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- PDB-3gjo: Crystal structure of human EB1 in complex with microtubule Tip lo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gjo
タイトルCrystal structure of human EB1 in complex with microtubule Tip localization signal peptide of MACF
要素
  • Dystonin
  • Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / EB1 STRUCTURAL MOTIF / +TIP PROTEIN COMPLEX / SXIP MOTIFF / APC/DYNACTIN BINDING PROTEIN / MICROTUBULE ACTIN CROSS-LINKING FACTOR / CELL CYCLE / CELL DIVISION / MITOSIS / PHOSPHOPROTEIN / ACTIN-BINDING CALCIUM / Microtubule / Actin-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Type I hemidesmosome assembly / protein localization to astral microtubule / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / mitotic spindle astral microtubule end / H zone / protein localization to microtubule / intermediate filament cytoskeleton organization ...Type I hemidesmosome assembly / protein localization to astral microtubule / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / mitotic spindle astral microtubule end / H zone / protein localization to microtubule / intermediate filament cytoskeleton organization / microtubule plus-end / maintenance of cell polarity / mitotic spindle microtubule / cell projection membrane / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule bundle formation / microtubule plus-end binding / intermediate filament cytoskeleton / non-motile cilium assembly / protein localization to centrosome / retrograde axonal transport / intermediate filament / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / RHOV GTPase cycle / negative regulation of microtubule polymerization / mitotic spindle pole / spindle midzone / cell leading edge / microtubule organizing center / microtubule polymerization / RHOU GTPase cycle / establishment of mitotic spindle orientation / basement membrane / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / spindle assembly / stress fiber / cytoplasmic microtubule / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / cytoskeleton organization / positive regulation of microtubule polymerization / Mitotic Prometaphase / axon cytoplasm / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / protein serine/threonine kinase binding / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / basal plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / integrin-mediated signaling pathway / cell motility / wound healing / RHO GTPases Activate Formins / response to wounding / microtubule cytoskeleton organization / integrin binding / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Z disc / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / intracellular protein localization / nuclear envelope / cell migration / actin cytoskeleton / actin binding / microtubule cytoskeleton / cytoplasmic vesicle / cell cortex / microtubule binding / microtubule / cell adhesion / ciliary basal body / cadherin binding / axon / cell division / focal adhesion / calcium ion binding / centrosome / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GAR domain / GAR domain superfamily / Growth-Arrest-Specific Protein 2 Domain / GAR domain profile. / Growth-Arrest-Specific Protein 2 Domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / Spectrin repeat / : / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain ...GAR domain / GAR domain superfamily / Growth-Arrest-Specific Protein 2 Domain / GAR domain profile. / Growth-Arrest-Specific Protein 2 Domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / Spectrin repeat / : / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3 domain / Spectrin-like repeat / Plectin repeat / Plakin / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Calponin homology domain / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Calponin homology (CH) domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Dystonin / Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / Fosfomycin resistance protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Honnappa, S. / Steinmetz, M.O.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2009
タイトル: An EB1-binding motif acts as a microtubule tip localization signal
著者: Honnappa, S. / Gouveia, S.M. / Weisbrich, A. / Damberger, F.F. / Bhavesh, N.S. / Jawhari, H. / Grigoriev, I. / van Rijssel, F.J.A. / Buey, R.M. / Lawera, A. / Jelesarov, I. / Winkler, F.K. / ...著者: Honnappa, S. / Gouveia, S.M. / Weisbrich, A. / Damberger, F.F. / Bhavesh, N.S. / Jawhari, H. / Grigoriev, I. / van Rijssel, F.J.A. / Buey, R.M. / Lawera, A. / Jelesarov, I. / Winkler, F.K. / Wuthrich, K. / Akhmanova, A. / Steinmetz, M.O.
履歴
登録2009年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年4月18日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
B: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
C: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
D: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
E: Dystonin
F: Dystonin
G: Dystonin
H: Dystonin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6398
ポリマ－45,6398
非ポリマー00
水34219
1
A: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
B: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
E: Dystonin
F: Dystonin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8204
ポリマ－22,8204
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5970 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area9520 Å2
手法PISA
2
C: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
D: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
G: Dystonin
H: Dystonin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8204
ポリマ－22,8204
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5230 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area8290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.614, 44.896, 74.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.57, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / APC-binding protein EB1 / End-binding protein 1 / EB1


分子量: 8179.031 Da / 分子数: 4 / 断片: EB1 C-TERMINAL DOMAIN, UNP RESIDUES 191-260 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPRE1 / プラスミド: PET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15691
#2: タンパク質・ペプチド
Dystonin


分子量: 3230.742 Da / 分子数: 4 / 断片: MACF2 C-TERMINAL PEPTIDE, UNP RESIDUES 5428-5457 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DST / プラスミド: PET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5TBT1, UniProt: Q03001*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 25.92 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.2M MAGNESIUM ACETATE, 20% PEG 3350, pH 7.40, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.0009 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2008年2月22日
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0009 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→48.5 Å / Num. obs: 10167 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 9.94
反射 シェル解像度: 2.5→2.68 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.43 / Rsym value: 0.426 / % possible all: 98

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WU9

1wu9


解像度: 2.5→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 21.747 / SU ML: 0.228 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.266 / ESU R Free: 0.321 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 487 4.8 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.215 9675 96.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.15 Å20 Å20.4 Å2
2--0.36 Å20 Å2
3----0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2290 0 0 19 2309
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222316
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.13123122
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8885272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.29826.311122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.71515444
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7991513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2362
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021718
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.21087
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.21627
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.272
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.170.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.24721460
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.26332292
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.594.5948
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.7926830
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 22 -
Rwork0.268 735 -
obs--98.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.40740.6303-0.67631.5431-0.90271.5094-0.00880.00410.0150.05910.11550.1126-0.0246-0.2147-0.1066-0.07380.0109-0.02220.00020.02870.0598-14.7046-21.165433.9387
21.141.5118-1.89822.4545-1.97483.81510.04450.05250.22850.00320.18550.4111-0.1655-0.2484-0.23-0.10550.05360.00220.020.04010.056-16.6602-15.779535.4238
31.2562-1.15340.85791.3991-1.33872.4001-0.02450.0033-0.0517-0.01430.15970.07750.1053-0.4346-0.1352-0.0664-0.0671-0.03920.02780.0252-0.0095-12.2234-7.0753-0.0498
41.7457-3.09061.63465.5858-3.27292.78830.0175-0.11210.02240.06550.1242-0.0701-0.0567-0.227-0.1417-0.07690.0007-0.0220.0038-0.00420.0339-8.2358-4.42952.1098
53.384-1.4934-3.73114.74833.46264.92030.14580.8101-0.2544-0.32540.4456-0.39830.3586-0.4078-0.5914-0.1784-0.0426-0.0552-0.0282-0.10860.0258-13.4229-29.236327.3238
63.2992-6.6265-6.351927.393515.268612.6768-0.98420.7669-0.0652-0.0658-0.28880.86030.4145-1.50691.273-0.16850.1610.01450.0860.03970.0079-22.8288-11.325244.1693
724.8777-11.26115.307325.0065-0.63866.02861.27460.1594-1.6756-0.4157-0.9141.25660.5675-0.8067-0.36060.0496-0.2512-0.11930.0506-0.032-0.0808-15.266-12.1917-7.5741
810.2224-18.94161.094638.3958-13.646941.048-0.3817-1.3882-0.73961.481.5267-0.5172-0.98562.5213-1.1450.0343-0.0171-0.01110.1267-0.09190.0651-9.79316.34175.7878
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A192 - 257
2X-RAY DIFFRACTION2B191 - 256
3X-RAY DIFFRACTION3C192 - 256
4X-RAY DIFFRACTION4D192 - 249
5X-RAY DIFFRACTION5E5475 - 5485
6X-RAY DIFFRACTION6F5475 - 5483
7X-RAY DIFFRACTION7G5476 - 5483
8X-RAY DIFFRACTION8H5477 - 5481

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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