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万見
- PDB-3gre: Crystal structure of Saccharomyces cerevisiae Vps15 WD repeat domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gre
タイトルCrystal structure of Saccharomyces cerevisiae Vps15 WD repeat domain
要素Serine/threonine-protein kinase VPS15
キーワードSIGNALING PROTEIN / PROTEIN BINDING / seven-bladed propeller / WD repeat / scaffold protein / ATP-binding / Endosome / Golgi apparatus / Kinase / Lipoprotein / Membrane / Myristate / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Protein transport / Serine/threonine-protein kinase / Transferase / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / nucleus-vacuole junction / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / vacuole-isolation membrane contact site / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type II / cellular response to potassium ion starvation / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I / vacuole inheritance ...Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / nucleus-vacuole junction / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / vacuole-isolation membrane contact site / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type II / cellular response to potassium ion starvation / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I / vacuole inheritance / Macroautophagy / protein retention in Golgi apparatus / autophagy of peroxisome / pexophagy / protein targeting to vacuole / phagophore assembly site membrane / late endosome to vacuole transport / fungal-type vacuole membrane / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / ubiquitin binding / macroautophagy / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / autophagy / late endosome / non-specific serine/threonine protein kinase / endosome membrane / Golgi membrane / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase Vps15-like / VPS15-like, helical domain / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Trp-Asp (WD) repeats profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily ...Serine/threonine-protein kinase Vps15-like / VPS15-like, helical domain / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Trp-Asp (WD) repeats profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase VPS15
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Vanhooke, J.L. / Sondek, J. / Betts, L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Structure and function of Vps15 in the endosomal G protein signaling pathway.
著者: Heenan, E.J. / Vanhooke, J.L. / Temple, B.R. / Betts, L. / Sondek, J.E. / Dohlman, H.G.
履歴
登録2009年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase VPS15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,9511
ポリマ－48,9511
非ポリマー00
水3,603200
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.493, 85.493, 132.821
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase VPS15 / Vacuolar protein sorting-associated protein 15 / Golgi-retention defective mutant protein 8


分子量: 48950.805 Da / 分子数: 1 / 断片: WD repeat domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: BY4741 / 遺伝子: GRD8, VAC4, VPL19, VPS15, YBR0825, YBR097W / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P22219, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.03 %
結晶化温度: 291 K / 手法: macroseeding into microbatch / pH: 6.5
詳細: 0.7 M ammonium malonate, 0.05 M sodium acetate, 2% 2-propanol, pH 6.5, macroseeding into microbatch, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月18日
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator, Si 220
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 21.5 % / Av σ(I) over netI: 36 / 数: 637020 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Χ2: 1.03 / D res high: 2.2 Å / D res low: 30 Å / Num. obs: 29652 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.963099.810.0771.98218.6
4.735.9610010.0771.62720.3
4.144.7310010.0761.46420.6
3.764.1410010.0851.55920.8
3.493.7610010.091.55920.9
3.293.4910010.091.35921.4
3.123.2910010.0931.21921.8
2.993.1210010.1021.10121.8
2.872.9910010.1111.02721.9
2.772.8710010.1170.90522
2.682.7710010.1270.87622
2.612.6810010.1380.79422
2.542.6110010.150.74722
2.482.5410010.1610.71222
2.422.4810010.1770.66822.1
2.372.4210010.1870.65821.9
2.322.3710010.1970.63122
2.282.3210010.2060.63622.1
2.242.2810010.2230.65421.9
2.22.2410010.2490.6122
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 50964 / Num. obs: 50964 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 10.2 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Χ2: 1.059 / Net I/σ(I): 36.003
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.527 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 3714 / Rsym value: 0.527 / Χ2: 0.457 / % possible all: 71.2

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing MADD res high: 2.5 Å / D res low: 74.54 Å / FOM : 0.284 / FOM acentric: 0.323 / FOM centric: 0 / 反射: 20297 / Reflection acentric: 17861 / Reflection centric: 2436
Phasing MAD setR cullis acentric: 1.97 / R cullis centric: 1 / 最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 74.54 Å / Loc acentric: 0.1 / Loc centric: 0 / Power acentric: 0 / Power centric: 0 / Reflection acentric: 17861 / Reflection centric: 2436
Phasing MAD set shell

ID: 1 / R cullis centric: 1 / Power acentric: 0 / Power centric: 0

解像度 (Å)R cullis acentricLoc acentricLoc centricReflection acentricReflection centric
16.2-74.541.450.10.14242
9.09-16.21.120.10.1266121
6.31-9.091.930.10.1693196
4.84-6.311.630.101311274
3.92-4.841.290.10.12133336
3.3-3.921.460.103166424
2.84-3.32.360.104412492
2.5-2.844.31005838551
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
16.2-74.540.0460.0910844242
9.09-16.20.2270.3290387266121
6.31-9.090.2630.3380889693196
4.84-6.310.3220.389015851311274
3.92-4.840.3090.357024692133336
3.3-3.920.3160.358035903166424
2.84-3.30.2980.331049044412492
2.5-2.840.2470.27063895838551
Phasing dm手法: Solvent flattening and Histogram matching / 反射: 29627
Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
8.9-10077.90.2502
6.98-8.9680.778517
6.02-6.9862.50.841541
5.38-6.0260.20.852603
4.9-5.3863.30.879680
4.53-4.962.80.885705
4.24-4.5365.60.89799
3.99-4.2464.50.875807
3.78-3.99620.875864
3.61-3.7864.90.881907
3.45-3.6163.80.867948
3.32-3.4563.90.879978
3.19-3.3265.90.8741028
3.09-3.1961.70.8861063
2.99-3.0963.60.8381082
2.9-2.9962.60.8391142
2.82-2.963.80.8471155
2.74-2.8265.10.8461191
2.67-2.7462.60.8371218
2.61-2.6765.50.831252
2.55-2.6164.40.8291287
2.49-2.55690.821299
2.44-2.49910.7981327
2.39-2.4491.40.791369
2.34-2.3991.40.81386
2.3-2.3488.30.8081401
2.26-2.390.30.7841436
2.2-2.2690.50.7192140

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
直接法6位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→49.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / WRfactor Rfree: 0.246 / WRfactor Rwork: 0.209 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.822 / SU B: 2.933 / SU ML: 0.09 / SU R Cruickshank DPI: 0.12 / SU Rfree: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.12 / ESU R Free: 0.121 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 2592 5.1 %RANDOM
Rwork0.209 ---
all0.211 50917 --
obs0.211 50917 96.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 63.08 Å2 / Biso mean: 35.727 Å2 / Biso min: 17.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.72 Å20.86 Å20 Å2
2--1.72 Å20 Å2
3----2.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→49.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3169 0 0 200 3369
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0223231
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5241.9574400
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5625418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.35424.776134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.05115554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7751515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2530
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022391
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.21349
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.22261
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1380.2225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1690.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1370.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9841.52105
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.71723348
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.26331254
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5414.51045
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 132 -
Rwork0.287 2499 -
all-2631 -
obs-2499 68.23 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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