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- PDB-3gm1: Crystal Structure of the Focal Adhesion Targeting (FAT) Domain of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gm1
タイトルCrystal Structure of the Focal Adhesion Targeting (FAT) Domain of Pyk2 in Complex with Paxillin LD4 Motif-Derived Peptides
要素
  • Paxillin
  • Protein tyrosine kinase 2 beta
キーワードTRANSFERASE / four-helix bundle / LD4 motif
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of macrophage chemotaxis / neurotransmitter receptor regulator activity / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endothelin receptor signaling pathway / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / negative regulation of myeloid cell differentiation ...regulation of macrophage chemotaxis / neurotransmitter receptor regulator activity / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endothelin receptor signaling pathway / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / negative regulation of myeloid cell differentiation / negative regulation of bone mineralization / cortical cytoskeleton organization / neuropilin binding / regulation of postsynaptic density assembly / vinculin binding / activation of Janus kinase activity / chemokine-mediated signaling pathway / apical dendrite / cellular response to fluid shear stress / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / sprouting angiogenesis / Interleukin-2 signaling / Signal regulatory protein family interactions / NMDA selective glutamate receptor complex / microtubule associated complex / growth hormone receptor signaling pathway / positive regulation of cell-matrix adhesion / positive regulation of actin filament polymerization / Golgi organization / negative regulation of potassium ion transport / positive regulation of protein kinase activity / RHOU GTPase cycle / signaling receptor activator activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / Smooth Muscle Contraction / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / GAB1 signalosome / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / bone resorption / endothelial cell migration / cellular defense response / postsynaptic density, intracellular component / regulation of cell adhesion / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / stress fiber / positive regulation of stress fiber assembly / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / cellular response to retinoic acid / ionotropic glutamate receptor binding / positive regulation of endothelial cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / integrin-mediated signaling pathway / cellular response to reactive oxygen species / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of JNK cascade / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / beta-catenin binding / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of neuron projection development / VEGFA-VEGFR2 Pathway / long-term synaptic potentiation / epidermal growth factor receptor signaling pathway / neuron migration / positive regulation of angiogenesis / cell migration / cell-cell junction / lamellipodium / presynapse / regulation of cell shape / cell body / protein autophosphorylation / growth cone / protein-containing complex assembly / cell cortex / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / adaptive immune response / negative regulation of neuron apoptotic process / cytoskeleton / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / postsynaptic density / protein phosphorylation / positive regulation of cell migration / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / neuronal cell body / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / dendrite
類似検索 - 分子機能
Paxillin / : / : / Paxillin family / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region ...Paxillin / : / : / Paxillin family / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Paxillin / Protein-tyrosine kinase 2-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Lulo, J.E. / Yuzawa, S. / Schlessinger, J.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2009
タイトル: Crystal structures of free and ligand-bound focal adhesion targeting domain of Pyk2
著者: Lulo, J. / Yuzawa, S. / Schlessinger, J.
履歴
登録2009年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein tyrosine kinase 2 beta
E: Paxillin
F: Paxillin
B: Protein tyrosine kinase 2 beta
C: Paxillin
D: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1316
ポリマ－39,1316
非ポリマー00
水30617
1
A: Protein tyrosine kinase 2 beta
E: Paxillin
F: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5653
ポリマ－19,5653
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area8660 Å2
手法PISA
2
B: Protein tyrosine kinase 2 beta
C: Paxillin
D: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5653
ポリマ－19,5653
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1950 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area8710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.774, 73.774, 156.925
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Protein tyrosine kinase 2 beta


分子量: 16692.205 Da / 分子数: 2
断片: Focal Adhesion Targeting (FAT) Domain, UNP residues 861-1009
変異: C899A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q14289, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド
Paxillin


分子量: 1436.609 Da / 分子数: 4 / 断片: Paxillin LD4 Motif, UNP residues 262-274 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 参照: UniProt: P49023
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.92 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 4.1 M NaCl, 100 mM HEPES, 5% glycerol, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月8日
放射モノクロメーター: si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. obs: 9532 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.95→3.06 Å / % possible all: 80.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.4.0066精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3GM2

3gm2


解像度: 2.95→42.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 20.693 / SU ML: 0.371 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.464 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28986 459 4.8 %RANDOM
Rwork0.23312 ---
obs0.23586 9465 97.71 %-
all-9532 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.162 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.38 Å20 Å20 Å2
2--1.38 Å20 Å2
3----2.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→42.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2511 0 0 17 2528
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222528
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.352.023424
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3915322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.83326.117103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.29915488
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0841516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2436
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211800
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5131.51642
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0122646
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4153886
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.684.5778
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.95→3.027 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 23 -
Rwork0.281 505 -
obs--78.45 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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