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- PDB-3go8: MutM encountering an intrahelical 8-oxoguanine (oxoG) lesion in E... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3go8 | |||||||||
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Title | MutM encountering an intrahelical 8-oxoguanine (oxoG) lesion in EC3-loop deletion complex | |||||||||
![]() |
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![]() | LYASE/DNA / DNA glycosylase / DNA repair / damage search / base extrusion / disulfide crosslinking / DNA damage / DNA-binding / Glycosidase / Hydrolase / Lyase / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Zinc-finger / LYASE-DNA COMPLEX | |||||||||
Function / homology | ![]() DNA-formamidopyrimidine glycosylase / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / base-excision repair / damaged DNA binding / zinc ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() synthetic construct (others) | |||||||||
Method | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Spong, M.C. / Qi, Y. / Verdine, G.L. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Encounter and extrusion of an intrahelical lesion by a DNA repair enzyme Authors: Qi, Y. / Spong, M.C. / Nam, K. / Banerjee, A. / Jiralerspong, S. / Karplus, M. / Verdine, G.L. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 90.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 63.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 432.3 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 433.1 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 14.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 21.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3gp1C ![]() 3gppC ![]() 3gpuC ![]() 3gpxC ![]() 3gpyC ![]() 3gq3C ![]() 3gq4C ![]() 3gq5C ![]() 2f5oS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 28855.496 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: MutM / Mutation: Q166C, deletion of 220-235 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: mutM, fpg / Plasmid: pET24B / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: P84131, DNA-formamidopyrimidine glycosylase, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase |
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#2: DNA chain | Mass: 4948.217 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Details: synthetic DNA / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
#3: DNA chain | Mass: 4866.141 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Details: synthetic DNA / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
#4: Chemical | ChemComp-ZN / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.94 Å3/Da / Density % sol: 58.21 % | ||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: PEG 8K, sodium cacodylate, glycerol, pH 7.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP | ||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Aug 17, 2006 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.89→50 Å / Num. obs: 35790 / % possible obs: 98.7 % / Redundancy: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.101 / Χ2: 1.07 / Net I/σ(I): 15.897 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Starting model: 2F5O protein part only Resolution: 1.89→32.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.078 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.132 / ESU R Free: 0.126 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 114.58 Å2 / Biso mean: 28.86 Å2 / Biso min: 9.85 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.89→32.38 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.891→1.94 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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