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- PDB-3gj8: Crystal structure of human RanGDP-Nup153ZnF34 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gj8
タイトルCrystal structure of human RanGDP-Nup153ZnF34 complex
要素
  • GTP-binding nuclear protein Ran
  • Nuclear pore complex protein Nup153核膜孔
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / G protein (Gタンパク質) / GDP / Ran / Nup153 / Nuclear Pore (核膜孔) / Zinc Finger (ジンクフィンガー) / Acetylation (アセチル化) / Cytoplasm (細胞質) / GTP-binding / Host-virus interaction / Isopeptide bond / Nucleotide-binding / Nucleus (Nucleus) / Phosphoprotein / Polymorphism / Protein transport / Transport / Ubl conjugation / DNA-binding / Metal-binding / mRNA transport / Nuclear pore complex (核膜孔) / Translocation / Zinc (亜鉛) / Zinc-finger (ジンクフィンガー)
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoplasmic side of nuclear pore / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / snRNP Assembly / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins ...nucleoplasmic side of nuclear pore / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / snRNP Assembly / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / Transcriptional regulation by small RNAs / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / negative regulation of RNA export from nucleus / annulate lamellae / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / nuclear pore complex assembly / RNA nuclear export complex / pre-miRNA export from nucleus / snRNA import into nucleus / cellular response to mineralocorticoid stimulus / manchette / nuclear inclusion body / nuclear pore nuclear basket / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / importin-alpha family protein binding / protein localization to nucleolus / structural constituent of nuclear pore / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / GTP metabolic process / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / RNA export from nucleus / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / MicroRNA (miRNA) biogenesis / nuclear localization sequence binding / dynein intermediate chain binding / DNA metabolic process / mitotic sister chromatid segregation / spermatid development / ribosomal large subunit export from nucleus / sperm flagellum / mRNA transport / ribosomal small subunit export from nucleus / ribosomal subunit export from nucleus / 核膜孔 / protein-membrane adaptor activity / 中心小体 / protein export from nucleus / viral process / nuclear periphery / mitotic spindle organization / G protein activity / male germ cell nucleus / hippocampus development / Transcriptional regulation by small RNAs / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / recycling endosome / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / protein import into nucleus / GDP binding / メラノソーム / positive regulation of protein binding / 核膜 / mitotic cell cycle / midbody / actin cytoskeleton organization / double-stranded DNA binding / 核膜 / cadherin binding / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / 細胞分裂 / GTPase activity / chromatin binding / クロマチン / 核小体 / GTP binding / magnesium ion binding / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / 核質 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Nucleoporin Nup153, N-terminal / Retro-transposon transporting motif / Nucleoporin Nup153-like / Retro-transposon transporting motif / Nuclear pore complex protein / small GTPase Ran family profile. / Ran (タンパク質) / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. ...Nucleoporin Nup153, N-terminal / Retro-transposon transporting motif / Nucleoporin Nup153-like / Retro-transposon transporting motif / Nuclear pore complex protein / small GTPase Ran family profile. / Ran (タンパク質) / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / 低分子量GTPアーゼ / 低分子量GTPアーゼ / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Nuclear pore complex protein Nup153 / GTP-binding nuclear protein Ran
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Partridge, J.R. / Schwartz, T.U.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Crystallographic and Biochemical Analysis of the Ran-binding Zinc Finger Domain.
著者: Partridge, J.R. / Schwartz, T.U.
履歴
登録2009年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-binding nuclear protein Ran
B: Nuclear pore complex protein Nup153
C: GTP-binding nuclear protein Ran
D: Nuclear pore complex protein Nup153
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,59712
ポリマ－68,4824
非ポリマー1,1148
水9,872548
1
A: GTP-binding nuclear protein Ran
B: Nuclear pore complex protein Nup153
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7986
ポリマ－34,2412
非ポリマー5574
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: GTP-binding nuclear protein Ran
D: Nuclear pore complex protein Nup153
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7986
ポリマ－34,2412
非ポリマー5574
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.257, 61.713, 70.635
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.31, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 GTP-binding nuclear protein Ran / GTPase Ran / Ras-related nuclear protein / Ras-like protein TC4 / Androgen receptor-associated protein 24


分子量: 24846.479 Da / 分子数: 2 / 変異: F35S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAN, ARA24, OK/SW-cl.81 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21(DE3)-RIL / 参照: UniProt: P62826
#2: タンパク質 Nuclear pore complex protein Nup153 / 核膜孔 / Nucleoporin Nup153 / 153 kDa nucleoporin


分子量: 9394.635 Da / 分子数: 2
Fragment: Nup153 - Zinc finger module 34: UNP residues 790-876
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nup153 / プラスミド: pGEX-6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21(DE3)-RIL / 参照: UniProt: P49791

-
非ポリマー , 4種, 556分子

#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 548 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.74 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris pH 6.5, 18-20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→50 Å / Num. all: 52824 / Num. obs: 52824 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 24.31 Å2 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 1.82→1.86 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.97 / Rsym value: 0.56 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entru 3GJ3

3gj3


解像度: 1.82→33.754 Å / SU ML: 0.49 / 位相誤差: 20.43 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2026 2688 5.09 %
Rwork0.1702 --
obs0.1718 52792 99.2 %
all-52824 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.192 Å2 / ksol: 0.337 e/Å3
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.49 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→33.754 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3652 0 62 548 4262
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053796
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9435157
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7141385
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062572
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003649
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.82-1.85210.26951390.24772529X-RAY DIFFRACTION96
1.8521-1.88780.25541500.22792617X-RAY DIFFRACTION100
1.8878-1.92630.2091410.20232639X-RAY DIFFRACTION100
1.9263-1.96820.23651490.19432641X-RAY DIFFRACTION100
1.9682-2.01390.24991290.17792646X-RAY DIFFRACTION100
2.0139-2.06430.20611300.17532662X-RAY DIFFRACTION100
2.0643-2.12010.21341370.1712646X-RAY DIFFRACTION100
2.1201-2.18250.1861360.16762651X-RAY DIFFRACTION100
2.1825-2.25290.2361530.16592614X-RAY DIFFRACTION100
2.2529-2.33340.19131430.1672626X-RAY DIFFRACTION100
2.3334-2.42680.22911360.17662648X-RAY DIFFRACTION100
2.4268-2.53720.19011490.16812670X-RAY DIFFRACTION100
2.5372-2.67090.21861680.17512605X-RAY DIFFRACTION100
2.6709-2.83820.23051210.17682688X-RAY DIFFRACTION100
2.8382-3.05720.21351560.17582607X-RAY DIFFRACTION99
3.0572-3.36460.23691410.16812673X-RAY DIFFRACTION99
3.3646-3.85090.15531290.15692665X-RAY DIFFRACTION99
3.8509-4.84940.15991430.13822620X-RAY DIFFRACTION98
4.8494-33.76010.17951380.16512657X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1refined1.1836-0.33510.27170.32880.18930.5969-0.1049-0.12730.0880.02680.0375-0.0363-0.0393-0.0350.05760.09340.0084-0.05530.0202-0.01010.037352.4465-4.3495-3.9274
21.66071.2321-1.05433.0234-0.34570.59550.04550.21460.036-0.51680.106-0.1423-0.26170.2987-0.13330.2697-0.04340.05050.28320.05080.2088
30.67110.23510.13570.3686-0.14321.03720.03460.0062-0.0016-0.06840.0055-0.00450.1201-0.0811-0.04930.0852-0.0131-0.06610.02480.00090.0569
4-2.25710.9761-0.51411.38211.31292.39710.19510.4221-0.2191-0.17090.0095-0.4819-0.05910.4058-0.19910.21930.08440.01580.421-0.0610.2972
精密化 TLSグループSelection details: Chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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