / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin-like (UB roll) / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromobox protein homolog 7 / E3 ubiquitin-protein ligase RING2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.699 Å
データ登録者Wang, R. / Taylor, A.B. / Kim, C.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Polycomb Group Targeting through Different Binding Partners of RING1B C-Terminal Domain.
著者: Wang, R. / Taylor, A.B. / Leal, B.Z. / Chadwell, L.V. / Ilangovan, U. / Robinson, A.K. / Schirf, V. / Hart, P.J. / Lafer, E.M. / Demeler, B. / Hinck, A.P. / McEwen, D.G. / Kim, C.A.
履歴
登録2009年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RING2
B: Chromobox protein homolog 7
C: E3 ubiquitin-protein ligase RING2
D: Chromobox protein homolog 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1577
ポリマ－31,9004
非ポリマー2583
水3,279182
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7190 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area15030 Å2
手法PISA
2
A: E3 ubiquitin-protein ligase RING2
B: Chromobox protein homolog 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2075
ポリマ－15,9502
非ポリマー2583
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2610 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area8670 Å2
手法PISA
3
C: E3 ubiquitin-protein ligase RING2
D: Chromobox protein homolog 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9502
ポリマ－15,9502
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area9030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.762, 50.547, 124.074
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Dimer

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RING2 / RING finger protein 2 / RING finger protein 1B / RING1b / RING finger protein BAP-1 / DinG protein ...RING finger protein 2 / RING finger protein 1B / RING1b / RING finger protein BAP-1 / DinG protein / Huntingtin-interacting protein 2-interacting protein 3 / HIP2-interacting protein 3


分子量: 12614.207 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal domain, residues 223-333 / 変異: N306D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BAP1, DING, HIPI3, RING1B, RNF2 / プラスミド: pET30A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q99496, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Chromobox protein homolog 7


分子量: 3335.612 Da / 分子数: 2 / 断片: Cbox domain, residues 219-248 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBX7 / プラスミド: pET3c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O95931
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.09 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG MME 550, 0.1 M MES, 0.01 M zinc sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年4月22日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: confocal optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→30 Å / Num. obs: 31746 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 24.7 Å2 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 26.5
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 3036 / Rsym value: 0.428 / % possible all: 97.1

-
解析

ソフトウェア
名称分類
CrystalClearデータ収集
SHARP位相決定
PHENIX精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.699→21.053 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.35 / SU ML: 1.02 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.06 / 位相誤差: 23.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 1513 5 %RANDOM
Rwork0.206 28760 --
obs0.208 30273 95.12 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.002 Å2 / ksol: 0.377 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 81.57 Å2 / Biso mean: 31.286 Å2 / Biso min: 11.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.596 Å20 Å2-0 Å2
2--3.579 Å2-0 Å2
3----4.175 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.699→21.053 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2204 0 11 182 2397
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062272
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9743080
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064354
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004390
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.039831
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.699-1.7540.311220.2592268239085
1.754-1.8170.2671340.232480261491
1.817-1.8890.2511250.2112487261292
1.889-1.9750.2721330.2022543267694
1.975-2.0790.2611330.2082599273296
2.079-2.2090.2511410.2072640278197
2.209-2.380.2691390.1942668280798
2.38-2.6190.2831430.2112680282398
2.619-2.9970.2431420.2152712285498
2.997-3.7720.2351470.1872775292299
3.772-21.0540.2031540.1962908306299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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