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- PDB-3grt: HUMAN GLUTATHIONE REDUCTASE A34E, R37W MUTANT, OXIDIZED TRYPANOTH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3grt
タイトルHUMAN GLUTATHIONE REDUCTASE A34E, R37W MUTANT, OXIDIZED TRYPANOTHIONE COMPLEX
要素GLUTATHIONE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOENZYME / MIXED DISULFIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione-disulfide reductase / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / flavin adenine dinucleotide binding ...glutathione-disulfide reductase / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / cellular response to oxidative stress / electron transfer activity / mitochondrial matrix / external side of plasma membrane / mitochondrion / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione reductase, eukaryote/bacterial / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily ...Glutathione reductase, eukaryote/bacterial / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-TS2 / Glutathione reductase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / DIRECT BASED ON KNOWN MODEL / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Stoll, V.S. / Simpson, S.J. / Krauth-Siegel, R.L. / Walsh, C.T. / Pai, E.F.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Glutathione reductase turned into trypanothione reductase: structural analysis of an engineered change in substrate specificity.
著者: Stoll, V.S. / Simpson, S.J. / Krauth-Siegel, R.L. / Walsh, C.T. / Pai, E.F.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Refined Structure of Glutathione Reductase at 1.54 A Resolution
著者: Karplus, P.A. / Schulz, G.E.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1983
タイトル: The Catalytic Mechanism of Glutathione Reductase as Derived from X-Ray Diffraction Analyses of Reaction Intermediates
著者: Pai, E.F. / Schulz, G.E.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1983
タイトル: Comparison of the Three-Dimensional Protein and Nucleotide Structure of the Fad-Binding Domain of P-Hydroxybenzoate Hydroxylase with the Fad-as Well as Nadph-Binding Domains of Glutathione Reductase
著者: Wierenga, R.K. / Drenth, J. / Schulz, G.E.
#4: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1982
タイトル: Glutathione Reductase from Human Erythrocytes. The Sequences of the Nadph Domain and of the Interface Domain
著者: Krauth-Siegel, R.L. / Blatterspiel, R. / Saleh, M. / Schiltz, E. / Schirmer, R.H. / Untucht-Grau, R.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1982
タイトル: Fad-Binding Site of Glutathione Reductase
著者: Schulz, G.E. / Schirmer, R.H. / Pai, E.F.
#6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1981
タイトル: Three-Dimensional Structure of Glutathione Reductase at 2 A Resolution
著者: Thieme, R. / Pai, E.F. / Schirmer, R.H. / Schulz, G.E.
#7: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1980
タイトル: Gene Duplication in Glutathione Reductase
著者: Schulz, G.E.
#8: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1979
タイトル: The C-Terminal Fragment of Human Glutathione Reductase Contains the Postulated Catalytic Histidine
著者: Untucht-Grau, R. / Schulz, G.E. / Schirmer, R.H.
#9: ジャーナル: Nature / 年: 1978
タイトル: The Structure of the Flavoenzyme Glutathione Reductase
著者: Schulz, G.E. / Schirmer, R.H. / Sachsenheimer, W. / Pai, E.F.
#10: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1977
タイトル: Low Resolution Structure of Human Erythrocyte Glutathione Reductase
著者: Zappe, H.A. / Krohne-Ehrich, G. / Schulz, G.E.
#11: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1975
タイトル: Crystals of Human Erythrocyte Glutathione Reductase
著者: Schulz, G.E. / Zappe, H. / Worthington, D.J. / Rosemeyer, M.A.
履歴
登録1997年2月12日処理サイト: BNL
改定 1.01997年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月4日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5733
ポリマ－50,0651
非ポリマー1,5072
水543
1
A: GLUTATHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子

A: GLUTATHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,1466
ポリマ－100,1312
非ポリマー3,0154
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area11960 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area35340 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)119.660, 84.690, 63.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 58.68
Int Tables number5
Space group name H-MB112

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要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE REDUCTASE / GRTR


分子量: 50065.480 Da / 分子数: 1 / 変異: A34E, R37W / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CONTAINS A NON-COVALENTLY BOUND FAD AND OXIDIZED GLUTATHIONE SUBSTRATE
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: RED BLOOD CELLS / 器官: BLOOD / プラスミド: PUB302 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): GR-DEFECIENT ESCHERICHIA COLI / 参照: UniProt: P00390, EC: 1.6.4.2
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-TS2 / 2-AMINO-4-[4-(4-AMINO-4-CARBOXY-BUTYRYLAMINO)-5,8,19,22-TETRAOXO-1,2-DITHIA-6,9,13,18,21-PENTAAZA-CYCLOTETRACOS-23-YLCARBAMOYL]-BUTYRIC ACID / RING WITH GLUTATHIONE AND SPERMIDINE / トリパノチオン


分子量: 721.846 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H47N9O10S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.29 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.57-0.90 M AMMONIUM SULFATE, 100 MM POTASSIUM PHOSPHATE, PH 8.0, AND 0.5% 1-N-BETA-OCTYL-D-GLUCOPYRANOSIDE HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. CRYSTALS WERE SOAKED IN ARTIFICIAL MOTHER LIQUOR AT ...詳細: 0.57-0.90 M AMMONIUM SULFATE, 100 MM POTASSIUM PHOSPHATE, PH 8.0, AND 0.5% 1-N-BETA-OCTYL-D-GLUCOPYRANOSIDE HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. CRYSTALS WERE SOAKED IN ARTIFICIAL MOTHER LIQUOR AT PH 6.5 CONTAINING 80 MM OXIDIZED TRYPANOTHIONE, vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.5 %(w/v)1-n-octyl-beta-D-glucopyranoside1drop
20.57-0.90 Mammonium sulfate1reservoir
3100 mMpotassium phosphate1reservoir
410 mg/mlprotein1drop
5100 mMpotassium phosphate1drop
60.01 %sodium azide1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年3月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 29533 / % possible obs: 92.1 % / Observed criterion σ(I): 0.1 / 冗長度: 1.7 % / Rsym value: 0.069
反射 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / % possible all: 48.7
反射
*PLUS
Num. obs: 17797 / Num. measured all: 29533 / Rmerge(I) obs: 0.069
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 48.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: DIRECT BASED ON KNOWN MODEL
開始モデル: PDB ENTRY 1GRT

1grt


解像度: 2.5→10 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / σ(F): 0.1 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.171 --
obs0.171 15872 82.5 %
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 10 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3506 0 101 3 3610
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.32
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.26
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.197 1133 -
obs--48.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROGTDSN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2FN3.PARMTOPH19.PEP
X-RAY DIFFRACTION3FN3.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1F / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.171
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.32
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.26
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.197

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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