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- PDB-3gnn: Crystal structure of nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gnn
タイトルCrystal structure of nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase from Burkholderi pseudomallei
要素
  • Unknown Peptide
  • nicotinate-nucleotide diphosphorylase (carboxylating)
キーワードTRANSFERASE / deCODE biostructures / SSGCID / NIAID / SBRI / UWPPG / Glycosyltransferase / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


quinolinate catabolic process / nicotinate-nucleotide diphosphorylase (carboxylating) / nicotinate-nucleotide diphosphorylase (carboxylating) activity / NAD biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase / Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase/Putative pyrophosphorylase ModD / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain / Quinolinate phosphoribosyl transferase, C-terminal / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain superfamily / Quinolinate phosphoribosyl transferase, C-terminal domain / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain / Nicotinate phosphoribosyltransferase-like, C-terminal / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 ...Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase / Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase/Putative pyrophosphorylase ModD / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain / Quinolinate phosphoribosyl transferase, C-terminal / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain superfamily / Quinolinate phosphoribosyl transferase, C-terminal domain / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain / Nicotinate phosphoribosyltransferase-like, C-terminal / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
nicotinate-nucleotide diphosphorylase (carboxylating)
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia pseudomallei 1710b (類鼻疽菌)
unidentified (未定義)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase from Burkholderi pseudomallei
著者: Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
履歴
登録2009年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: nicotinate-nucleotide diphosphorylase (carboxylating)
B: nicotinate-nucleotide diphosphorylase (carboxylating)
D: Unknown Peptide
E: Unknown Peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5454
ポリマ－64,5454
非ポリマー00
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.978, 57.414, 66.243
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.740, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-295-

HOH

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要素

#1: タンパク質 nicotinate-nucleotide diphosphorylase (carboxylating) / Quinolinate phosphoribosyltransferase [decarboxylating]


分子量: 31914.139 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia pseudomallei 1710b (類鼻疽菌)
株: 1710b / 遺伝子: nadC, BURPS1710b_1132 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q3JV59, nicotinate-nucleotide diphosphorylase (carboxylating)
#2: タンパク質・ペプチド Unknown Peptide


分子量: 358.434 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) unidentified (未定義) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細CHAINS D,E ARE ACTUALLY PARTS OF CHAINS A,B. THE AUTHORS COULD NOT DETERMINE THE EXACT SEQUENCE ...CHAINS D,E ARE ACTUALLY PARTS OF CHAINS A,B. THE AUTHORS COULD NOT DETERMINE THE EXACT SEQUENCE FROM THE KNOWN PRIMARY STRUCTURE. THUS THEY WERE MODELED AS UNK IN THIS ENTRY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.93 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: HAMPTON CRYSTAL SCREEN CONDITION E8, 1.5 M NACL, 10% ETHANOL WITH 25% GLYCEROL AS CRYO-PROTECTANT, 28.7 MG/ML PROTEIN, CRYSTAL ID 109334E8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97934 Å
検出器日付: 2008年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 27262 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 1.151 / Net I/σ(I): 21.998
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.589 / Mean I/σ(I) obs: 2.27 / Num. unique all: 2650 / Χ2: 1.134 / % possible all: 97.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.25→39.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / WRfactor Rfree: 0.265 / WRfactor Rwork: 0.208 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.811 / SU B: 6.813 / SU ML: 0.173 / SU R Cruickshank DPI: 0.303 / SU Rfree: 0.243 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.303 / ESU R Free: 0.243 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 1366 5 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.217 27260 98.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 100.52 Å2 / Biso mean: 48.358 Å2 / Biso min: 13.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.08 Å20 Å22.07 Å2
2---2.44 Å20 Å2
3---2.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→39.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3776 0 0 106 3882
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0223818
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022470
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7911.9625192
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.07435971
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5855510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.52222.805164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.16715575
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.6761546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2634
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024385
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02793
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1011.52564
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2321.51057
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.01624051
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.89531254
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7254.51141
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.311 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 105 -
Rwork0.271 1802 -
all-1907 -
obs--94.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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